Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Año 2013 Asignatura: Bioquímica

Ácidos Nucleicos Glúcidos Lípidos Proteínas Agua Iones

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transportadores - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción - Adherencia Celular y Organización Tisular

Aminoácidos R H

Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de oscilación de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador Isomería Óptica Luz Polarizada Plana

Aminoácidos Clasificación Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina Arginina e Histidina

Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

Enlace Peptídico

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura Primaria

Estructura Secundaria (disposición espacial estable)

Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina :: cadena en forma de zig-zag Disposición al Azar Estructura Secundaria

Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

Estructura Terciaria

Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hifrofóbicas Estructura Terciaria

Enlaces de Hidrógeno Estructura Terciaria

Estructura Cuaternaria Enlaces de varias cadenas polipeptídicas

Estructura Cuaternaria

Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida Estructura Cuaternaria

Porina

Desnaturalización de Proteínas Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: -Disminución de solubilidad y precipitación -Pérdida de funciones biológicas

Estado NativoEstado Desnaturalizado Desnaturalización de Proteínas

Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina Agentes Desnaturalizantes