Biología: la vida en la Tierra

Presentación del tema: "Biología: la vida en la Tierra"— Transcripción de la presentación:

1 Biología: la vida en la Tierra
Teresa Audesirk • Gerald Audesirk • Bruce E. Byers Biología: la vida en la Tierra Octava Edición Capítulo 3 Moléculas biológicas Copyright © 2008 Pearson Prentice Hall, Inc.

2 Contenido de la sección 3.5
3.5 ¿Qué son las proteínas? Funciones de las proteínas Las proteínas se forman a partir de cadenas de aminoácidos. Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante síntesis por deshidratación. Una proteína puede tener hasta cuatro niveles de estructura. Las funciones de las proteínas están ligadas a sus estructuras tridimensionales.

3 ¿Qué son las proteínas? Las proteínas desempeñan muchas funciones:
Las enzimas catalizan (aceleran) las reacciones. Las proteínas estructurales (por ejemplo, la elastina) proporcionan apoyo.

4 a) Pelo Figura 3-17a Proteínas estructurales Entre las proteínas estructurales comunes está la queratina, la cual es la proteína en a) el pelo, b) los cuernos y c) la seda de una telaraña. FIGURA 3-17a Proteínas estructurales. Entre las proteínas estructurales comunes está la queratina, la cual es la proteína en a) el pelo, b) los cuernos y c) la seda de una telaraña.

5 FIGURA 3-17b Proteínas estructurales
Entre las proteínas estructurales comunes está la queratina, la cual es la proteína en a) el pelo, b) los cuernos y c) la seda de una telaraña. b) Cuernos FIGURA 3-17b Proteínas estructurales

6 FIGURA 3-17c Proteínas estructurales
Entre las proteínas estructurales comunes está la queratina, la cual es la proteína en a) el pelo, b) los cuernos y c) la seda de una telaraña. c) Seda FIGURA 3-17c Proteínas estructurales

7 ¿Qué son las proteínas? Las proteínas desempeñan muchas funciones.

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9 Aminoácidos Las proteínas son moléculas compuestas por cadenas de aminoácidos (monómeros).

10 Aminoácidos Todos los aminoácidos tienen una estructura similar:
Todos contienen los grupos amino y carboxilo. Todos tienen un grupo “R” que varía entre los diferentes aminoácidos. Algunos grupos R son hidrofóbicos. Algunos son hidrofílicos. Los grupos R de cisteína puede formar enlaces covalentes con el azufre.

11 FIGURA 3-18 Estructura de los aminoácidos.
Grupo amino Hidrógeno variable carboxilo FIGURA 3-18 Estructura de los aminoácidos FIGURA 3-18 Estructura de los aminoácidos.

12 FIGURA 3-19 Diversidad de los aminoácidos
La diversidad de los aminoácidos es consecuencia de las diferencias en el grupo R variable (en azul), los cuales pueden ser hidrofílicos o hidrofóbicos. El grupo R de la cisteína es singular porque tiene un átomo de azufre, que puede formar enlaces covalentes con el azufre en otras cisteínas; esto crea un puente disulfuro que dobla una proteína o enlaza las cadenas de polipéptidos cercanas. Figura 3-19 Diversidad de los aminoácidos La diversidad de los aminoácidos es consecuencia de las diferencias en el grupo R variable (en azul), los cuales pueden ser hidrofílicos o hidrofóbicos. El grupo R de la cisteína es singular porque tiene un átomo de azufre, que puede formar enlaces covalentes con el azufre en otras cisteínas; esto crea un puente disulfuro que dobla una proteína o enlaza las cadenas de polipéptidos cercanas.

13 FIGURA 3-19a Diversidad de los aminoácidos
La diversidad de los aminoácidos es consecuencia de las diferencias en el grupo R variable (en azul), los cuales pueden ser hidrofílicos o hidrofóbicos. El grupo R de la cisteína es singular porque tiene un átomo de azufre, que puede formar enlaces covalentes con el azufre en otras cisteínas; esto crea un puente disulfuro que dobla una proteína o enlaza las cadenas de polipéptidos cercanas. FIGURA 3-19a Diversidad de los aminoácidos

14 FIGURA 3-19b Diversidad de los aminoácidos
La diversidad de los aminoácidos es consecuencia de las diferencias en el grupo R variable (en azul), los cuales pueden ser hidrofílicos o hidrofóbicos. El grupo R de la cisteína es singular porque tiene un átomo de azufre, que puede formar enlaces covalentes con el azufre en otras cisteínas; esto crea un puente disulfuro que dobla una proteína o enlaza las cadenas de polipéptidos cercanas. FIGURA 3-19b Diversidad de los aminoácidos

15 FIGURA 3-19c Diversidad de los aminoácidos
La diversidad de los aminoácidos es consecuencia de las diferencias en el grupo R variable (en azul), los cuales pueden ser hidrofílicos o hidrofóbicos. El grupo R de la cisteína es singular porque tiene un átomo de azufre, que puede formar enlaces covalentes con el azufre en otras cisteínas; esto crea un puente disulfuro que dobla una proteína o enlaza las cadenas de polipéptidos cercanas. FIGURA 3-19c Diversidad de los aminoácidos

16 Aminoácidos La secuencia de aminoácidos determina las propiedades y la función de cada proteína.

17 Síntesis por deshidratación
Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante síntesis por deshidratación. Un grupo amino reacciona con un grupo carboxilo, y el agua se pierde.

18 FIGURA 3-20 Síntesis de proteínas
En la síntesis de proteínas, una reacción de deshidratación une el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido al nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido, liberando agua en el proceso. El enlace covalente resultante entre aminoácidos se denomina un enlace peptídico. Figura 3-20 Síntesis de proteínas En la síntesis de proteínas, una reacción de deshidratación une el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido al nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido, liberando agua en el proceso. El enlace covalente resultante entre aminoácidos se denomina un enlace peptídico.

19 Síntesis por deshidratación
El enlace covalente resultante se llama enlace peptídico. Las cadenas largas de aminoácidos se conocen como polipéptidos o simplemente proteínas.

20 Cuatro niveles de estructura
Las proteínas muestran hasta cuatro niveles de estructura: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos que constituyen la proteína. Las estructuras secundarias son hélices y cadenas que se pliegan. La estructura terciaria se refiere a la compleja estructura de una sola cadena peptídica que mantiene su forma con puentes disulfuro entre cisteínas, interacciones hidrofóbicas/hidrofílicas y otros enlaces. La estructura cuaternaria se encuentra donde varias cadenas proteicas se enlazan.

21 PREGUNTA: ¿Por qué cuando se calientan, la mayoría de las proteínas pierden su capacidad de funcionamiento? FIGURA 3-21 Los cuatro niveles de estructura de las proteínas. Los niveles de estructura de las proteínas se ejemplifican aquí con la hemoglobina, que es la proteína de los glóbulos rojos que transporta oxígeno (los discos rojos representan el grupo hemo que contiene hierro y que enlaza átomos de oxígeno). En general, los niveles de estructura de las proteínas están determinados por la secuencia de aminoácidos, las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos y las interacciones entre los grupos R y su ambiente.

22 Puente de hidrógeno Lámina plegada Figura 3-22 La lámina plegada es un ejemplo de estructura secundaria proteica En una lámina plegada, una sola cadena peptídica se pliega una y otra vez (conectando porciones que no se muestran). Los segmentos adyacentes del polipéptido plegado se unen con puentes de hidrógeno (líneas punteadas) y crean una configuración semejante a una lámina. Los grupos R (en verde) se proyectan de forma alternada hacia arriba y hacia abajo de la lámina. A pesar de su aspecto de acordeón, originado por los modelos del enlace entre aminoácidos adyacentes, las cadenas peptídicas están completamente estiradas y no es fácil estirarlas más. Por tal razón, las proteínas de lámina plegada como la seda no son elásticas. FIGURA 3-22 La lámina plegada es un ejemplo de estructura secundaria proteica

23 queratina FIGURA 3-23 Estructura de la queratina

24 Estructuras tridimensionales
El tipo, posición, y número de aminoácidos determina la estructura y función de una proteína. La posición precisa de los grupos R de aminoácidos produce enlaces que determinan su estructura secundaria y terciaria. La disrupción de estos enlaces produce la desnaturalización de las proteínas, y la pérdida de sus funciones biológicas.

25 Contenido de la sección 3.6
¿Qué son los ácidos nucleicos? Estructura de los ácidos nucleicos El DNA y el RNA (las moléculas de la herencia) son ácidos nucleicos. Los ácidos nucleicos están formados por nucleótidos. Otros nucleótidos actúan como mensajeros intracelulares y portadores de energía.

26 ¿Qué son los ácidos nucleicos?
Los nucleótidos son los monómeros de las cadenas de ácidos nucleicos.

27 ¿Qué son los ácidos nucleicos?
Todos los nucleótidos tienen una estructura de tres partes: Un grupo fosfato Un azúcar de cinco carbonos Una base nitrogenada

28 FIGURA 3-24 Nucleótido de desoxirribosa

29 Moléculas de la herencia
Dos tipos de nucleótidos: Nucleótidos de ribosa (A, G, C, y U) se encuentran en el RNA. Nucleótidos de desoxirribosa (A, G, C, y T) se encuentran en el DNA.

30 Moléculas de la herencia
Dos tipos de polímeros de ácidos nucleicos: DNA (ácido desoxirribonucleico ) se encuentra en los cromosomas. Deletrea la información genética necesaria para construir las proteínas. RNA (ácido ribonucleico) Copias de DNA usadas directamente en la síntesis de las proteínas.

31 FIGURA 3-25 Cadena de nucleótidos
base azúcar fosfato figura 3-25 Cadena de nucleótidos FIGURA 3-25 Cadena de nucleótidos

32 Moléculas de la herencia
Las moléculas de DNA consisten en dos cadenas de nucleótidos que forman una hélice doble.

33 sucesiones, las cuales forman los “peldaños” de la escalera.
Puentes de hidrógeno FIGURA 3-26 DNA Al igual que una escalera torcida, la doble hélice de DNA se forma mediante sucesiones helicoidales de nucleótidos que hacen una espiral entre sí. Las dos secuencias se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno que unen las bases de nucleótidos de distintas sucesiones, las cuales forman los “peldaños” de la escalera. figura 3-26 DNA Al igual que una escalera torcida, la doble hélice de DNA se forma mediante sucesiones helicoidales de nucleótidos que hacen una espiral entre sí. Las dos secuencias se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno que unen las bases de nucleótidos de distintas sucesiones, las cuales forman los “peldaños” de la escalera.

34 Otros nucleótidos Los nucleótidos como mensajeros intracelulares.
Los nucleótidos cíclicos (por ejemplo, el AMP cíclico) llevan señales químicas dentro de la célula.

35 Otros nucleótidos Los nucleótidos como portadores de energía.
El trifosfato de adenosina (ATP), lleva energía almacenada mediante enlaces entre los grupos fosfato. Otros nucleótidos (NAD+ y FAD) se conocen como portadores de electrones.

36 Otros nucleótidos Los nucleótidos como ayudantes de las enzimas.
Algunos nucleótidos (NAD+ y FAD) actúan como coenzimas, ayudan a las enzimas a estimular y dirigir las reacciones químicas.

37 Trifosfato de adenosina (ATP)
FIGURA 3-27 La molécula ATP portadora de energía FIGURA 3-27 La molécula ATP portadora de energía