Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica

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Transcripción de la presentación:

Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

Unidad Temática Nº 2- PROTEINAS a) Aminoácidos: definición, clasificación, estructuras y propiedades de los proteicos y no proteicos; importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Ión bipolar. Comportamiento ácido base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. b) Polipéptidos y proteínas: importancia. Clasificación según su función y según su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes. Niveles de organización estructural. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización. Hidrólisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos y receptores.

Proteínas OBJETIVOS Conocer su importancia, abundancia y funciones Estudiar su estructura macromolecular Estudiar detalladamente los diferentes tipos de monómeros que las constituyen Conocer el tipo de unión entre sus monómeros Analizar algunas de sus propiedades

Glúcidos Agua Iones Lípidos Proteínas Ácidos Nucleicos

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción - Estructurales - Defensa - Motilidad

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transportadores - Adherencia Celular y Organización Tisular

Aminoácidos Estructura General R H

Isomería Óptica Luz Polarizada Plana Prisma de Nicoll Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador Prisma de Nicoll o Lámina de Polaroid

Isómeros ópticos o Estereoisómeros Serie D Isómero Serie L Isómeros ópticos o Estereoisómeros

Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Aminoácidos Clasificación Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina Arginina e Histidina

Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

Enlace Peptídico

Péptidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura Primaria

Estructura Primaria

Estructura Secundaria (disposición espacial local estable)

Estructura Secundaria Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina : cadena en forma de zig-zag Disposición al Azar

Estructura Secundaria

Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hifrofóbicas

Estructura Terciaria Enlaces de Hidrógeno

Estructura Cuaternaria Enlaces de varias cadenas polipeptídicas

Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

Porina

Desnaturalización de Proteínas Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: Disminución de solubilidad y precipitación Pérdida de funciones biológicas

Estado Desnaturalizado Desnaturalización de Proteínas Estado Nativo Estado Desnaturalizado

Agentes Desnaturalizantes Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina

Enzimas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

Introducción Organismos Vivos → Reacciones químicas ↓ Eficiencia y Velocidad ↓ Catalizadores Las ENZIMAS son catalizadores Biológicos Aceleran la velocidad de una reacción, sin consumirse , ni formar parte de los productos

Enzimas Introducción

Gran Confusión!!!!!!!!!! Enzimas Nomenclatura y Clasificación En un comienzo Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, amilasa, lipasa, etc) Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.) Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.) Gran Confusión!!!!!!!!!!

Enzimas Nomenclatura y Clasificación Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura 6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones Orden de aparición

Enzimas Nomenclatura y Clasificación Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada 1. Oxidoreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas

Enzimas Nomenclatura y Clasificación 1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2 Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato

Enzimas 1.1.1.27 Nomenclatura y Clasificación 1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas Lactato Piruvato 1.1.1.27

Enzimas Nomenclatura y Clasificación Transferasas 2.6.1.1

Enzimas Nomenclatura y Clasificación Hidrolasas: C-S, C-O, C-N y O-P

Enzimas Nomenclatura y Clasificación Liasas: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas) Fructosa bifosfato aldolasa

Enzimas Nomenclatura y Clasificación Isomerasas Fosfoglucoisomerasa

Enzimas Nomenclatura y Clasificación Ligasas (ATP): se forman uniones C-C, C-S, C-O y C-N Glutamina Sintetasa

Muchas Gracias