PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEICOS. PROTEÍNAS Son capaces de formar polímeros siendo sus monómeros los aminoácidos. Como su nombre lo indica tienen un patrón.

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1 PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEICOS

2 PROTEÍNAS Son capaces de formar polímeros siendo sus monómeros los aminoácidos. Como su nombre lo indica tienen un patrón general. Poseen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un C central al que se une una cadena lateral de características variables.

3 AMINOÁCIDO Carbono central Grupo carboxilo Grupo amino Cadena lateral

4 ¿Cómo se unen los aminoácidos? Lo hacen mediante una unión covalente entre el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de otro. Es la unión peptídica. Es un enlace de condensación porque pierde una molécula de agua.

5 UNIONES COVALENTES DE LOS AA

6 FUNCIONES Extraordinaria variedad de funciones: Estructurales: como el colágeno de las cubiertas virales y de los microtúbulos Reguladoras: como la insulina y otras hormonas. Contráctiles: como la miosina y la actina en las miofibrillas. Enzimáticas: como la catalasa, lipasa. Transportadoras: como la hemoglobina.

7 ESTRUCTURAS PROTEICAS Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos. Está determinada genéticamente. Es fundamental para la forma tridimensional que adquirirá la proteína.

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10 ESTRUCTURA SECUNDARIA A medida que la cadena polipeptídica se ensambla tienen lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden formarse enlaces puente de H entre el H (levemente positivo) del amino y el O (levemente negativo) del carboxilo de otro aminoácido. Hay dos configuraciones típicas: hélice alfa y hoja plegada beta.

11 ESTRUCTURA TERCIARIA ¿ Recuerda los distintos grupos R de los aminoácidos? Por sus características químicas, interaccionan entre sí y determinan la forma en que la cadena polipeptídica se pliega.

12 Estructura terciaria globular y fibrosa Estructura globularEstructura fibrosa

13 ESTRUCTURA CUATERNARIA Consiste en un nivel de organización proteica en el que intervienen dos o más cadenas polipeptídicas las que, a su vez, cuentan ya con una estructura terciaria propia.

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15 DESNATURALIZACIÓN Se llama así a la pérdida de las estructuras proteicas. Puede ser total o parcial. Si la desnaturalización es reversible, este proceso se llama renaturalización. Agentes desnaturalizantes: los típicos son el pH y la temperatura.

16 ACIDOS NUCLEICOS Resultan de la polimerización de un monómero denominado nucleótido. Base nitrogenada Unión fosfodiéster Fosfato

17 ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN) El modelo de Watson y Crick de la doble hélice de ADN, enrollada sobre un eje, como si se tratara de una escalera caracol; de tal forma que, cada diez pares de base se alcanza un giro completo.

18 ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)

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20 ACIDO RIBONUCLEICO (ARN)

21 Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono número 5´ de una pentosa, que puede ser ribosa o desoxirribosa. La diferencia entre ambas es que la desoxirribosa tiene un O menos en el C 2´. A su vez la pentosa se une por el C 1´a una base nitrogenada. Pentosa + base nitrogenada = NUCLEÓSIDO Pentosa + base nitrogenada + grupo fosfato = NUCLÓTIDO

22 TIPOS DE ARN El ARN mensajero (ARNm) es una copia de la información genética contenida en el ADN. Así la información es transportada hasta el citoplasma. Allí está la maquinaria metabólica que se va a encargar de traducir el lenguaje. El ARN de transferencia (ARNt) acarrea los aminoácidos para la síntesis de proteínas y el ARN ribosomal (ARNr) sirve de molde en los ribosomas.

23 FUNCIONES Y LOCALIZACIÓN DEL ADN Y ARN El ADN es portador de la información genética. Es el principal constituyente de la cromatina y los cromosomas. También en mitocondrias y cloroplastos. El ARN se ocupa de la síntesis de proteínas. Se encuentra en el citoplasma en los ribosomas, pero también en el nucleolo y algo en los cromosomas.

24 ENZIMAS Son, en general, proteínas globulares complejas que consisten en una o más cadenas polipeptídicas. Su función es deprimir la energía de activación que se requiere en una reacción química, estableciendo una asociación temporaria con él/las moléculas que reaccionan. Las moléculas sobre las que actúan se denominan sustratos.

25 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS Actúan en baja concentración. Se recuperan intactos y pueden volver a combinarse con nuevos reactantes. No afectan el equilibrio de la reacción, sólo modifican su velocidad. Sustrato + enzima (enzima-sustrato ) ) ENZIMA PRODUCTO

26 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ¿Cómo se establece la unión especifica de una enzima con el sustrato? Hay una porción, una zona que conforma una suerte de surco o saco que tiene complementaridad con el sustrato. Es el sitio activo de la enzima.

27 DOS MODELOS Llave-cerradura: Se pensaba que el sustrato encajaba justa y exactamente en el sitio activo. Este sería una estructura fija y rígida. Ajuste-inducido: Al seguir estudiando se vio que es un sitio flexible con proteínas globulares capaces de experimentar modificaciones conformacionales. Este es el modelo aceptado hoy en día.

28 AJUSTE INDUCIDO

29 Algunas enzimas requieren de la colaboración de otras sustancias no proteicas para funcionar. Pueden ser: iones, coenzimas o grupos prostéticos. Entre los factores que regulan la actividad enzimática podemos citar a la temperatura, al pH y la concentración de sustrato.

30 ENZIMAS DIGESTIVAS Las enzimas digestivas rompen los grandes polímeros de los alimentos en moléculas más pequeñas para que puedan ser absorbidas con facilidad. Se encuentran en el tubo digestivo de los animales colaborando en la digestión del alimento. También pueden localizarse en el interior de el interior de las células, sobre todo en los lisosomas. Hay enzimas digestivas en la saliva, en el jugo gástrico, en el jugo pancreático y en las secreciones intestinales. Resumiendo, hacen más fácil y rápida la digestión.