Cuestionario Que son los aminoácidos y como están formados

Presentación del tema: "Cuestionario Que son los aminoácidos y como están formados"— Transcripción de la presentación:

1 Cuestionario Que son los aminoácidos y como están formados
Grafica la estructura general de un aminoácido Clasifica los aminoácidos según los siguientes criterios: a. La característica de la cadena lateral b. su obtención o biodisponibilidad grafica la estructura de los 20 aminoácidos que forman proteínas Investiga sobre las propiedades de los aminoácidos Que es el punto isoelectrico Cuales son las propiedades generales de los aminoácidos A que forma enantiomerica pertenecen los aminoácidos que forman proteínas

2 Continuación Cual es y como se forma el enlace que une a los aminoácidos? Investiga sobre los aminoácidos no proteicos y su función Cuales son los aminoácidos derivados que pueden formar parte de las proteínas, y de que proteína forman parte. Que es un péptido? Investiga como se nombran Investiga sobre los péptidos de importancia biológica y su función

3 aminoácidos Son los precursores de las proteínas.
Están formados químicamente por CHON.

4 FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS. PRECURSORES DE LÍPIDOS Y GLUCOSA. PRECURSORES DE COMPUESTOS NITROGENADOS ESPECIALIZADOS. FUENTE DE ENERGÍA. 4

5 Además de componentes de las proteínas los aa o sus derivados poseen diversas funciones en el metabolismo: -Varios aa o sus derivados actúan como mensajeros químicos. Ej. ácido gamma amino butírico, serotonina y melatonina son neurotransmisores. -Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas biológicas que contienen N, Ej. Bases nitrogenadas, Hemo y la clorofila. -Varios aminoácidos actúan como intermediarios metabólicos. Ej. Arginina, citrulina y ornitina en el ciclo de la urea

6 Aminoácidos Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las propiedades de los diferentes aminoácidos;

7 existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxilo se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.

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9 Todos los aminoácidos que forman las proteínas son L-Alfa Aminoácidos

10 Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

11 Ionización de un aminoácido

12 Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En éste estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de zwitterion.

13 Clasificación Según las propiedades de su cadena
Según su Obtención o Disponibilidad

14 CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
ALIFÁTICOS GLICINA GLI VALINA VAL ALANINA ALA LEUCINA LEU ISOLEUCINA ILE CON ALCOHOL SERINA SER TREONINA TRE AROMÁTICOS FENILALANINA FEN TIROSINA TIR TRIPTOFANO TRI CON AZUFRE CISTEINA CIS METIONINA MET CÍCLICOS/ IMINOÁCIDOS PROLINA PRO BÁSICOS LISINA LIS ARGININA ARG HISTIDINA HIS ÁCIDOS ASPARTATO ASP GLUTAMATO GLU AMIDAS ASPARAGINA ASN GLUTAMINA GLN 14

15 CLASIFICACIÓN SEGÚN LA POLARIDAD DE SUS CADENAS LATERALES O GRUPOS “R”
NEUTROS NO POLARES (apolares hidrófobos) ALANINA – VALINA - PROLINA – FENILALANINA TRIPTÓFANO – METIONINA - LEUCINA – GLICINA-ISOLEUCINA NEUTROS POLARES (polares hidrófilos) ASPARAGINA – Cisteina - GLUTAMINA – SERINA – TREONINA - TIROSINA Con carga positiva o básicos LISINA – ARGINÍNA - HISTIDINA Con carga negativa o ácidos ASPARTATO - GLUTAMATO 15

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17 Según su biodisponibilidad
Esenciales: Son los que no pueden ser sintetizados por el organismo como son Valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, fenilalanina, triptofano Semiesenciales: Solo se requieren en la dieta en periodos de rápido crecimiento celular o convalecencia. Histidina y arginina No esenciales: estos pueden ser sintetizados a partir de intermediarios metabólicos del ciclo de Krebs y otras vías metabólicas

18 Aminoácidos codificados por el Genoma
Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: Alanina, glicina; valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, tirosina; triptófano, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina, prolina, metionina, cisteína, serina, treonina, lisina, histidina, arginina. Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos es vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina

19 Aminoácidos No proteicos y Derivados
Hay aminoácidos que no se consideran proteicos, otros son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

20 AAS NO PROTEICOS 20

21 AAS DERIVADOS 21

22 Propiedades de los aminoácidos
*Propiedades Acido-Básicas *Propiedades Ópticas *Propiedades Químicas

23 Ácidos-Básicas Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

24 Ópticas Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad óptica. Cada aminoácido puede presentar configuración D o L dependiendo de la posición del grupo amino en el plano de la luz polarizada. Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)

25 Como los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral (carbono alfa), pueden existir en la forma enantiomerica L y D, pero la forma que existe en las proteínas solo es la forma L, aunque existen aminoácidos con isomería D que tienen funciones especializadas, pero no forman parte de las proteínas

26 Químicas Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación). Las que afectan al grupo R.

27 Punto Isoeléctrico El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

28 Enlace Peptídico El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido

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32 Péptido Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos.
A la unión de dos aminoácidos se le denomina dipéptido Si son pocos residuos (menos de 10), oligopeptidos Si son cadenas largas, polipéptidos

33 Por convenio el grupo amino libre se denomina residuo N-terminal y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre es el residuo C-terminal aparece a la derecha. Estos se nombran utilizando la secuencia de aminoácidos empezando por el residuo N-terminal. Ej.

34 Muchos venenos secretados por hongos macromicetos como la -amanitina y muchos antibióticos, son también pequeños péptidos. La insulina es una hormona pancreática que contiene dos cadenas de aminoácidos, una de 30 y la otra de 21 residuos; el glucagon, otra hormona pancreática posee 29 residuos y lleva a cabo la acción contraria a la insulina. La corticotropina es una hormona de 39 residuos, se secreta en la parte anterior de la glándula pituitaria y estimula la corteza adrenal.

35 Otros péptidos como el glutation (gamma glutamil-L-cistenilglicina) protege a la célula de los daños oxidativos generados por los radicales libres