Unidade 4 PROTEINAS. OBXECTIVOS DA UNIDADE Obxectivos 1. Determinar o concepto de proteína. 2. Clasificar correctamente as proteínas. 3. Analizar as características,

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1 Unidade 4 PROTEINAS

2 OBXECTIVOS DA UNIDADE Obxectivos 1. Determinar o concepto de proteína. 2. Clasificar correctamente as proteínas. 3. Analizar as características, propiedades e funcións dos Aminoácidos. 4. Entender o proceso de formación dos péptidos 5. Desenvolver de xeito constructivista a organización estrutural das proteínas. 6. Coñecer as propiedades das proteínas. 7. Analizar as características, propiedades e funcións das holoproteínas. 8. Analizar as características, propiedades e funcións das heteroproteínas. 9. Identificar as funcións xerais das proteínas.

3 CONTIDOS Conceptuais 1. As proteínas. 2. Os Aminoácidos. 3. O enlace peptídico. 4. Estrutura das proteínas 5. propiedades das proteínas 6. Clasificación das holoproteínas. Heteroproteínas. 7. Funcións xerais das proteínas. Procedimentais 1. Comparar os Aminoácidos. 2. Integrar de forma constructivista o proceso de organización estrutural das proteínas. 3. Comparar os distintos tipos de holoproteínas. 4. Comparar os distintos tipos de heteroproteínas. 5. Asimilar as formas de representación nas proteínas. 6. Investigar sobre os procesos nos que se ven involucrados as proteínas. 7. Discutir un artigo científico coa linguaxe apropiada Actitudinais 1. Asumir a importancia e a influencia que teñen as proteínas no funcionamento dos seres vivos. 2. En relación cunha dieta san e equilibrada, pódense abordar as necesidades dalgúns dos principios inmediatos tratados nesta unidade.

4 CRITERIOS DE AVALIACIÓN 1. Organizar correctamente as proteínas. 2. Alcanzar un coñecemento claro da disposición estrutural das proteínas. 3. Caracterizar as proteínas que se citan na unidade expresando claramente de cada unha as súas funcións. 4. Obter unha idea clara dos diferentes modelos químicos que aparecen neste tema. 5. Interpretar de forma axeitada as funcións xerais das proteínas.

5 CONCEPTO

6 AMINOÁCIDOS Los aminoácidos están formados por un átomo de Carbono al que se le unen otros elementos: - Un átomo de Hidrógeno - Un grupo amino - Un grupo carboxilo - Un radical (cadena lateral)

7 Los aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, un grupo amino ( NH 2 ) y un grupo carboxilo ( COOH). Este último es necesariamente terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones. Se distinguen así , ,  … aminoácidos, según la situación del grupo amino con respecto al carbono del grupo carboxilo. Los aminoácidos que constituyen las proteínas son  -aminoácidos, pues el grupo amino está unido al carbono , el contiguo al grupo carboxilo. Existen 20 aminoácidos distintos de este tipo, que se diferencian por el otro grupo unido al carbono , el llamado grupo R o cadena lateral.

8 CLASIFICACIÓN

9 Según la naturaleza de su cadena lateral, los 20 aminoácidos proteicos se clasifican en tres grupos: neutros, básicos y ácidos. Aminoácidos neutros. La cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Estos aminoácidos se subdividen en: ● Polares: su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar puentes de hidrógeno con moléculas polares, debido a lo cual son muy solubles en agua. Clasificación de los aminoácidos

10 ● Apolares: la cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad en agua es menor.

11 Aminoácidos básicos. Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carácter básico, puede tomar H +, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva. Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende H -. Clasificación de los aminoácidos

12 PROPIEDADES DOS AMINOÁCIDOS ISOMERIA

13 PROPIEDADES DOS AMINOÁCIDOS CARÁCTER ANFÓTERO

14 ENLACE PEPTÍDICO

15 PROPIEDADES

16 ESTRUCTURA DAS PROTEINAS ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

17 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria Se denomina de esta forma la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre. La estructura primaria constituye una cadena de planos articulados, pues los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en un mismo plano.

18 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura secundaria Estructura en  -hélice Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Este enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidos por cada vuelta (esto quiere decir que en una vuelta completa de la hélice hay tres aminoácidos y parte de otro, cuya segunda porción pertenece a la siguiente vuelta). Aunque la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede adoptar múltiples formas, existe una conformación más estable que ninguna otra que, lógicamente, es la que se mantiene. Este plegamiento estable se denomina estructura secundaria, y de ella existen dos tipos básicos: la  -hélice y la lámina plegada o lámina . En las proteínas coexisten ambos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro. El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno entre el grupo –NH– (que forma parte de un enlace peptídico) de un aminoácido y el grupo –CO– (que forma parte de otro enlace peptídico) del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal.

19 Estructura en lámina plegada En este tipo de estructura secundaria el plegamiento origina una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag, generada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas, unidos entre sí por puentes de hidrógeno transversales análogos a los que estabilizan la  -hélice. Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura secundaria

20 La estructura secundaria no es el último nivel de plegamiento de las proteínas, que adquieren una disposición espacial tridimensional estable característica. De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. Estructura terciaria de la ribonucleasa En este esquema, las  -hélices aparecen representadas en rojo, y las láminas , en verde. Se muestran, así mismo, los cuatro puentes disulfuro que mantienen la estructura. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria

21 Estos enlaces pueden ser de cuatro tipos: Puentes disulfuro. Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos -SH que pertenecen a sendos aminoácidos cisteína. Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Son las uniones más débiles y se producen entre aminoácidos apolares. + Fuerzas electrostáticas. Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos R de aminoácidos ácidos (con carga negativa, −COO − ) y aminoácidos básicos (con carga positiva, −NH 3 ). ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria

22 En ocasiones existe otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas, denominadas en este caso subunidades proteicas. La estructura cuaternaria es, sencillamente, la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las distintas subunidades. Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Esta proteína consta de dos cadenas  y dos cadenas . ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria

23 ESTRUCTURA DAS PROTEINAS

24 PROPIEDADES DAS PROTEINAS DESNATURALIZACIÓN

25 SOLUBILIDADE PROPIEDADES DAS PROTEINAS

26 ESPECIFICIDADE PROPIEDADES DAS PROTEINAS

27 REGULADOR DO pH: amortecedora PROPIEDADES DAS PROTEINAS

28 CLASIFICACIÓN

29 FUNCIÓNS DAS PROTEINAS