Estructura de Proteinas Antonio Flores Giancarlo Alvarez 12 de setiembre de 2008.

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1 Estructura de Proteinas Antonio Flores Giancarlo Alvarez 12 de setiembre de 2008

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7 R 1 H 2 N CH C OH O H R 2 H N CH COOH + H2OH2O R 1 H 2 N CH C O H R 2 N CH COOH dipéptido

8 El oxígeno carbonílico (C=O) tiene una carga parcial negativa El nitrógeno amídico (NH) tiene una carga parcial positiva → se establece pequeño dipolo eléctrico Enlace peptídico tiene naturaleza parcial de enlace doble, → es menos flexible que un covalente simple convencional Todos los enlaces peptídicos en proteínas ocurren en trans

9 C-N = 1.46 A C-O = 1.20 A http://www.johnkyrk.com/aminoacid.html Enlace Peptidico y angulos Phy y psi http://science.nhmccd.edu/biol/bio1int.htm

10 Elevación por residuo : 1.5 Å Ideal phi = -60°, psi = -45° Puente de H: entre C=O y N-H Alpha Helice

11 Otras Helices

12 Hojas Beta

13 Menos estable que antiparalela  se necesitan mas hojas

14 Prolina y Glicina prevalecen en vueltas beta Vueltas Beta

15  y  = 0 2 enlaces peptídicos flanqueando C  están en el mismo plano Impedimentos estericos

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17 Plot de Ramachandran

18 ESTRUCTURA TERCIARIA Estructura global tridimensional de una cadena polipeptidica. Las cadenas laterales de los aminoácidos son fundamentales en la formación de la estructura definitiva. El plegamiento de una proteína va a depender de su estructura primaria.

19 ESTRUCTURA TERCIARIA Es vital que la proteína siempre se plegue de una misma manera. Las interacciones débiles son muy importantes Motifs: Arreglos estables de varias estructuras secundarias. No son necesariamente independientes. Son importantes en la función. Se encuentran en distintas proteínas. Domains: Secciones de proteína independientes. Capaces de mantener estructura y función aun separadas de la proteína.

20 MOTIFS

21 DOMAINS

22 INTERACCIONES MOLECULARES

23 MODIFICACIONES EN PROTEINAS

24 EVOLUCION DE LAS PROTEINAS Hay un numero limitado de folds. Evolución Divergente de la función de una proteína. Evolución Convergente de la estructura de una proteína. No son excluyentes.

25 CLASIFICACION BIOQUIMICA

26 Christine Orengo, Janet Thornton 1. Class: the overall secondary- structure content of the domain 2. Architecture: a large-scale grouping of topologies which share particular structural features 3. Topology: high structural similarity but no evidence of homology. Equivalent to a fold in SCOP 4. Homologous superfamily: indicative of a demonstrable evolutionary relationship. Equivalent to the superfamily level of SCOP. Alexei G. Murzin class - general "structural architecture" of the domain fold - similar arrangement of regular secondary structures but without evidence of evolutionary relatedness superfamily - sufficient structural and functional similarity to infer a divergent evolutionary relationship but not necessarily detectable sequence homology family - some sequence similarity can be detected

27 Estructura Cuaternaria