Enzimas 1.Aumentan la velocidad de reacción. 2.Disminuyen la energía de activación. 3.10 3 a 10 20 veces más rápidas que las reacciones sin catalizar.

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1 Enzimas 1.Aumentan la velocidad de reacción. 2.Disminuyen la energía de activación. 3.10 3 a 10 20 veces más rápidas que las reacciones sin catalizar. 4.Esteroespecíficas. 5.Es una unidad 3D, el sitio activo es pequeños comparado con el tamaño de la enzima. 6.La mayoría de las enzimas son proteínas, por lo tanto son afectadas por los mismos factores que afectan a las proteína (temperatura, cambios de pH, agentes reductores, detergentes, etc). 7.Muchas enzimas requieren cofactores Cofactores Iones Coenzimas Iones activadores (unidos débilmente) Iones metálicos presentes las metaloenzimas (unidos Fuertemente) Cosustratos (unidos débilmente) Grupos prostéticos (unidos fuertemente)

2 E +S  [E-S]  E + P Si requiere cofactor se conoce como Holoenzima. Cuando la la holoenzima está sin su cofactor se conoce como Apoenzima. Factores que afectan la actividad enzimática 1.Temperatura 2.pH 3.Detergentes 4.Agentes reductores

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5 Sitio activo 1.Pequeño comparado con el tamaño de la enzima. 2. Flexible 3. Estructura tridimensional

6 Clasificación de la enzimas 3. De acuerdo a la Comité Internacionl de Química Pura y Aplicada EC 1. Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. EC 2. Transferasas: Transfieren grupos y pueden requerir coenzimas. EC 3. Hydrolasas: hidrólisis, clase especial de transferasas donde el aceptor del grupo transferido es el agua. EC 4. Liasas: lisis de sustratos, generan dobles enlaces. EC 5. Isomerasas: cambios estructurales, reacciones de isomerización. EC 6. Ligasas (sintetasas): formación de enlaces. 1.Trivial: terminación “asa”: tripsinasa, glucosidasa, lipasa. (Lisozima) 2.Sistemático.

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9 Tipos de Inhibición