POLÍMEROS NATURALES Preparación Quiz

Presentación del tema: "POLÍMEROS NATURALES Preparación Quiz"— Transcripción de la presentación:

1 POLÍMEROS NATURALES Preparación Quiz
PEDRO MIRANDA MEZA IVº C ELECTIVO QUÍMICA PSU 2016

2 CARBOHIDRATOS

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4 CELULOSA Celulosa: La celulosa es un hidrato de carbono que forman las paredes de las células vegetales. Es el principal polímero constituyente de las plantas y los árboles. La madera, el papel y el algodón contienen celulosa. La celulosa es una excelente fibra.

5 ALMIDÓN Es un polímero que se encuentra en las plantas y que forma parte importante de la dieta humana. Alimentos como el pan, el maíz y las papas se encuentran llenos de almidón.

6 SIMILITUDES Y DIFERENCIAS
El almidón y la celulosa son dos polímeros muy similares, ambos están constituidas por el mismo monómero, la glucosa. Lo único que los diferencia es su estructura. En el almidón, todas las unidades de glucosa repetidas están orientadas en la misma dirección. Pero en la celulosa, cada unidad sucesiva de glucosa esta rotada 180° alrededor del eje de la columna vertebral del polímero, en relación a la última unidad repetida. En nuestro cuerpo existen enzimas especiales que rompen el almidón en unidades de glucosa, así que nuestro cuerpo puede quemarla para producir energía.

7 Si lo dibujamos hacia abajo, la unión de llama α(1→4), y si lo dibujamos hacia arriba, la unión se conoce como β(1→4). El polímero de glucosa con uniones α (1→4) se conoce como almidón, y el de uniones β(1→4) como celulosa.

8 Monosacáridos cíclicos
Monosacáridos que tienen formas cíclicas pentagonales, como la ribosa, se denominan FURANOSAS. Monosacáridos con formas cíclicas hexagonales, como la glucosa, se denominan PIRANOSAS.

9 Proteínas

10 ¿Donde las encontramos…?
Las proteínas forman parte de varios tipos de tejidos estructurales en los sistemas biológicos . Por ejemplo, Fibroína de la seda y la queratina de la piel y del pelo. ¿Por que son importantes? Son importantes en el metabolismo energético, en la regulación del pH de la sangre por ser electrolitos y anfóteros, en la coagulación de la sangre (fibrinógeno), en el transporte de oxígeno (hemoglobina) y en la catálisis de una gran cantidad de reacciones biológicas (enzimas).

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12 Aminoácidos…como Monómeros
Estructuralmente los aminoácidos son los monómeros de las proteínas . Estructura general de un Aminoácido

13 “Amino/ácidos” como anfóteros
Debido a las características de estos grupos, los aminoácidos experimentan una reacción ácido-base que los transforma en un ion dipolar o zwitterion, en el que la carga positiva se ubica en el nitrógeno, formando un ion amonio, y la negativa en los oxígenos del anión carboxilato.

14 AMINOACIDOS ESENCIALES
Existen 20 aminoácidos fundamentales para la síntesis de las diferentes proteínas. Diez de ellos se denominan aminoácidos esenciales, porque no son sintetizados por los seres humanos y, por lo tanto, deben ser incorporados a través de los alimentos. Los restantes pueden ser sintetizados por el organismo.

15 Clasificación a) Carácter neutro. En este grupo se encuentra la mayoría de los aminoácidos, entre ellos la glicina (Gly), la fenilalanina (Phe) y la cisteína (Cys).

16 b) Carácter ácido. Por ejemplo, los ácidos aspártico (Asp) y glutámico (Glu).

17 c) Carácter básico. Por ejemplo, arginina Arg (R) y lisina Lys (K).

18 Enlace Peptídico

19 Estructura de una proteína
Las Proteínas NO sólo son la unión lineal de aminoácidos, sino que presentan otras estructuras que determinan finalmente su funcionalidad

20 ESTRUCTURA PRIMARIA Corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos de la cadena polipeptídica, que le confiere su identidad individual. Por ejemplo:

21 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el ordenamiento espacial estable de aminoácidos cercanos en la cadena polipeptídica, que resulta de interacciones por enlace de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de los enlaces Peptídicos. Se conocen dos tipos de estructuras secundarias: la hélice α y la lámina plegada β.

22 ESTRUCTURA TERCIARIA Se refiere a la disposición espacial que adopta la proteína que se enrolla sobre misma, debido a interacciones entre los aminoácidos que la forman. Las uniones entre los radicales (R) de los aminoácidos pueden darse por puentes de disulfuro, puentes de hidrógeno, puentes eléctricos o interacciones hidrófobas. Esta estructura globular facilita la solubilidad en agua y algunas funciones importantes de las proteínas, como las de transporte, hormonales, enzimáticas, entre otras.

23 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las interacciones secundarias y terciarias son al interior de la cadena polipeptídica. La estructura cuaternaria se observa cuando hay interacciones entre cadenas polipeptídicas. Como complejo proteico unido por interacciones débiles. Por ejemplo, hemoglobina, donde se han unido cuatro cadenas polipeptídicas. En general, la estructura primaria es la responsable del tipo de estructura secundaria y terciaria.

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26 DESNATURALIZACIÓN La DESNATURALIZACION se produce por una desorganización de la estructura de la proteína. Puede ser ocasionada por efectos físicos o químicos, como la temperatura, pH, radiación, exposición a disolventes orgánicos, etc. Cambio estructural implica CAMBIO de sus propiedades.

27 FIN