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Publicada porMaría Concepción Botella Lozano Modificado hace 8 años
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AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS Capítulo 16
SEMANA 29 AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS Capítulo 16
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Aminoácidos Son las unidades monoméricas de las proteínas.
En la naturaleza existen más de 200 aminoácidos (aa) pero sólo 20 son usados en biosíntesis. Muchos existen solo en determinadas especies vivas y algunos se han observado solo en un organismo. Se encuentran libres (disueltos en el protoplasma) o unidos covalentemente con otros. Licda. Bárbara Toledo
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Estructura: Se caracterizan por tener un grupo amino α con respecto al carboxilo. Cada uno tiene propiedades únicas conferidas por el grupo R. Fórmula general: H2N-CHRCOOH Licda. Bárbara Toledo
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N H2 C H O O H R R N C H O R - + N C H O R AMINO ÁCIDO 20 VARIANTES
Licda. Bárbara Toledo
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Los aminoácidos (aa) Se conocen exclusivamente por su nombre común, casi siempre derivados de la fuente natural donde se aislaron por primera vez. El nombre UIQPA resulta difícil. Por Ej. La asparagina recibió ese nombre porque se aisló del jugo de espárrago. La glicina principal aminoácido de la gelatina recibió su nombre por su sabor dulce (glykys, dulce). Licda. Bárbara Toledo
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Los aminoácidos como SUSTANCIAS AnfóterAs
Los aminoácidos tienen un grupo ácido y un grupo básico, por lo que presentan propiedades anfotéricas, puede aceptar y donar un H+. En una solución ácida fuerte, pH bajo, están totalmente protonados, es decir se encuentran en su forma catiónica. Para valores de pH altos, los aminoácidos se cargan negativamente, es decir que se encuentren en la forma aniónica. Licda. Bárbara Toledo
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Los aminoácidos como SUSTANCIAS AnfóterAs
A un determinado pH, cada uno de los aminoácidos puede existir como ion dipolar o zwitterion, o sea iones con carga positiva y carga negativa. Los iones dipolares pueden donar o recibir protones (anfotéricos), comportarse como ácidos o como bases pero en general son neutros porque las cargas positiva y negativa se cancelan. pH isoeléctrico es el pH al cual un aa existe en solución como sal interna (zwitterion), depende mucho del grupo R. Licda. Bárbara Toledo
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Zwitterion Licda. Bárbara Toledo
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Propiedades Físicas Son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, funden con descomposición a 200oC. Solubles en agua, insolubles en compuestos orgánicos, semejantes a sales. Licda. Bárbara Toledo
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Isomería Óptica El átomo de carbono alfa de los aminoácidos tiene cuatro grupos diferentes unidos, por lo tanto, el carbono alfa es un átomo de carbono quiral lo que hace que la molécula sea ópticamente activa. Por lo anterior se dice que los aa son enantiómeros, es decir presentan imágenes especulares no superponibles dando lugar a los D y L aminoácidos. Licda. Bárbara Toledo
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Isomería Óptica Todas las proteínas y péptidos en la naturaleza tienen aa con configuración L. L-aminoácido D-aminoácido Licda. Bárbara Toledo
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Clasificación por su Cadena Lateral
Alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina Hidroxilados: serina,treonina Amidas: asparagina, glutamina Azufrados: cisteína, metionina Aromáticos: fenilalanina, triptófano, tirosina Ácidos: A. aspártico, A. glutámico Básicos: lisina, arginina, histidina Licda. Bárbara Toledo
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20 aminoácidos 18 aminoácidos con distintas cadenas laterales
H3N C H COO R + - 18 aminoácidos con distintas cadenas laterales H3N C H COO + - 1 aminoácido sin cadena lateral Glicina Se consideran hidrofóbicos 1 aminoácido cuya cadena lateral esta unida a la cadena principal CH2 H C H2N COO- + Prolina Licda. Bárbara Toledo
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Hidrófobos / No polares
Ácidos Básicos
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Clasificación por su requerimiento
ESENCIALES: Deben incluirse en la dieta: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. NO ESENCIALES: El organismo los sintetiza: alanina, cistina, asparagina, cisteína, glicina, serina, tirosina, etc. Licda. Bárbara Toledo
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Formación del Enlace Peptídico
Enlace covalente que se da entre el carboxilo de un aa y el α-amino del siguiente. Se genera un enlace amida. C terminal N terminal Licda. Bárbara Toledo
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Enlace Peptídico
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Péptidos de Importancia Biológica:
Oxitocina: nonapéptido cíclico producido por el hipotálamo. Esta estimula contracción de los músculos lisos por ejemplo el del útero en mujeres embarazadas y la salida de la leche en madres en período de lactancia. Es llamada la "hormona del amor“ ya que provoca la creación de lazos afectivos tan fuertes que inducen a la fidelidad, hace que aumente la confianza entre las personas en las relaciones sociales. Licda. Bárbara Toledo
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Péptidos de Importancia Biológica:
Vasopresina (ADH): nonapéptido producido por el hipotálamo. Tiene efecto antidiurético estimulando la reabsorción de agua por el riñón lo cual aumenta la presión sanguínea. Una deficiencia de vasopresina provoca diabetes insípida. Licda. Bárbara Toledo
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Péptidos de Importancia Biológica:
GLUTATIÓN: conocido como GSH, es un tripéptido formado por ácido glutámico, glicina y cisteína. Es el antioxidante más importante que ayuda a proteger las células de especies reactivas de oxígeno como los radicales libres y los peróxidos. Licda. Bárbara Toledo
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Péptidos de Importancia Biológica:
Insulina: Es una hormona polipeptídica formada por 51 aminoácidos, producida y secretada por las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas. Interviene en el aprovechamiento metabólico de los nutrientes, especialmente de los carbohidratos. Su déficit provoca la diabetes mellitus y su exceso provoca hiperinsulinismo con hipoglucemia.
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Insulina
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FIN
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