Aminoácidos, péptidos y proteínas.

Presentación del tema: "Aminoácidos, péptidos y proteínas."— Transcripción de la presentación:

1 Aminoácidos, péptidos y proteínas.

2 Objetivos de la clase Péptidos y proteínas

3 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
Uniones peptidicas CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. 2ª) El enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él. 3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptidico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.

4 Clasificación de los péptidos (número de residuos de Aminoácidos)
Oligopéptidos (2 a 20 aa´) Polipétidos (21 a 50 aa´) Proteinas (más de 50 aa´) 2 aa´ dipeptido 3 aa´tripeptido 4 aa´ tetrapeptido

5 Escriba el siguiente péptido
Ala-Gly-Tyr-Glu-Val-Ser Aminoácido pKa de la cadena lateral (R) Tyr 10,9 Glu 4,1 α-COOH 2,20 α-NH3+ 9,11 2 3 3 2 2 3 2 ¿Cuantas moléculas de agua se liberaron en la formación de este péptido? ¿Qué carga presenta el aminoácido a pH 6.5?

6 Proteínas Son polímeros formados por monómeros de más de 50 L – α aminoácidos. Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas (muchos grupos funcionales: alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.) Son las macromoléculas más abundantes en todas las células.

7 PROTEÍNAS ESTRUCTURA CLASIFICACIÓN FUNCIONES
Estructural Enzimática Hormonal Defensa Transporte Reserva Contráctil Aminoácidos Enlace peptídico Péptidos o proteínas Organización estructural unidos por formando tienen E. terciaria E. cuaternaria E. secundaria E. primaria Plegamiento espacial Proteínas oligoméricas Secuencia de aminoácidos  hélice Conformación  definida por es la sólo en 20 (según R) se distinguen Heteroproteínas Holoproteínas Fibrosas Globulares Colágeno Actina/Miosina Ej Nucleoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Glucoproteínas Cromoproteínas Caseína Cromatina HDL, LDL FSH, TSH... Proteoglucanos Hemoglobina Ej. Albúminas Globulinas

8 Funciones de las proteínas
Función Ejemplos Catalítica Enzimas Almacenamiento Ferritina Contráctiles y móviles Actina, miosina, etc. Defensa Inmunoglobulinas Transporte Hemoglobina Reguladoras Somatotropina Estructurales Colágeno La secuencia de aminoácidos que presenta una proteína le proporciona la configuración tridimensional determinada y especifica y en consecuencia su función.

9 Niveles de organización de las proteínas

10 Estructura Primaria La estructura primaria de la proteína esta constituida por la secuencia de aminoácidos y es el nivel fundamental en el que se basan los niveles más elevados. Establece el esqueleto covalente (enlaces peptidicos) de la cadena polipeptidica. La secuencia de una proteína es similar entre especies pero no es idéntica Los residuos de aminioacidos que son esenciales para la formación de una proteina se denominan invariables. Sustituciones de AA’ s en posiciones invariables no son viables. Las proteínas han evolucionado mediante cambios en sus secuencias de aminoácidos. Algunos cambios son conservadores (proteínas homologas) y otros no son conservadores

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12 Estructura secundaria
Es la disposición regular del esqueleto polipeptídico (también llamado grupo lineal). Se origina gracias la formación de enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena. De todas las conformaciones repetitivas que un polipéptido (o proteína) puede presentar, la alfa hélice y las estructuras Beta (ó hoja plegada) son las más estables desde el punto termodinamico.

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16 Tipos de láminas β plegadas
Paralelas Antiparalelas En ocasiones se observan laminas β paralelas mezcladas con antiparalelas Se forma cuando las dos cadenas polipeptidicas corren en dirección opuesta (una corre del grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino) Si las cadenas polipeptidicas adyacentes corren en la misma direccion

17 Estructuras supersecundarias

18 Estructura terciaria Corresponde a la estructura tridimensional resultante del plegamiento de una única cadena polipetidica. El plegamiento proteico es espontáneo y se produce como consecuencias de las interacciones entre las cadenas laterales en su estructura primaria.

19 Estructura terciaria

20 Proteínas globulares Son proteínas compactas, excluyendo del interior de las proteínas moléculas de agua. Contienen varias subunidades compactas denominadas dominios, los cuales son segmentos estructurales independientes que poseen funciones especificas.

21 Diferencia entre las proteínas fibrosas y las globulares
– Forma alargada – Unidades repetidas de un solo tipo de estructura secundaria –Insolubles en agua. - Proporcionan resistentes. – Función estructural • Ejemplos – Colágeno (en tejido conectivo de vertebrados) – Queratina (en piel, pelo y uñas) – Forma más o menos esférica – Ricas en diferentes estructuras secundarias. – Solubles en agua. - Proporcionan flexibilidad y Dinámica. – Múltiples funciones – Hormonas – Inmunoglobulinas (anticuerpos) – Enzimas

22 Interacciones que estabilizan a la estructura terciaria
Fuerzas No covalentes 1. Interacciones hidrofobicas. 2. Interacciones electrostaticas: Se produce entre los grupos iónicos de cargas opuestas, denominados puentes salinos. 3. Puentes de hidrogeno. Fuerzas covalentes Puentes disulfuros: Se forman por condensación de las cadenas laterales de cisteínas. Este tipo de enlaces es frecuente en proteínas extracelulares y las proteges de cambios adversos de pH y o de concentraciones salinas

23 Estructura cuaternaria
Corresponde al nivel de máxima complejidad estructural de las proteínas. Resulta de la asociación de proteínas con la misma o distinta conformación que se agregan para realizar funciones diversas.

24 Estructrura cuaternaria
Muchas proteínas contienen 2 o más cadenas diferentes de polipéptidos que están sostenidas en asociación por las mismas fuerzas no covalentes que estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas. Las proteínas con cadenas polipeptídicas múltiples son proteínas oligoméricas. La estructura formada por la interacción monómero-monómero en una proteína oligomérica se conoce como estructura cuaternaria. Hemoglobina La proteína que lleva el oxígeno de la sangre, contiene dos subunidades α y dos subunidades β dispuestas en una estructura cuaternaria en la forma, α2β2. La hemoglobina es, por lo tanto, una proteína heterooligomerica.

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26 Química de Nucleótidos

27 Objetivos de la clase Ácidos nucleicos

28 Ácidos Nucleicos Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleotidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos

29 Ácidos nucleicos de cadena larga:
Ácido desoxirribonucleico (ADN): material genético de todas las células vivas. Ácido ribonucleico (ARN): material genético de algunos virus; transfiere la información genética del ADN a las proteínas.

30 Ácidos Nucleicos El ADN y el ARN están formados, cada uno de ellos, por cuatro nucleótidos que difieren en la estructura de las bases unidas a la desoxirribosa y ribosa respectivamente.

31 Apareamiento de bases en el ADN y ARN
Apareamiento de bases en el ADN y ARN. Cada base púrica forma un par estable mediante enlaces de hidrógeno con una base pirimidínica específica. La guanina forma tres puentes de hidrógeno con la citosina, y la adenina forma dos puentes de hidrógeno con la timina (o uracilo en el ARN).

32 ADN El ADN suele contener dos cadenas de polinucleótidos complementarios, con todos los pares de bases unidos mediante enlaces de hidrógeno Esta doble cadena se enrolla en disposición helicoidal Las dos ramas son antiparalelas: una rama tiene la disposición 3' -> 5' de izquierda a derecha, mientras que la otra está dispuesta en sentido contrario, 5' -> 3' de izquierda a derecha. En el ADN hay 4 bases: Adenina (A), Citosina (C), Guanina (G) y Timina (T).

33 Artículo principal: ARN
ARN [editar] Artículo principal: ARN El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico. El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas. Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas y, en consecuencia, existen varios tipos de ARN: El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. Poco después de su síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los aminoácidos en la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye. El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. Su función es la de captar aminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína. El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma. ARN Ácido Ribonucleico Presenta un solo filamento polinucleotidico aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas. Es sintetizado por una plantilla o molde de DNA por acción de la RNA polimerasa. El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína.

34 Tipos de ARN ARN mensajero o ARNm:
Contiene la información genética procedente del ADN para ser utilizada en la síntesis de proteínas, es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos. Constituye aproximadamente el 5 % del ARN celular ARN de transferencia o ARNt: Transporta los aminoácidos a los ribosomas, se encuentra en el citoplasma. Representa alrededor de 15 % del ARN celular ARN ribosomal o ARNr: Son las estructuras citoplámaticas que sintetizan las proteinas. Es la forma mas abundante de ARN en las células, constituye el 80% del ARN total.

35 Cuadro comparativo entre el ADN y ARN
ADN ARN Caracteres pentosa Desoxirribosa Ribosa Bases nitrogenadas Adenina, Guanina Citosina, Timina Citosina, Uracilo Numero de polinucleotidos 2 1 Función Almacena la información biológica de los seres vivos Permite la expresión de la información biológica Estructura Doble hélice Lineal, globular y trébol

36 Importancia biológica de los ácidos nucleicos:
Principalmente se encuentran en el núcleo celular, contienen los genes responsables de los rasgos biológicos y son capaces de transmitirlos de una generación a otra. También se encuentran libres en las células. Constituyen la base de los cromosomas y el fundamento de la forma de expresarse la información genética en la síntesis de las proteínas de cada individuo. Pueden sufrir cambios o mutaciones, lo cual permite la evolución continua de los seres vivos. La utilización de técnicas para comparar ácidos nucleicos permiten determinar el parentesco familiar y la investigación.

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