AMINOACIDOS/ PROTEINAS

Presentación del tema: "AMINOACIDOS/ PROTEINAS"— Transcripción de la presentación:

1 AMINOACIDOS/ PROTEINAS

2 ESTRUCTURA AMINOACIDOS ESTANDAR AMINOACIDOS NO ESTANDAR

3 CLASES DE AMINOACIDOS La secuencia de aminoácidos determina la configuración tridimensional de cada proteína. Se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua. Apolares neutros Polares neutros Ácidos Básicos

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5 REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO Residuos de aminoácido Dipeptido: glicil-serina o serilglicina N-terminal C-terminal

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7 PROTEÍNAS CATALISIS (enzimas) ESTRUCTURA (protección y sostén)
MOVIMIENTO (participan en movimientos celulares: actina y tubulina) DEFENSA (protectoras: coagulación de la sangre, inmunoglobulinas)

8 PROTEÍNAS REGULACION (unión de hormonas a receptores: modifican la función celular: insulina y glucagón) TRANSPORTE (moléculas transportadoras de iones y moléculas: Hb, LDL, HDL,transferrina)

9 Estructural Enzimatica Hormonal Defensiva Transporte Reserva
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Hormonal Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche

10 CLASIFICACIÓN FIBROSAS FORMA GLOBULARES PROTEINAS SIMPLES
GLUCOPROTEINAS LIPOPROTEINAS COMPOSICIÓN QUÍMICA METALOPROTEINAS HEMOPROTEINAS CONJUGADAS FOSFOPROTEINAS

11 AMINOÁCIDOS CONJUGADAS AZÚCAR LÍPIDO GRUPO PROSTÉTICO ÁCIDO NUCLEICO ION INORGÁNICO HOLOPROTEINA = APO + GP APOPROTEÍNA

12 ESTRUCTURA PROTEICA ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

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14 ESTRUCTURA Secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica
Estructura tridimensional Papel funcional

15 ESTRUCTURA PRIMARIA Residuos invariables Mutaciones en estas regiones
Mutaciones conservadoras: un aa semejante “leucina-isoleucina” Depranocitosis “enfermedades moleculares”

16 ESTRUCTURA PRIMARIA Hb A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys-
Hb S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys- Homocigotas Heterocigotas : “rasgo depranocítico” África Paludismo

17 ESTRUCTURA Hélice α Lámina plegada β Puentes de H (carbonilo y N-H)
Estructura rígida Conformación helicoidal a la derecha N-H y carbonilo separados por 4 residuos

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20 Hélice α Los grupos R se extienden hacia afuera

21 Lámina plegada β Alineación de dos o más segmentos de las cadenas polipeptídicas Cadena β Extendida Puentes de H N-H y carbonilo de cadenas adyacentes Paralelas y antiparalelas

22 Parallel sheet Antiparallel sheet

23 ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
Combinaciones de estructuras secundarias Unidad βαβ Meandro β Unidades αα Barriles β Llave griega

24 Combinations of a helix and b sheet.
bab aa b meander

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29 Unidad βαβ Meandro β Unidades αα Barriles β Llave griega

30 ESTRUCTURA Conformaciones tridimensionales
Interacciones entre las cadenas laterales en la estructura primaria CARACTERISTICAS: Residuos distantes quedan cerca Las moléculas de H2O quedan excluidas Dominios

31 ESTRUCTURA TERCIARIA Interacciones hidrófobas
Interacciones electrostáticas Enlaces hidrógeno Enlaces covalentes

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33 ionic disulfide hydrophobic H bonds or dipole Ion-dipole metal coord’n

34 ESTRUCTURA Es el resultado de interacciones no covalentes entre dos o más cadenas polipeptídicas Interacciones covalentes Interacciones no covalentes

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