AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Presentación del tema: "AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS"— Transcripción de la presentación:

1 AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS
MQ JGZ

2 AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Características estructurales de los amino ácidos. Clasificaciones de los amino ácidos. El fenómeno de anfoterismo de los amino ácidos. Definición de pKa, pI, y su relación con la solubilidad de los amino ácidos. Formación del enlace peptídico y sus características. Relevancia nutricional y valor biológico de las proteínas. Definición de los niveles estructurales de las proteínas y de las fuerzas que los mantienen, citar ejemplos. Plegamiento de proteínas. Desnaturalización de proteínas. MQ JGZ

3 CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINO ÁCIDOS
MQ JGZ

4 Estructura general de un aminoácido
α MQ JGZ

5 Relación estérica de los estereoisómeros de la alanina
L-Gliceraldehido D-Gliceraldehido L-Alanina D-Alanina MQ JGZ

6 Aminoácidos proteicos
MQ JGZ

7 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINO ÁCIDOS
MQ JGZ

8 Clasificación de los aminoácidos proteicos
Grupos R aromáticos Grupor R alifáticos no polares Grupos R cargados positivamente Grupos R polares Grupos R cargados negativamente MQ JGZ

9 Aminoácidos con grupos R no polares
Glicina Alanina Prolina Valina Leucina Isoleucina Metionina MQ JGZ

10 Aminoácidos con grupos R polares
Serina Treonina Cisteína Asparagina Glutamina MQ JGZ

11 Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina Tirosina Triptofano MQ JGZ

12 Aminoácidos con grupos R positivos
Histidina Lisina Arginina MQ JGZ

13 Aminoácidos con grupos R negativos
MQ JGZ

14 Formación de la cistina a partir de dos moléculas de cisteína
La formación de enlaces disulfuro estabiliza la estructura de la proteína MQ JGZ

15 Estructura de la lisina
MQ JGZ

16 Iminoácido prolina Prolina (Pro), (P) MQ JGZ

17 EL ANFOTERISMO DE LOS AMINO ÁCIDOS
MQ JGZ

18 Ión dipolar o zwitterion
Como un ácido (donador de protones) Como una base (aceptor de protones) MQ JGZ

19 Comportamiento ácido-base de los aminoácidos
Los aminoácidos se comportan como ácidos o bases según el pH del medio. Esta característica los clasifica como iones anfotericos o anfolitos. MQ JGZ

20 Glicina pK2= 9,60 pK1=2,34 MQ JGZ

21 Punto isoeléctrico de un aminoácido con dos grupos ionizables
Es el pH en el que un aminoácido es neutral (especie isoiónica) desde el punto de vista eléctrico, en el que la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas negativas pI= pK1 + pK2/ 2 MQ JGZ

22 Titulación de la glicina
Especie isoiónica pI= 2,34 + 9,60/2→ 5,95 MQ JGZ

23 Punto isoeléctrico de un aminoácido con tres grupos ionizables
pK1=2,1 pK3=9,7 pK2=4,3 pI= 2,1 + 4,3/ 2 = 3,2 MQ JGZ

24 pI= pK1 + pKR/2 pI= 3,22 pI= 2,19 + 4,25/2 Especie isoiónica
MQ JGZ

25 PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 1
Respecto al anfoterismo de los amino ácidos: 1. El pI se define como el promedio de las pK de ese amino ácido. 2. Se esperaría que si el amino ácido está a un pH igual a su pI tendrá una carga neta positiva. 3. El anfoterismo se relaciona con la capacidad amortiguadora o buffer de los amino ácidos. 4. La mayor solubilidad plasmática para un amino ácido se observa cuando el pH del medio es igual al pI del amino ácido. MQ JGZ

26 EL ENLACE PEPTÍDICO MQ JGZ

27 Formación del enlace peptídico
MQ JGZ

28 Formación del enlace peptídico
MQ JGZ

29 Un pentapéptido Ser-Gli-Tir-Ala-Leu Serilgliciltirosilalanilleucina
Extremo aminoterminal Extremo carboxiterminal Serilgliciltirosilalanilleucina MQ JGZ

30 PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 2
Una característica del enlace peptídico es: 1. Tiene carácter de enlace sencillo. 2. Es rígido. 3. Participa directamente en la estabilización de las estructuras primarias y secundarias de las proteínas. 4. Durante su formación se consume una molécula de agua. MQ JGZ

31 ESTRUCTURA E IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS.
MQ JGZ

32 Características de las proteínas
Están constituidas a partir de 20 aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos en secuencias lineales características Son moléculas muy sensibles al medio ambiente. MQ JGZ

33 Funciones de las proteínas
1. Catalizadores orgánicos. Enzimas digestivas. 2. Estructurales. Colágeno 3. De reserva. Ovoalbúmina, Caseína. 4. De transporte. Hemoglobina 5. Hormonas proteicas. Insulina 6. Receptores. Receptores de hormonas 7. Contráctiles y motoras. Actina y miosina en músculos 8. De defensa. Protección contra enfermedad. Anticuerpos MQ JGZ

34 NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS.
MQ JGZ

35 Niveles estructurales en una proteína
MQ JGZ

36 Niveles estructurales en una proteína
1. Estructura primaria 2. Estructura secundaria 3. Estructura terciaria 4. Dominios 5. Estructura cuaternaria MQ JGZ

37 Constituida por aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos
Estructura primaria Constituida por aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos MQ JGZ

38 Estructura primaria MQ JGZ

39 Enlace peptídico MQ JGZ

40 Estructura secundaria
1. Conformación de α-hélice 2. Conformación β o de hojas plegadas 3. Conformación desordenada MQ JGZ

41 Enlaces de hidrógeno en una cadena polipeptídica
MQ JGZ

42 Estructura secundaria de una proteína (espiral alfa)
MQ JGZ

43 Estructura secundaria de las proteínas
Hojas plegadas Desordenada Alfa hélice MQ JGZ

44 Conformación de α-hélice
MQ JGZ

45 Colágeno MQ JGZ

46 Colágeno MQ JGZ

47 Conformación β o de hojas plegadas
MQ JGZ

48 Representación de la α-hélice y de las hojas plegadas
MQ JGZ

49 Interacciones que estabilizan la estructura secundaria
Puentes o enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos MQ JGZ

50 Estructura terciaria (una única cadena polipeptídica enrollada)
Mioglobina MQ JGZ

51 Mioglobina (proteína con estructura terciaria)
MQ JGZ

52 Interacciones que estabilizan la estructura terciaria
1. Enlaces disulfuro 2. Interacciones hidrofóbicas 3. Enlaces de hidrógeno 4. Interacciones iónicas MQ JGZ

53 Dominios proteicos Una unidad estructural distintiva de una cadena polipeptídica. Los dominios pueden enrollarse como unidades compactas independientes y exhibir funciones separadas MQ JGZ

54 Estructura cuaternaria
MQ JGZ

55 Cadena β de la hemoglobina
MQ JGZ

56 Hemoglobina (estructura cuaternaria)
MQ JGZ

57 Interacciones que estabilizan la estructura cuaternaria
1. Enlaces disulfuro 2. Interacciones hidrofóbicas 3. Enlaces de hidrógeno 4. Interacciones iónicas MQ JGZ

58 PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 3
Respecto a las estructuras de las proteínas: 1. La primaria es estabilizada por enlaces covalente y no covalentes. 2. En la secundaria aparecen puentes de hidrógeno. 3. La terciaria y cuaternaria están presentes en la mayoría de las proteínas. 4. Todas las proteínas con estructura cuaternaria tienen cuatro subunidades. MQ JGZ

59 Desnaturalización de la ribonucleasa
Ribonucleasa nativa urea + β-mercaptoetanol Ribonucleasa desnaturalizada MQ JGZ

60 PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 4
Con respecto a la desnaturalización de las proteínas: 1. Siempre es irreversible. 2. Implica la pérdida de las estructuras superiores de las proteínas. 3. Solamente se puede producir por medios físicos como la temperatura o la agitación. 4. Es equivalente a la digestión. MQ JGZ