TEMA 4 CONFORMACIÓN PROTEICA: DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA LA INFORMACIÓN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DICTA EL MODO.

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1 TEMA 4 CONFORMACIÓN PROTEICA: DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA LA INFORMACIÓN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DICTA EL MODO EN QUE LA PROTEÍNA SE PLIEGA EN SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, LA CUAL A SU VEZ DETERMINA LA FUNCIÓN DE LA PROTEÍNA La cadena de aminoácidos se encuentra parcialmente enrollada en regiones de estructura regular. A este plegado regular local se denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta específica. Este nivel superior de plegado es la ESTRUCTURA TERCIARIA

2 MIOGLOBINA (153 aa) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

3 LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL: PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes (enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro) SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales) TERCIARIA: Plegado global CUATERNARIA: Asociación de cadenas 2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES: ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA DOMINIO

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5 ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES Diferentes tipos de hélices (Hélice  ) Fi (θ) C-N = - 57º Psi (ψ) C-C = - 47º Dos tipos de lámina plegada (Lámina  ) Fi (θ) C-N = - 119º, -139º Psi (ψ) C-C = 113º, 135º “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

6 DISPOSICIÓN EN HÉLICE-  El esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior Es dextrógira Tiene 3,6 residuos/vuelta Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

7 ESTABILIZACIÓN DE LA HÉLICE-  Enlaces de hidrógeno paralelos al eje: entre el O del carbonilo (C=O) y el H de la amida (NH) del 4º residuo hacia adelante de la hélice (n y n + 4) 3,6 13 Interacciones entre cadenas laterales Estabilizan: Q + próximas (3 residuos) a Q - Aminoácidos aromáticos próximos (3-4) Aminoácidos pequeños ó sin carga (Ala, Leu) Desestabilizan: Grupos R voluminosos Secuencias con densidad de carga del mismo signo Prolina (es rara)

8 “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 PUENTES DE HIDRÓGENO PARA UNA HÉLICE  PATRONES DE ENLACES DE HIDRÓGENO PARA 4 HÉLICES

9 “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 Proteína principalmente en hélice 

10 DISPOSICIÓN EN LÁMINA PLEGADA  U HOJA  El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido y dispuesto en zig-zag “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN Puentes de hidrógeno intercatenarios entre cadenas distintas o regiones alejadas de una misma cadena que se pliega Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena Las cadenas implicadas forman una hoja o plano plegado como un acordeón Los grupos R de los aminoácidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, alternando arriba y abajo

11 AMINOÁCIDOS QUE FAVORECEN LAS ESTRUCTURAS  Secuencias con restos poco voluminosos (Gly, Ala) TIPOS DE LÁMINA  PARALELAS: las cadenas están en el mismo sentido ANTIPARALELAS: las cadenas están en sentido inverso

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15 CODOS O GIROS  Se encuentran en lugares en que la cadena plipeptídica cambia bruscamente de dirección Suelen conectar segmentos de hoja plegada  antiparalela, permitiendo la formación de hojas mediante inversión repetida de la cadena polipeptídica Forma un giro cerrado (180º) Participan 4 aminoácidos (el 1º y el 4º unidos por enlaces de hidrógeno) Suelen contener Gly y Pro Suelen encontrarse en la superficie de las proteínas