AMINOACIDOS Y PéPTIDOS Semana

Presentación del tema: "AMINOACIDOS Y PéPTIDOS Semana"— Transcripción de la presentación:

1 AMINOACIDOS Y PéPTIDOS Semana 29 -2013
Isabel Fratti de Del Cid Diapositivas con gráficas, estructuras , tablas e imágenes proporcionadas por Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

2 GRUPO CARBOXILICO (carácter ácido)
AMINOACIDOS Compuestos que contienen un grupo carboxílico y un grupo amino. Los mas importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos, porque son los monómeros a partir de los cuales se construyen las proteínas. H C R: radical variable, éste diferencia a a los aminoácidos NH2 COOH R GRUPO AMINO ( carácter básico) GRUPO CARBOXILICO (carácter ácido)

3 CLASIFICACIÓN POR SU REQUERIMIENTO: Esenciales No esenciales
POR LA CADENA LATERAL: Alifático ( solo poseen C é H) Hidroxilados ( poseen además grupos –OH) Azufrados ( poseen además azufre (-S-). Ácidos ( poseen grupos carboxílicos adicionales). Básicos ( poseen grupos amino adicionales). Aromáticos (poseen anillos bencénicos). Heterocíclicos (anillos con C é H). POR SU REQUERIMIENTO: Esenciales No esenciales POR SU POLARIDAD: No polares Polares y neutros Acidos Básicos

4 Clasificación según su polaridad
NO POLARES ó APOLARES Las cadenas laterales o radicales, Solo contienen cadenas alifáticas o aromáticas POLARES Y NEUTROS Las cadenas ó radicales contienen además –OH ó azufre (-S-) ACIDOS En la cadena lateral ó radical hay otro grupo carboxílico BASICOS En la cadena lateral ó radical hay presencia de grupos amino adicionales GLICINA ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA FENILALANINA PROLINA Triptófano Metionina SERINA TREONINA CISTEINA TIROSINA Asparagina Glutamina AC. ASPARTICO AC. GLUTAMICO LISINA ARGININA HISTIDINA

5 AMINOACIDOS NO POLARES
NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Glicina Gli Gly Alanina Ala Valina Val

6 AMINOACIDOS NO POLARES
NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Leucina Leu Isoleucina Ile Fenilalanina Fen Phe

7 AMINOACIDOS NO POLARES
NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Metionina Met Prolina Pro Triptofano Trp

8 AMINOACIDOS POLARES NEUTROS
NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Serina Ser Treonina Tre Thr Tirosina Tir Tyr

9 AMINOACIDOS POLARES NEUTROS
NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Cisteina Cis Cys Asparagina Asn Glutamina Gln

10 AMINOACIDOS ACIDOS Acido Glu Glutámico Asp Aspartico NOMBRE ABREVI-
TURA ESTRUCTURA Acido Glutámico Glu Aspartico Asp

11 AMINOACIDOS BÁSICOS His Lisina Lis Lys Arginina Arg HISTIDINA NOMBRE
ABREVIA TURA ESTRUCTURA HISTIDINA His Lisina Lis Lys Arginina Arg

12 Aminoácidos Esenciales
Son los que el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto los debemos consumir en nuestra dieta. Si no se consumen se entra en deficiencia de ellos y la síntesis proteíca se afecta.

13 Aminoácidos no esenciales
Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.

14 Deficiencia de aminoácidos algunos alimentos
FUENTE DE ALIMENTO AMINOACIDOS FALTANTE Huevos, leche, carne, pescado, pollo Ninguno Trigo, arroz, avena Lisina Maiz Lisina y Triptófano Frijoles Metionina, triptófano Arvejas (chicharos) metionina Almendras y nueces Lisina y triptófano Soya Baja en metionina

15 Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir en formas D o L . Los azucares naturales pertenecen a la serie D, pero todas las proteínas animales y vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.

16 CONFIGURACION D Y L L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO L- AMINOACIDO
D- AMINOACIDO

17 PROPIEDADES FISICAS Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200°C. Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares. Aunque son moléculas orgánicas, se comportan como compuestos iónicos.

18 COMPORTAMIENTO ANFOLITO Ionización de aminoácidos
A los aminoácidos en estado sólido o en solución neutra se les asigna una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterion). Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2) en la misma molécula, son anfóteros, pueden actuar como ácidos y bases y por eso , ocurre una reacción de neutralización intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal.

19 pH Isoeléctrico El pH al cual el aminoácido existe en solución como sal interna, ión dipolar O ZWITTERIÓN ( tienen carga positiva y negativa a la vez.). Es decir, es el pH al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún electrodo al aplicarles un campo eléctrico. Cada aminoácido posee su propio pH isoeléctrico característico. AMINOACIDOS pH isoeléctrico aprox. NEUTROS ACIDOS 2.8 – 3.2 BASICOS 7.6 – 10.8

20 COMPORTAMIENTO ACIDO–BASE DE LOS AMINOÁCIDOS : Etapas de ionización:
Forma catiónica : el aminoácido existe en ésta forma a pH inferiores al pH isoeléctrico, ( pH ácido ) Forma de sal interna el aminoácido se halla en ésta forma en el pH isoeléctrico Forma aniónica el aminoácido existe en ésta forma A pH superiores al pH isoeléctrico, es decir a pH alcalino ó básico.

21 FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS
En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas entre si por enlaces amida entre el α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro. Fischer propuso el nombre de enlace peptídico, para estos enlaces. No. de aminoácidos, unidos por enlaces péptidicos, forman  NOMBRE 2 DIPEPTIDO 3 TRIPEPTIDO 4 TETRAPEPTIDO 5 PENTAPEPTIDO

22 Enlace Peptidico ( Químicamente es un enlace AMIDA)

23 EJEMPLO: formación de un péptido
PEPTIDO AMINOACIDOS Valina + Leucina ESTRUCTURA DEL PEPTIDO Val-Ile COOH H2N-C-H CH CH3 CH3 CH-CH3 CH2 CH3 CO CH3 CH3 NH-C-H + H2O +

24 Ejemplo de un tetrapéptido
Ejemplo de un tetrapéptido. Alanilleucinilcisteinilmetionina: ala-leu-cis-met Este es un tetrapéptido, posee tres enlaces peptídicos, en su formación se liberaron 3 moléculas de agua, el aminoácido N- terminal ( amino terminal) es la alanina y el aminoácido C-terminal ( carboxilo terminal) es la metionina

25 PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA (VASOPRESINA, OXITOCINA E INSULINA)
SECUENCIA VASOPRESINA H2N-Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-Arg-Gli-COOH S-S OXITOCINA H2N-Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli-COOH VASOPRESINA OXITOCINA INSULINA

26 VASOPRESINA Hormona producida por la hipófisis, actúa en los riñones para regular la concentración de solutos en la sangre. Si la sangre está muy concentrada favorece la retención de agua, si la sangre está muy diluida, entonces se favorece la eliminación de agua.

27 OXITOCINA Estimula la contracción del útero durante el parto y la liberación de leche. Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos. Tiene relación con la conducta maternal, la aceptación del bebé y las ganas de alimentarlo. Por eso el nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia“.

28 GLUTATION El glutatión (GSH) es un tripéptido, que esta formado de los aminoácidos: ácido glutámico, cisteina y glicina Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del ácido glutámico, PEPTIDO SECUENCIA GLUTATION Glu-Cis-Gli

29 El glutatión, principal antioxidante endógeno, protege a células de efectos dañinos, de peróxidos, radicales libres, y cancerígenos. Mantiene en forma activa a los antioxidantes exógenos( los que consumimos en la dieta : vit C y E. esencial para funcionamiento del sistema inmune. Acido glutamico Cisteina Glicina

30 Fin