Area Química Biológica Curso: Bioquímica Tema 6: PROTEINAS  Dra. Silvia M. Varas

están formadas por unidades básicas Las proteínas están formadas por unidades básicas que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar una estructura en cadena. Son macromoléculas, de PM muy elevados.

Iones Dipolares o Zwiteriones Son las moléculas (como los aminoácidos) que tienen grupos cargados de polaridad opuesta

A pH fisiológico un aminoácido es un ión bipolar: el grupo amino esta protonado y el grupo ácido carboxílico esta desprotonado

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS  grupo carboxilo  grupo a-amino Ca Son a-amino ácidos

Los aminoácidos se comportan como iones dipolos, anfóteros ½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+) ½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+) - +

Tipos de RADICALES Cadenas NO POLAR: 7 Cadenas SIN CARGA, POLAR: 5 Cadenas AROMATICOS: 3 Cadenas CARGADAS POSITIVAMENTE (+): 3 Cadenas CARGADAS NEGATIVAMENTE (-): 2

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS 7 5 3 20 aminoácidos 3 2

R sin carga, alifáticos GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA LEUCINA ISO METIONINA

R sin carga, polares SERINA TREONINA CISTEINA ASPARAGINA GLUTAMINA

R aromáticos FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

R con carga (-) a pH celular ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico)

R con carga (+) a pH celular LISINA ARGININA HISTIDINA

ESTRUCTURA DE PROTEINAS estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de de tridimensional subunidades aminoácidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Primaria Terciaria Secundaria Cuaternaria

REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS : FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO Aminoácido Aminoácido enlace peptídico : enlace amida

AA1 AA2 AA3 AA4 enlaces peptídicos extremo amino libre “N terminal” carboxilo libre “C-terminal”

Dipéptido: Péptido formado por 2 aminoácidos. Polipéptido: Péptido formado por más de 10 aminoácidos. Proteína: Se llama así cuando la cadena polipeptídica tiene una masa molecular de más de 6.000 Daltons (más de 50 unidades de aminoácidos).

ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína y es mantenida por los enlaces peptídico amino terminal carboxilo terminal

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA CADENA POLIPEPTIDICA Estas formas extendidas se asocian formando láminas  Lámina plegada Hojas- b o Láminas b a-hélice LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

-hélice La a-hélice se estabiliza a través de puentes de hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro Los puentes de hidrógeno son paralelos al eje central de la hélice Los radicales van dirigidos hacia afuera

Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas diferentes Los radicales de los aminoácidos van sobre y bajo el plano medio

lámina antiparalela B. paralela vista lateral vista lateral vista desde arriba lámina antiparalela vista lateral B. paralela vista desde arriba vista lateral

ESTRUCTURA TERCIARIA La ESTRUCTURA TERCIARIA corresponde a plegamientos tridimensionales. La proteína se pliega sobre sí misma y tiende a una forma “globular” En su mantención participan los grupos radicales de los aminoácidos.

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA PUENTE DISULFURO INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA La ESTRUCTURA CUATERNARIA corresponde a la asociacion de cadenas polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria. Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes. Son los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero intercadenas. Se excluye el puente disulfuro.

Clasificación de proteínas según su forma molecular Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata de proteínas de gran actividad funcional (enzimas, anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, etc)  Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como el tejido conjuntivo. Ej: queratina ; colágeno

DESNATURALIZACION de las PROTEINAS Es la perdida de la estructura 2º, 3º o 4º de una proteina. En algunos casos es reversible y en otros irreversible Es causada por: tº, pH extremos, detergentes, etc.

Propiedades Generales de las Proteínas Acido-Base Solubilidad de las proteínas Efecto del pH Efecto de sales Acido-Base: a pH fisiológico, la cantidad de grupos ácidos y básicos que poseas dependerá de los aminoácidos que formen la proteína. La carga neta será diferente para cada proteína y se conoce como pI.

pI= Punto isoeléctrico pI= es el pH en el cual las cargas (+) = (-); es decir carga neta total nula ó cero.

Pentapéptido “LE” pI= 5,5

Permite separar las proteínas en un campo eléctrico. Electroforesis Es la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico. Permite separar las proteínas en un campo eléctrico. (-) cátodo (+) ánodo

Si al pentapéptido “LE” se lo somete a un campo eléctrico: pH del medio Proteína tomará una carga: En campo eléctrico migrará: pH de su pI 5,5 + (CATION) Hacia polo (-) pH de su pI - (ANION) Hacia polo (+)

(-) (+) + H+ + H+ ½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+) - ½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+) - + H+ (-) + H+ (+)

Solubilidad de las proteínas Depende de varios factores, entre ellos: De la cantidad de grupos polares presentes en los aminoácidos que conforman la proteína. De factores externos a la proteína como son: el pH, la temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes polares.

Efecto de las sales Efecto del pH A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas. Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína. Ejemplo Efecto del pH Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es igual a su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) su solubilidad es mínima. Ejemplo

Clasificación de las proteínas Albúminas Globulinas Histonas Escleroproteínas Proteínas Simples Nucleoproteínas Cromoproteínas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Proteínas Conjugadas (Apoproteína + Grupo Prostético)

Proteínas de la Sangre Hemoglobina Derivados de la Hb Carboxihemoglobina Metahemoglobina Hemoglobina A1c

Digestión y Absorción de Proteínas

No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta. Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta en cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos.

Digestión Estomago se produce: HCl  1. Pepsinógeno--------------------- Pepsina

Digestión Intestino delgado, en el duodeno se produce: La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas reguladoras de la secreción del jugo pancreático. Y la enzima enteropeptidasa. SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas digestivas. Enteropeptidasa  1. Tripsinógeno-----------------------  Tripsina Tripsina  2. Quimotripsinógeno ---------------------  Quimotripsina 3. Procarboxipeptidasa A y B -------------  Carboxipeptidasa A y B 4. Proelastasa ------------------ Elastasa

Digestión II Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino penetran en el interior de las células del enterocito como oligopéptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en aminoácidos libres.

CETOGÉNICOS GLUCOGÉNICOS Cuerpos Cetónicos GLUCOSA

Alguna pregunta?