Idioma de 4 nucleótidos: ADN RNA

Presentación del tema: "Idioma de 4 nucleótidos: ADN RNA"— Transcripción de la presentación:

1 Idioma de 4 nucleótidos: ADN RNA
La célula habla distintos idiomas Idioma de 4 nucleótidos: ADN RNA Idioma de 20 aminoácidos: proteínas  NECESITA UN CODIGO PARA TRADUCIR!!

2 CÓDIGO GENÉTICO CODIGO GENÉTICO!!

3 Ácidos Nucleicos Proteínas Unidades: Unidades: Aminoácidos Nucleótidos
RECORDAR (TEMA1) Ácidos Nucleicos Proteínas Macromoléculas Unidades: Aminoácidos Unidades: Nucleótidos

4 Area Química Biológica
Curso: Bioquímica Tema 6: PROTEINAS 2017  Dra. Silvia M. Varas

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7 Funciones biológicas de las proteínas
Enzimas Proteínas de transporte: Hemoglobina, Lp Proteínas nutrientes y de reserva: caseína, ferritina Proteínas contráctiles: actina, miosina. Proteínas estructurales: colágeno, elastina, queratina Proteínas de defensa: anticuerpos, fibrinógeno trombina Proteínas reguladoras: hormonas insulina

8 están formadas por unidades básicas
Las proteínas están formadas por unidades básicas que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar una estructura en cadena. Son macromoléculas, de PM muy elevados.

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10 FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
 grupo carboxilo  grupo a-amino Ca Son a-amino ácidos Aminoácido son iones dipolares

11 Iones Dipolares o Zwiteriones
Son las moléculas (como los aminoácidos) que tienen grupos cargados de polaridad opuesta

12 A pH fisiológico un aminoácido es un ión bipolar: el grupo amino esta protonado y el grupo ácido carboxílico esta desprotonado o disociado

13 Los aminoácidos se comportan como iones dipolos y son ANFÓTEROS
ANFÓTEROS: PUEDEN REACCIONAR COMO ÁCIDOS O BASES DÉBILES PUEDEN ACTUAR COMO BUFFER O AMORTIGUADORES DEL pH

14 (-) (+) + H+ + H+ ½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+) -
½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+) - + H+ (-) + H+ (+)

15 Tipos de RADICALES Cadenas NO POLAR: 7 Cadenas AROMATICOS: 3
Cadenas SIN CARGA, POLAR: 5 Cadenas CARGADAS POSITIVAMENTE (+): 3 Cadenas CARGADAS NEGATIVAMENTE (-): 2

16 NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
7 5 3 20 aminoácidos 3 2

17 R sin carga, alifáticos (hidrofóbicos)
GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA LEUCINA ISO LEUCINA METIONINA

18 R sin carga, polares SERINA TREONINA CISTEINA ASPARAGINA GLUTAMINA
NO POLARES SERINA TREONINA CISTEINA ASPARAGINA GLUTAMINA

19 R aromáticos FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO NO POLARES
POLARES SIN CARGA NO POLARES

20 R con carga (-) a pH celular
ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico)

21 R con carga (+) a pH celular
LISINA ARGININA HISTIDINA

22 Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales
Ka=constante de disociación ácida. Los aminoácidos ácidos (Asp y Glu), los básicos (Lys, Arg e His) y la Tyr y Cys pueden presentar carga a determinados valores de pH.

23 No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta. Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta en cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos.

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25 Unión de aminoácidos Unión peptídica
La unión de 2 aminoácidos es un dipéptido La unión de 3 aminoácidos es un tripéptido La unión de unos pocos aminoácidos (3-10) es un oligopéptido La unión de muchos aminoácidos ( 10) es un polipéptido

26 AA1 AA2 AA3 AA4 enlaces peptídicos extremo amino libre “N terminal”
carboxilo libre “C-terminal”

27 ESTRUCTURA DE PROTEINAS
estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de de hoja  tridimensional subunidades aminoácidos Es el ordenamiento espacial del esqueleto del polipéptido sin considerar la conformación de las cadenas laterales (R) Es el ordenamiento espacial de las subunidades que la componen. Es el ordenamiento espacial del polipéptido integro

28 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Primaria Terciaria Secundaria Cuaternaria

29 Polipéptido: Péptido formado por más de 10 aminoácidos.
Proteína: Se llama así cuando la cadena polipeptídica tiene una masa molecular de más de Daltons (más de 50 unidades de aminoácidos).

30 ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína y es mantenida por los enlaces peptídico amino terminal carboxilo terminal

31 ESTRUCTURA PRIMARIA

32 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Pueden rotar libremente LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

33 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estas formas totalmente extendidas se asocian formando láminas  Lámina plegada Hojas- b o Láminas b a-hélice Cada vuelta comprende 4 aminoácidos

34 -hélice La a-hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro Los puentes de hidrógeno son paralelos al eje central de la hélice Los radicales van dirigidos hacia afuera

35 Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas diferentes Los radicales de los aminoácidos van sobre y bajo el plano medio

36 lámina antiparalela B. paralela vista lateral vista lateral vista
desde arriba lámina antiparalela vista lateral B. paralela vista desde arriba vista lateral

37 ESTRUCTURA TERCIARIA La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales. La proteína se pliega sobre sí misma y tiende a una forma “globular” En su mantención participan los grupos radicales de los aminoácidos.

38 INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA PUENTE DISULFURO INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

39 ESTRUCTURA CUATERNARIA
La ESTRUCTURA CUATERNARIA corresponde a la asociacion de cadenas polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria. Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes. Son los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero intercadenas. Se excluye el puente disulfuro.

40 Clasificación de proteínas según su forma molecular
Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata de proteínas de gran actividad funcional (enzimas, anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, etc)  Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como el tejido conjuntivo. Ej: queratina ; colágeno

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42 DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
Es la perdida de la estructura 2º, 3º o 4º de una proteina. En algunos casos es reversible y en otros irreversible Es causada por: tº, pH extremos, detergentes, etc.

43 Propiedades Generales de las Proteínas
Acido-Base Solubilidad de las proteínas Efecto del pH Efecto de sales Acido-Base: a pH fisiológico, la cantidad de grupos ácidos y básicos que poseas dependerá de los aminoácidos que formen la proteína. La carga neta será diferente para cada proteína y se conoce como pI.

44 pI= Punto isoeléctrico
pI= es el pH en el cual las cargas (+) = (-); es decir carga neta total nula ó cero.

45 Solubilidad de las proteínas Depende de varios factores, entre ellos:
De la cantidad de grupos polares presentes en los aminoácidos que conforman la proteína. De factores externos a la proteína como son: el pH, la temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes polares.

46 Efecto de las sales Efecto del pH
A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas. Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína. Efecto del pH Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es igual a su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) su solubilidad es mínima.

47 Clasificación de las proteínas
Albúminas Globulinas Histonas Escleroproteínas Proteínas Simples Nucleoproteínas Cromoproteínas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Proteínas Conjugadas (Apoproteína + Grupos Prostético)

48 (Apoproteína + Grupos Prostético)
Proteínas Conjugadas (Apoproteína + Grupos Prostético)

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50 Proteínas de la Sangre Hemoglobina Carboxihemoglobina (CO)
Derivados de la Hb Carboxihemoglobina (CO) Metahemoglobina (Fe3+) Hemoglobina A1c (glucosa)

51 Estructura de la Hemoglobina (a)Deoxihemoglobina y (b) Oxihemoglobina

52 Digestión y Absorción de Proteínas

53 No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta. Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta en cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos.

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55 Digestión Estomago se produce:
HCl  1. Pepsinógeno Pepsina PEPSINA: su actividad máxima es a pH 2-3 y se inactiva a pH=5 Gran capacidad para digerir el colágeno de las carnes

56 Digestión TRIPSINA, QUIMIOTRIPSINA, CARBOXIPOLIPEPTIDASA y PROELASTASA
En el duodeno se produce la mayor parte de la digestión proteica. SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas digestivas TRIPSINA, QUIMIOTRIPSINA, CARBOXIPOLIPEPTIDASA y PROELASTASA atacan las moléculas de proteínas generando pequeños polipéptidos Ataca el extremo carboxilo terminal de los polipéptidos Pasa a ELASTASA por la tripsina y digiere las fibras de elastina

57 Digestión ENTEROPEPTIDASA AMINOPOLIPEPTIDASA, DIPEPTIDASAS
En el duodeno se produce la mayor parte de la digestión proteica. SECRECIÓN DE PEPTIDASAS POR LOS ENTEROCITOS DE LAS VELLOCIDADES INTESTINALES : ENTEROPEPTIDASA AMINOPOLIPEPTIDASA, DIPEPTIDASAS Pasa Tripsinógeno a Tripsina. Ataca los polipéptidos hasta dipéptidos o tripéptidos

58 Digestión En el duodeno hay una cascada de activación de las enzimas
Enteropeptidasa  1. Tripsinógeno  Tripsina Tripsina  2. Quimotripsinógeno  Quimotripsina 3. Procarboxipeptidasa A y B  Carboxipeptidasa A y B 4. Proelastasa  Elastasa

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60 Digestión II Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino penetran en el interior de las células del enterocito como oligopéptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en aminoácidos libres.

61 Destino de los aminoácidos

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63 CETOGÉNICOS GLUCOGÉNICOS Cuerpos Cetónicos GLUCOSA

64 Alguna pregunta?

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