Cátedra de Bioquímica UNNE 2014

Presentación del tema: "Cátedra de Bioquímica UNNE 2014"— Transcripción de la presentación:

1 Cátedra de Bioquímica UNNE 2014
Proteínas y enzimas i Cátedra de Bioquímica UNNE 2014

2 Proteínas Unidad temática N° 2
Concepto. Aminoácidos: definición, clasificación. Estructuras y propiedades de los aminoácidos que constituyen las proteínas y de los aminoácidos no proteicos, importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Aplicación en el estudio de las proteínas. Ion bipolar. Comportamiento acido base de los aminoácidos, propiedades eléctricas. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas, esteroisomería. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. Polipéptidos y proteínas: importancia y diversidad funcional de las proteínas. Clasificación según su forma: fibrosas y globulares. Estructura de las proteínas; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes: 1°,2°,3° y 4°. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización: agentes que alteran la estructura nativa. Hidrolisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxigeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos, receptores.

3 Introducción Glúcidos Agua Lípidos Iones PROTEÍNAS PROTEÍNAS
Ácidos nucleicos

4 proteínas Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por C, H, O y N. Pueden además contener S y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

5 Proteínas Son MACROMOLÉCULAS
Químicamente se las define como POLÍMEROS de aminoácidos

6 Funciones Biológicas de las Proteínas
Catalizadores (enzimas) Receptores de Señales Químicas Transducción Estructurales Defensa Motilidad Transporte Reserva

7 Catalizadores= enzimas

8 Receptores de señales químicas

9 transducción

10 Estructurales

11 defensa

12 motilidad

13 transporte

14 Unidades que forman las proteínas= aminoácidos

15 Fórmula general de un aa

16 aminoácidos

17 Isomerías Filtro polarizante Fuente de Luz Tubo con muestra
Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador

18 Clasificación de los aminoácidos
Alifáticos neutros con cadena no polar Alifáticos neutros con cadena polar Neutros aromáticos Azufrados Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos

19 AA Alifáticos neutros con cadena no polar

20 Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar

21 AA neutros aromáticos

22 AA Con AZUFRE

23 AA Ácidos

24 Derivados de los aa ácidos

25 Aa básicos

26 Propiedades ácido-base
ION DIPOLAR- ANFOLITO-ANFOTERO O ZWITTERION

27 Comportamiento de un aminoácido a diferentes ph

28

29 Aminoácidos esenciales y no esenciales
Esenciales: aquellos que no pueden ser sintetizados por un animal y deben obtenerse con la dieta. No esenciales: Son los que pueden ser ser sintetizados por los organismos. Estos varían con la especie. Algunos autores hablan de un tercer grupo considerados como semiesenciales.

30 Enlace peptídico Unión de tipo amida con pérdida de agua

31 Enlace peptídico

32 Clasificación y Nomenclatura de péptidos

33 Estructura de las proteínas
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

34 Estructura primaria Secuencia lineal de los aminoácidos

35 Estructura secundaria
Disposición espacial estable Mantenida generalmente por enlaces de puentes de hidrógeno Tipos: Hélice  Lámina  Disposición al Azar

36 Estructura 2ª : tipos Al azar

37 Estructura terciaria Disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí

38 Estructura terciaria Estabilizada por enlaces: -Puentes disulfuro
-Puentes de hidrógeno -Uniones iónicas -Uniones amida -Fuerzas hidrofóbicas

39 Estructura Cuaternaria
Enlaces de varias cadenas polipeptídicas Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

40 Estructura cuaternaria

41 Estructuras de las proteínas

42 Estructura de las proteínas

43 desnaturalización Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal Causas Consecuencias inmediatas: Disminución de solubilidad y precipitación Pérdida de funciones biológicas

44 hidrólisis Mecanismo por el cual se fragmenta la estructura primaria de las proteínas(cadena polipeptídica) mediante la incorporación de agua

45 Clasificación de las proteínas
Según su forma: -Globulares -Fibrosas

46 Clasificación de las proteínas
Según los residuos obtenidos:-Simples -Conjugadas

47 Cátedra de Bioquímica-UNNE 2014
Enzimas i Cátedra de Bioquímica-UNNE 2014

48 , coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas
, coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas. Nomenclatura y clasificación según la Unión Internacional de Bioquímica. Unidad temática nº 3 ENZIMOLOGIA a) Definición. Naturaleza química de enzimas. Clasificación.

49 Las ENZIMAS son catalizadores biológicos
En los seres vivosOrganismos Vivos → Reacciones químicas Las ENZIMAS son catalizadores biológicos Reacciones químicas Eficiencia y Velocidad Catalizadores

50 generalidades Aceleran una reacción No se consumen en el proceso
No forman parte del producto Son específicas Su acción se realiza porque disminuyen la energía de activación de las reacciones

51 especificidad

52

53 Introducción Enzima Sustrato Producto

54 Enzima + sustrato= producto/S

55 nomenclatura Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, a
milasa, lipasa, etc) Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.) Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)

56 Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura
6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada Cada clase se divide en Subclases y Sub- subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones Orden de aparición Orden de aparición

57 Ejemplo

58 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
1. Oxidoreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas

59 Enzimas clasificación

60 Enzimas clasificación

61 Enzimas clasificación

62 1- oxidoreductasas Requieren coenzimas!!!!
Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2 Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato

63 Ejemplo oxidoreductasa
Requieren coenzimas Lactato Piruvato

64 2- transferasas

65 3- hidrolasas Hidrolasas: cortan uniones entre: C-S, C-O, C-N y O-P

66 4- liasas Liasas: cortan uniones entre: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas)

67 5- isomerasas Isomerasas : interconvierten isómeros

68 6- ligasas También llamadas SINTASAS
Catalizan la formación de enlaces entre C y O,N,S y otros átomos Requiere de energía

69 bibliografía BLANCO, A.: Química Biológica, 7ma. ed., El Ateneo, Buenos Aires, 2000. BOREL, J.P.; RANDOUX, A.; MAQUART, F.X.; LE PEUCH, C. & VALEIRE, J.: Bioquímica Dinámica, 1ra. ed. en español, Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 1989. MURRAY, R; GRANNER, D; MAYES, P & RODWEL, V: Bioquímica de Harper, 15ta. ed., El Manual Moderno, México, 2000. VOET, D; VOET, JG & PRATT, ChW. Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel molecular. 2º ed., Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires,