PROTEÍNAS Y ENZIMAS Bioquímica

PROTEÍNAS Las proteínas son POLIMEROS formados por la unión de aminoácidos; estos se unen mediante enlace peptídico. MONÓMERO POLIMERO aminoácido proteína FUNCION EJEMPLO ENZIMAS: aceleran las reacciones bioquímicas Dehidrogenasas, transferasas, hidrolasas, etc. ESTRUCTURAL: forman parte de la estructura de organelos Proteínas de los ribosomas RESERVA: fuente de aa y de nitrógeno amoniacal Zeína (maiz), gliadina (trigo) TRANSPORTE: transportar nutrientes a través de las membranas Bombas de protones RECONOCIMIENTO: reconocer los señales del ambiente extracelular Fitocromo (germinación) Reconocer fitohormonas Receptores Reconocer patógenos Lectinas

AMINOÁCIDO (aa) Todos los aminoácidos tiene una estructura común, solo difieren por el GRUPO R Grupo carboxilo El grupo R varía en: estructura tamaño carga eléctrica Influye en la solubilidad del aa en agua Grupo amino Carbono α Grupo R/cadena lateral

Dos o más aminoácidos se unen mediante ENLACE PEPTÍDICO Dos o más aminoácidos se unen mediante ENLACE PEPTÍDICO: enlace covalente entre el -H del grupo amino (-NH2) de un aa y el –OH del grupo carboxilo (-COOH) de otro aa. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEINAS Cadena polipeptidica aminoácidos Estructura tridimensional PROTEINAS FIBROSAS PROTEINAS GLOBULARES

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA Configuraciones regulares repetidas, originadas por los pdh entre la cadena polipeptídica Secuencia de aa que componen la cadena polipeptídica Plegamiento tridimensional de las estructuras secundarias Unión de estructuras terciarias Imagen: Rennenberg R., Biotechnology for beginners, Ed. Academic Press, 2008

ESTABILIDAD PROTEÍNAS ENLACES COVALENTES PUENTES DE HIDRÓGENO INTERACCIONES HIDROFÓBICAS INTERACCIONES IÓNICAS

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La perdida de estructura tridimensional ocasiona también la pérdida de función, ese proceso se llama DESNATURALIZACIÓN de la proteína LA PERDIDA DE ESTRUCTURA CONDUCE A LA PERDIDA DE FUNCIÓN Fuentes de desnaturalización: calor, valores extremos de pH, disolventes orgánicos, urea, detergentes

CATALIZAR: favorecer el desarrollo de un proceso ENZIMAS Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas en los seres vivos CATALIZAR: favorecer el desarrollo de un proceso La función de las E es necesaria porque, caso contrario, la reacción entre 2 compuestos no se daría, debido a la elevada ENERGÍA DE ACTIVACIÓN requerida Imagen: Rennenberg R., Biotechnology for beginners, Ed. Academic Press, 2008

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Y ENZIMAS Imagen: Rennenberg R., Biotechnology for beginners, Ed. Academic Press, 2008

CATALISIS ENZIMÁTICA E + S  ES  EP  E + P Una enzima cataliza 1 SOLA REACCIÓN química, transformando un sustrato en un producto. Existe una elevada complementariedad química entre el sustrato y el centro catalítico de la enzima (“lock and key”). Cualquier compuestos presentes en la célula (proteínas, glúcidos, lípidos, ácidos nucleicos etc.) son el resultado de reacción de catálisis enzimática. CENTRO CATALITICO ENZIMA E + S  ES  EP  E + P SUSTRATO

PROTEÍNAS Y BIOTECNOLOGÍA Las biotecnologías son aplicaciones tecnológicas que utilizan sistemas biológicos, organismos vivos o sus derivados para la obtención de bienes o servicios lo “vivo” se convierte en factor de producción ORGANISMO VIVO BIOTECNOLOGÍA BIEN/SERVICIO Hongo: Fusarium graminearum (agente patógeno de la pudrición de la raíz del trigo) Micoproteína comestible QUORN®: - 50% proteínas (similar res) - 13% grasas (menor que carne), mejor calidad, sin colesterol - 25% fibras Fermentación en bioreactor RHM – productos alimenticios, England www.quorn.co.uk