Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.

Presentación del tema: "Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas."— Transcripción de la presentación:

1 Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.
UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL “LISANDRO ALVARADO” DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUD PROGRAMA DE MEDICINA QUIMICA ORGANICA Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas. Prof. Keila Torres

2 Objetivos de la clase Péptidos y proteínas

3 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
Uniones peptidicas CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. 2ª) El enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él. 3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptidico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.

4 Clasificación de los péptidos (número de residuos de Aminoácidos)
Oligopéptidos (2 a 20 aa´) Polipétidos (21 a 50 aa´) Proteinas (más de 50 aa´) 2 aa´ dipeptido 3 aa´tripeptido 4 aa´ tetrapeptido

5 Escriba el siguiente péptido
Ala-Gly-Tyr-Glu-Val-Ser Aminoácido pKa de la cadena lateral (R) Tyr 10,9 Glu 4,1 α-COOH 2,20 α-NH3+ 9,11 2 3 3 2 2 3 2 ¿Cuantas moléculas de agua se liberaron en la formación de este péptido? ¿Qué carga presenta el aminoácido a pH 6.5?

6 Proteínas Son polímeros formados por monómeros de más de 50 L – α aminoácidos. Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas (muchos grupos funcionales: alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.) Son las macromoléculas más abundantes en todas las células.

7 PROTEÍNAS ESTRUCTURA CLASIFICACIÓN FUNCIONES
Estructural Enzimática Hormonal Defensa Transporte Reserva Contráctil Aminoácidos Enlace peptídico Péptidos o proteínas Organización estructural unidos por formando tienen E. terciaria E. cuaternaria E. secundaria E. primaria Plegamiento espacial Proteínas oligoméricas Secuencia de aminoácidos  hélice Conformación  definida por es la sólo en 20 (según R) se distinguen Heteroproteínas Holoproteínas Fibrosas Globulares Colágeno Actina/Miosina Ej Nucleoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Glucoproteínas Cromoproteínas Caseína Cromatina HDL, LDL FSH, TSH... Proteoglucanos Hemoglobina Ej. Albúminas Globulinas

8 Funciones de las proteínas
Función Ejemplos Catalítica Enzimas Almacenamiento Ferritina Contráctiles y móviles Actina, miosina, etc. Defensa Inmunoglobulinas Transporte Hemoglobina Reguladoras Somatotropina Estructurales Colágeno La secuencia de aminoácidos que presenta una proteína le proporciona la configuración tridimensional determinada y especifica y en consecuencia su función.

9 Niveles de organización de las proteínas

10 Estructura Primaria La estructura primaria de la proteína esta constituida por la secuencia de aminoácidos y es el nivel fundamental en el que se basan los niveles más elevados. Establece el esqueleto covalente (enlaces peptidicos) de la cadena polipeptidica. La secuencia de una proteína es similar entre especies pero no es idéntica Los residuos de aminioacidos que son esenciales para la formación de una proteina se denominan invariables. Sustituciones de AA’ s en posiciones invariables no son viables. Las proteínas han evolucionado mediante cambios en sus secuencias de aminoácidos. Algunos cambios son conservadores (proteínas homologas) y otros no son conservadores

11

12 Estructura secundaria
Es la disposición regular del esqueleto polipeptídico (también llamado grupo lineal). Se origina gracias la formación de enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena. De todas las conformaciones repetitivas que un polipéptido (o proteína) puede presentar, la alfa hélice y las estructuras Beta (ó hoja plegada) son las más estables desde el punto termodinamico.

13

14

15

16 Tipos de láminas β plegadas
Paralelas Antiparalelas En ocasiones se observan laminas β paralelas mezcladas con antiparalelas Se forma cuando las dos cadenas polipeptidicas corren en dirección opuesta (una corre del grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino) Si las cadenas polipeptidicas adyacentes corren en la misma direccion

17 Estructuras supersecundarias

18 Estructura terciaria Corresponde a la estructura tridimensional resultante del plegamiento de una única cadena polipetidica. El plegamiento proteico es espontáneo y se produce como consecuencias de las interacciones entre las cadenas laterales en su estructura primaria.

19 Estructura terciaria

20 Proteínas globulares Son proteínas compactas, excluyendo del interior de las proteínas moléculas de agua. Contienen varias subunidades compactas denominadas dominios, los cuales son segmentos estructurales independientes que poseen funciones especificas.

21 Diferencia entre las proteínas fibrosas y las globulares
– Forma alargada – Unidades repetidas de un solo tipo de estructura secundaria –Insolubles en agua. - Proporcionan resistentes. – Función estructural • Ejemplos – Colágeno (en tejido conectivo de vertebrados) – Queratina (en piel, pelo y uñas) – Forma más o menos esférica – Ricas en diferentes estructuras secundarias. – Solubles en agua. - Proporcionan flexibilidad y Dinámica. – Múltiples funciones – Hormonas – Inmunoglobulinas (anticuerpos) – Enzimas

22 Interacciones que estabilizan a la estructura terciaria
Fuerzas No covalentes 1. Interacciones hidrofobicas. 2. Interacciones electrostaticas: Se produce entre los grupos iónicos de cargas opuestas, denominados puentes salinos. 3. Puentes de hidrogeno. Fuerzas covalentes Puentes disulfuros: Se forman por condensación de las cadenas laterales de cisteínas. Este tipo de enlaces es frecuente en proteínas extracelulares y las proteges de cambios adversos de pH y o de concentraciones salinas

23 Estructura cuaternaria
Corresponde al nivel de máxima complejidad estructural de las proteínas. Resulta de la asociación de proteínas con la misma o distinta conformación que se agregan para realizar funciones diversas.

24 Estructrura cuaternaria
Muchas proteínas contienen 2 o más cadenas diferentes de polipéptidos que están sostenidas en asociación por las mismas fuerzas no covalentes que estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas. Las proteínas con cadenas polipeptídicas múltiples son proteínas oligoméricas. La estructura formada por la interacción monómero-monómero en una proteína oligomérica se conoce como estructura cuaternaria. Hemoglobina La proteína que lleva el oxígeno de la sangre, contiene dos subunidades α y dos subunidades β dispuestas en una estructura cuaternaria en la forma, α2β2. La hemoglobina es, por lo tanto, una proteína heterooligomerica.

25

26 Próxima Clase Conformación nativa de una proteína
Desnaturalización de proteínas Comportamiento ácido - base de las cadenas laterales de las proteínas