Péptidos & Proteínas María Fernanda Laverde Laura Zúñiga Estefanía Saiz Natalia Silva Daniela Vargas Juan José Calderón

Anemia Drepranocitica ¿Qué repercusión podría tener la sustitución de un aminoácido en la secuencia de un péptido o de una proteína? El grado en que se toleran los cambios en la secuencia primaria depende del grado en que se alteren la forma de la proteína o los residuos funcionales críticos” Anemia Drepranocitica

¿Todas las proteínas tienen estructura cuaternaria? De ejemplos No, no todas las proteínas cuentan con una estructura cuaternaria, algunas tienen función terciara o secundaria es decir no tienen mas unidades proteicas o subunidades poli peptídicas que las conformen. Un buen ejemplo de estructura cuaternaria , mas de una cadena de aminoácidos, es la hemoglobina que esta conformada por cuatro cadenas poli peptídicas .

¿Porque la información que suministra la estructura primaria determina en parte la función de las proteínas? Esto se debe a que la estructura primaria es el nivel estructural que está determinado por la secuencia de aminoácidos, de manera que esto nos permite conocer la disponibilidad tridimensional de la molécula y por ende conocer la función de la misma, es decir proteínas con funciones distintas tienen secuencias distintas.

Diferencias SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA Conformación (disposición tridimensional) de porciones de la cadena poli peptídica. Hélice alfa, la columna central del poli peptídico asumía la forma de una espiral giratoria cilíndrica. Enlaces de H entre los átomos de un enlace peptídico y los situados justo arriba y debajo del espiral. Hoja plegada beta, varios segmentos de un poli péptido dispuestos lado a lado. La columna central asumen una conformación plegada o lisada. Gran cantidad de enlaces de H. Las partes que no están organizadas en hélice alfa o beta, consisten en bisagras, ángulos, giros o extensiones digitiformes que son mas flexibles y los sitios de mayor actividad biológica. Se establiza mediante enlaces no covalentes entre las cadenas laterales de la proteina. Proteinas fibrosas: forma alargada, ctuan fuera de las celulas. Proteinas globulares: forma compacta, actuan dentro de las celulas. Formada por mas de una cadena o subunidad. Se unen por enlaces disulfuro covalentes o enlaces no covalentes. Homodimero: formada por dos subunidades iguales. Heterodimero: formada por dos subunidades no iguales.

Estructura Quinaria Asociaciones supramoleculares. Las proteínas se agrupan bien entre sí con otras biomoleculas, para formas estructuras supramoleculares Estas son de carácter permanente. Mayor estabilidad Por ejemplo: ASOCIACIONES ENTRE PROTEINAS A y B- TUBULINA: forman dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos y largos, llamados microtúbulos ASOCIACIONES ENTRE PROTEINAS Y OTRAS BIOMOLECULAS: Azucares: Proteoglicanos y peptidoglicanos Lípidos: Lipoproteínas y membranas biológicas. Ácidos Nucléicos: Ribosomas, nucleosomas y virus.

Estructura Terciaria

Estructura Cuaternaria

Que tipos de enlaces caracterizan esta estructura PRIMARIA La estructura primaria consiste en una secuencia de aminoácidos unidos entre si a través de enlaces peptídicos e incluye los puentes disulfuro que existan (Lehninger 4 edición)

http://fmc.unizar.es/people/fff/Jsancho1/Introduccionalaestructuradelasproteinas.html

Enlace Peptidico El enlace peptídico es un enlace covalente que es mas corto que el de una amina (C-N) Se desarrollan 2 tipos de ángulos ф (Fi para Nα-C) y ψ (Psi para Cα-C) ya que presenta una estructura rígida y con unos valores de 180°. http://www.ccg.unam.mx/~contrera/modelado_comparativo/node9.html

¿Existen familias de estructuras primarias? Proteínas homólogas: en la misma o en distintas especies con funciones idénticas o similares de acuerdo a ello es posible identificar una proteína con función similar y llevarla a un grupo de esta pero en realidad no hay un grupo de familias que las caractericen. Ejemplos como la globina y el citocromo C

Importancia de la Insulina y como se distingue en ésta la estructura primaria Los islotes de Langerhans son acumulaciones de células como (α,β, y δ), la insulina se sintetiza en las (células beta). La insulina es una hormona anabólica Insulina primera proteína secuenciada por Sanger en 1953 compuesta por 2 cadenas polipeptidicas (A y B) la insulina activa el transporte de glucosa a través de la membrana de las células del tejido adiposo y muscular aumentando la síntesis y traslocación del transportador GLUT4

http://www. zonagratuita http://www.zonagratuita.com/enciclopedia/biologia/sistema-endocrino/Las-Hormonas.htm

http://www. ans. kobe-u. ac. jp/english/gakka/seibutsukinou/seibutu http://www.ans.kobe-u.ac.jp/english/gakka/seibutsukinou/seibutu.html

Su importancia radica en la internalización de la glucosa hacia el interior de la célula y de allí su consecuente el la glicemia o en la diabetes mellitus caracterizada por el alto índice de sustratos en el plasma sanguineo

Bibliografia http://www2.uah.es/sancho/farmacia/temas%2009-10/Tema%203c-%20secuencia%20proteinas%20farmacia.pdf http://escuela.med.puc.cl/paginas/cursos/tercero/integradotercero/apfisiopsist/nutricion/NutricionPDF/FisiologiaPancreas.pdf http://mrobs.files.wordpress.com/2011/10/pancreas.pdf