AMINOACIDOS Y PROTEINAS.

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1 AMINOACIDOS Y PROTEINAS

2 Aminoacidos Unidades estructurales básicas proteínas. que forman las
 Unidades estructurales básicas proteínas. que forman las  Mas de 100 aa descritos.  Solo 22 participan en la síntesis de proteínas eucariotas.

3 AMINOACIDOS (aa) Los aa difieren entre si por el grupo R (grupo
 Los aa difieren entre si por el grupo R (grupo sustitutivo). R: adjudican diferentes propiedades a cada uno de los aa y determinan su función biológica.

4 Aminoacidos estructura
Carbono Aminoacidos estructura Carbono Alfa Hidrogeno

5 Aminoacidos estructura
Carbono Aminoacidos estructura CLASIFICACION Atendiendo a la naturaleza del grupo -R los aas pueden clasificarse en: · Neutros o apolares · Polares sin carga · Polares con carga negativa · Polares con carga positiva

6 Clasificación de los aa lateral:
alanina, valina, leucina e isoleucinaEjmp Clasificación de los aa En función de la naturaleza de su cadena lateral:  Aa alifáticos cuyo R no es polar: Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Eje: Alanina, valina, leucina e isoleucina, metionina  Aa alifáticos cuyo R es polar pero no tiene carga: serina, treonina, cisteina, prolina asparragina y glutamina. Aminoácidos alifáticos. se encuetran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada

7 Clasificación de los aa
En  función de la naturaleza de su cadena lateral: Aa alifáticos cuyo R es polar y se encuentra en estado de ion positivo: lisina, arginina e histidina.  Aa alifáticos cuyo R es polar y se encuentra en estado de ion negativo: aspartato y glutamato.  Aminoácidos aromáticos: Fenilalanina, tirosina, triptofano Aminoacidos aromáticos; aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo aromático (grupo fenil ) formado por 6 átomos de carbono y 5 átomos de hidrógeno.

8 Estructura de los aminoácidos
 Por su estructura, los aa se ionizan en solucion acuosa de manera que pueden funcionar como ácidos y como bases (anfoliticos). Los aa que poseen un g. amino y un g. carboxilo (Gly, Leu, Ile) se convierten en iones dipolares (Zwitteriones). Estos iones en slns acuosas son eléctricamente neutros y no emigran ni se someten a campos eléctricos. La ionizacion de un aa depende del pH de la solución. Punto isolectrico: pH en el cual la molécula no tiene carga    neta

9 Clasificacion de los aa según R

10 Clasificacion de los aa según R

11 Nomenclatura de los aa +: Esencial en la niñez Alanina Ala A Leucina *
Arginina+ Arg R Lisina* Lys K Asparragina Asn N Metionina* Met M Ac. Aspartico Asp D Fenilalanina * Phe F Cisteina Cys C Prolina Pro P Glutamina Gln Q Serina Ser S Ac. glutamico Glu E Treonina* Thr T Triptofano* Trp W Glicina Gly G Tirosina Tyr Y Histidina + His H Valina* Val V Isoleucina* Ile I +: Esencial en la niñez *: Esencial durante toda la vida

12 Estructura de los aa Se presentan en dos formas isomericas, imágenes
 Se presentan en dos formas isomericas, imágenes especulares no superponibles. Los isomeros de la serie L poseen el grupo alfa amino a la izquierda. Los aa que se encuentran en las proteínas son de la serie L y tienen mayor participación metabólica celular. Los aa de la serie D participan en las paredes celulares bacterianas.   

13 FORMACION DE PEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS
 Los aa se unen o polimerizan por medio de enlaces peptídicos: la unión química entre el grupo carboxil de un aa con el grupo amino de otro aa, con la liberación de una molécula de agua.  La rx + importante de los aa es la formación de un enlace peptídico ya que este enlace carece de carga a cualquier pH de interés fisiológico.

14 ENLACE PEPTIDICO

15 PEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS 100  2 aa = dipéptido
La unión de dos o mediante enlaces péptidos: POLIPEPTIDOS más aa hasta un máximo de peptídicos da lugar a los 100  2 aa = dipéptido  3 aa =tripeptido, ……..  Menos de 100 aa ………………………………Oligopeptido  Mas de 100 hasta 10,000 aa…………..Polipéptido  Mas de aa………………………………..Proteína

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17 PROTEINAS Son moléculas formadas por cadenas lineales de mas de 10,000 aminoácidos unidos por enlaces peptidicos.

18 PROTEINAS Son cadenas de aa, su peso molecular va de
 Son cadenas de aa, su peso molecular va de 5,000 a 400,000 daltons, pudiendo llegar hasta un millon de daltons. El enlace peptídico es un enlace covalente se requiere de ácidos fuertes para romperlo, en el organismo solamente se rompe por enzimas proteasas Eje peptídico: a lo largo de este eje de grupos carboxilos se acomodan las cadenas laterales de los aa que conforman la proteína.  

19 Clasificación de las proteínas
Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas: 1. proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA. 1. proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico.

20 Clasificación de las proteínas
 La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína.  La proteína unida a su grupo prostético funcional, y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). es  Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc.

21 Clasificación En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:
1. proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta. Ejm: Mioglobina y Hemoglobina 2. proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales. Prot de la piel, el pelo, la seda. Son siempre alargadas Son menos abundantes que las globulares 

22 Niveles de organización de la proteínas
Estructura primaria Estructura secudaria Estructura terciaria Estructra Cuaternaria

23 Estructura 1º  Acomodamiento de las cadenas de aa en orden secuencial, estabilizado por enlaces peptidicos, puentes disulfuros (cisteina). Al alterar este orden también se altera el tipo, las propiedades de la proteína.  Ejm: Insulina, vasopresina,  colecistoquinina, gastrina, secretina (Hh del sistema digestivo)

24 Estructura 2º Son rearreglos especiales originados por el
 Son rearreglos especiales originados por el establecimiento de puentes de H entre los grupos q conforman los enlaces peptidicos de los aa cercanos.  Αlfa helice: Es un ordenamiento helicoidal en el que el g. R de los aa se orienta hacia el exterior de la helice. Se estabiliza por la formacion de puentes de H entre los componentes del enlace peptidico de aa cercanos en la estruct 1 de la proteina. Ejm: proteinas fibrosas: colageno, alfa queratina. - -  - β laminar: El esqueleto se ordena en forma de zigzag. Los grupos R de aa se orientan en direcciones opuestas con un patron alternante y hacia afuera - se estabiliza por puentes de H. - Los aa no tienen que estar proximos en la estructura 1 - Tipica de proteinas fibrosas: fibroina (seda)

25 Estructura 3º una modificación en el espacio, es el plegamiento
tridimensional total de la cadena de una proteína o sea que se forma una proteína tridimensional, en la de estructura terciaria estructura 2º y 1º . se encuentran segmentos  Esta conformación facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.  Ejm: mioglobina

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27 Estructura 4º protómero. nombre de
 Nivel mas complejo de organización.  Interacciones no covalentes que unen varias cadenas polipeptidicas en una sola molécula.  Cada cadena polipeptídica recibe el protómero. Las hexocinasas (número EC ) son un grupo de enzimas del tipo transferasa, que pueden transferir un grupo fosfato desde una molécula de "alta energía" a otra, que actuará como aceptora de este fosfato, denominada sustrato. Esta transferencia se denomina fosforilación. nombre de  El número de protómeros (cadenas) 2 en la hexoquinasa (enzima tipo transferasa) 4 en la hemoglobina varía: 60 en cápside del virus de la poliomielitis,

28 Estructura 4º hidrógeno a los puentes las interacciones
Esta conformación se mantiene estable gracias la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: los puentes de hidrógeno a  los puentes eléctricos entre aa de carga diferente llamados tambien “atracciones electrostáticas”  las interacciones hidrófobas formación de un núcleo hidrofobito o interface hidrofobico  el puente disulfuro

29 DESNATURALIZACION proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
 Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.  Pueden ser agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).  Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:  polaridad del disolvente  fuerza iónica  pH  temperatura

30 Propiedades Desnaturalización:
Pérdida de las estructuras de orden superior de una proteina (estructura secundaria, terciaria y/o cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna tridimensional fija estructura ESTADO NATIVO ESTADO DESNATURALIZADO

31 Propiedades La 1. desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión 2. Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie 3. Pérdida de las propiedades biologicas ógicas ESTADO DESNATURALIZADO ESTADO NATIVO

32 PROTEINAS funciones biológicas
1. 2. 3. 4. 5. Componentes estructurales: colágeno del pelo Transportadores de sustancias: hemoglobina Hormonas: insulina Catalizadores de rxs bioquímicas: enzimas Componentes del esqueleto intracelular o citoesqueleto: microtubulos y filamentos 6. Elementos de la contraccion muscular: actina miosina y

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