Proteínas II Sebastián Acuña Área Bioquímica

Las proteínas son portadoras de la información genética Repaso Las proteínas son portadoras de la información genética Aminoácidos Nucléotidos

SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS Condensación Enlace peptídico dipeptido Las proteínas están formadas por residuos de L-α-aminoácidos unidos por enlace peptídico

Repaso Las proteínas son la expresión de la información genética. Los aminoácidos pueden unirse covalentemente por enlaces peptídicos formando péptidos y proteínas. Las proteínas están formadas por residuos de los 20 aminoácidos estándar. La secuencia, composición y las características fisico-químicas de los aminoácidos determinan la estructura y función de las proteínas.

Contenidos Enlace peptídico y estructura primaria de las proteínas. Interacciones que estabilizan las proteínas.

Enlace peptídico α N-terminal C-terminal Resonancia Dipolo eléctrico Posición trans Carácter de doble enlace

Enlace peptídico Dimensiones de los ángulos (º) y distancia entre átomos (Å), del enlace peptídico trans determinados por cristalografía de rayos X. En las proteínas los Cα está separado por tres enlaces covalentes Cα-C-N-Cα. El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace impedimento de giro. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino del enlace peptídico se encuentran en posición trans. El enlace peptídico es covalente, plano y rígido.

Polipéptido totalmente extendido Enlace peptídico Polipéptido totalmente extendido Los enlaces N-Cα y Cα-C pueden rotar Ø= -60º, Ψ=30º

Representación de Ramachandran Poli L-Ala Enlace peptídico Representación de Ramachandran Poli L-Ala Las posibles interacciones entre los grupos R de los residuos de aminoácidos de una proteína entre si y con el medio, origina diferentes estructuras proteicas.

Niveles de organización de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Residuos de amninácidos

Niveles de organización de las proteínas Estructura primaria Descripción de todos los enlaces covalentes peptídicos y disulfuro que unen los residuos de una cadena polipeptídica. Es la secuencia de aminoácidos. Estructura secundaria Disposiciones estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetidos. Estructura terciaria Descripción del plegamiento tridimencional de un polipéptido. Estructura cuaternaria Descripción de la disposición espacial de una proteína cuando ésta presenta dos o más subunidades polipeptídicas.

Los puentes disulfuro estabilizan las proteínas Estructura primaria Secuencia de aminoácidos de la insulina bovina Los enlaces disulfuro se forman por oxidación de los grupos sulfidrilos (-SH). Los puentes disulfuro estabilizan las proteínas

Proteínas polimórficas Estructura primaria IgG Proteínas polimórficas Presentan diferencias en secuencias de aminoácidos en regiones específicas. Fc- región constante Fab-región variable Región hipervariable sitio de unión al antígeno La secuencia de aminoácidos determina la estructura de la proteína La estructura primaria es la base de la función proteica

Cambios en la secuencia de aminoácidos, podrían producir proteínas incapaces de cumplir su función Hemoglobina Un residuo de Val sustituye a la Glu en la cadena β de la hemoglobina creando un contacto hidrofóbico Anemia falciforme

Interacciones débiles permitidas en una proteína Puentes de hidrógeno Dador de H Aceptor de H Puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos La proteína es estabilizada principalmente por interacciones débiles

Interacciones iónicas Atracción Repulsión Interacciones hidrofóbicas

Interacciones de Van der Waals

Las interacciones débiles y puentes disulfuro estabilizan a las proteínas

Resumen El enlace peptídico es covalente, tiene carácter de doble enlace, es plano y rígido. La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos de una proteína. La estructura primaria determina la estructura y función de la proteína Las fuerzas que estabilizan a las proteínas en su estructura más estable son principalmente las interacciones débiles.

Autoevaluación En relación a las proteínas es posible aseverar que: el enlace peptídico es un enlace electrostático. la estructura primaria describe la secuencia de aminoácidos. dos proteínas con idéntica estructura primaria pueden cumplir funciones diferentes. no presentan interacciones débiles con el medio.

Bibliografía Sitios web Lehninger, Nelson & Cox; Aminoácidos, péptidos y proteínas, Estructura tridimensional de las proteínas, Función de las proteínas; Principios de Bioquímica; Omega 3ra Edición, 2001; Cap. 5, 6 y 7, Pag. 115-154, 159-200 y 203-240. Voet & Voet; Covalent Structures of Proteins, Three-Dimensional Structures Of Proteins, Proteins Folding, Dinamics, And Structural Evolution, Hemoglobin: Protein Function in Microcosm; Biochemistry; Wiley & Sons Inc. 2da Edición, 1995; Cap 6, 7, 8 y 9, Pag. 105-137, 141-187, 191-2112 y 215-248. Stryer; Estructura y función de las proteínas, Descripción de una proteínas alostérica; Bioquímica; Editorial Reverté 4ta Edición, 1995; Cap. 2 y 7, Pag. 17-42 y 147-175. Mathews & van Holde; Introducción a las proteínas: nivel primario de la estructura proteica, Estrcutura tridimensional de las proteínas, función y evolución de las proteínas y proteínas en movimiento: sistema contráctil y de motilidad; Bioquímica; McGraw-Hill, Interamericana 2da Edición, 1998; Cap.5, 6, 7 y 8, Pag 141-178, 179-228, 232-279 y 283-305. 28 www.worthpublishers.com/lehninger Protein Data Bank Structural classification of Proteins Sitios web