Cátedra de Bioquímica UNNE 2014 Proteínas y enzimas i Cátedra de Bioquímica UNNE 2014

Proteínas Unidad temática N° 2 Concepto. Aminoácidos: definición, clasificación. Estructuras y propiedades de los aminoácidos que constituyen las proteínas y de los aminoácidos no proteicos, importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Aplicación en el estudio de las proteínas. Ion bipolar. Comportamiento acido base de los aminoácidos, propiedades eléctricas. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas, esteroisomería. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. Polipéptidos y proteínas: importancia y diversidad funcional de las proteínas. Clasificación según su forma: fibrosas y globulares. Estructura de las proteínas; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes: 1°,2°,3° y 4°. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización: agentes que alteran la estructura nativa. Hidrolisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxigeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos, receptores.

Introducción Glúcidos Agua Lípidos Iones PROTEÍNAS PROTEÍNAS Ácidos nucleicos

proteínas Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por C, H, O y N. Pueden además contener S y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Proteínas Son MACROMOLÉCULAS Químicamente se las define como POLÍMEROS de aminoácidos

Funciones Biológicas de las Proteínas Catalizadores (enzimas) Receptores de Señales Químicas Transducción Estructurales Defensa Motilidad Transporte Reserva

Catalizadores= enzimas

Receptores de señales químicas

transducción

Estructurales

defensa

motilidad

transporte

Unidades que forman las proteínas= aminoácidos

Fórmula general de un aa

aminoácidos

Isomerías Filtro polarizante Fuente de Luz Tubo con muestra Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador

Clasificación de los aminoácidos Alifáticos neutros con cadena no polar Alifáticos neutros con cadena polar Neutros aromáticos Azufrados Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos

AA Alifáticos neutros con cadena no polar

Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar

AA neutros aromáticos

AA Con AZUFRE

AA Ácidos

Derivados de los aa ácidos

Aa básicos

Propiedades ácido-base ION DIPOLAR- ANFOLITO-ANFOTERO O ZWITTERION

Comportamiento de un aminoácido a diferentes ph

Aminoácidos esenciales y no esenciales Esenciales: aquellos que no pueden ser sintetizados por un animal y deben obtenerse con la dieta. No esenciales: Son los que pueden ser ser sintetizados por los organismos. Estos varían con la especie. Algunos autores hablan de un tercer grupo considerados como semiesenciales.

Enlace peptídico Unión de tipo amida con pérdida de agua

Enlace peptídico

Clasificación y Nomenclatura de péptidos

Estructura de las proteínas Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Estructura primaria Secuencia lineal de los aminoácidos

Estructura secundaria Disposición espacial estable Mantenida generalmente por enlaces de puentes de hidrógeno Tipos: Hélice  Lámina  Disposición al Azar

Estructura 2ª : tipos Al azar

Estructura terciaria Disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí

Estructura terciaria Estabilizada por enlaces: -Puentes disulfuro -Puentes de hidrógeno -Uniones iónicas -Uniones amida -Fuerzas hidrofóbicas

Estructura Cuaternaria Enlaces de varias cadenas polipeptídicas Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

Estructura cuaternaria

Estructuras de las proteínas

Estructura de las proteínas

desnaturalización Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal Causas Consecuencias inmediatas: Disminución de solubilidad y precipitación Pérdida de funciones biológicas

hidrólisis Mecanismo por el cual se fragmenta la estructura primaria de las proteínas(cadena polipeptídica) mediante la incorporación de agua

Clasificación de las proteínas Según su forma: -Globulares -Fibrosas

Clasificación de las proteínas Según los residuos obtenidos:-Simples -Conjugadas

Cátedra de Bioquímica-UNNE 2014 Enzimas i Cátedra de Bioquímica-UNNE 2014

, coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas , coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas. Nomenclatura y clasificación según la Unión Internacional de Bioquímica. Unidad temática nº 3 ENZIMOLOGIA a) Definición. Naturaleza química de enzimas. Clasificación.

Las ENZIMAS son catalizadores biológicos En los seres vivosOrganismos Vivos → Reacciones químicas Las ENZIMAS son catalizadores biológicos Reacciones químicas Eficiencia y Velocidad Catalizadores

generalidades Aceleran una reacción No se consumen en el proceso No forman parte del producto Son específicas Su acción se realiza porque disminuyen la energía de activación de las reacciones

especificidad

Introducción Enzima Sustrato Producto

Enzima + sustrato= producto/S

nomenclatura Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, a milasa, lipasa, etc) Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.) Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)

Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura 6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada Cada clase se divide en Subclases y Sub- subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones Orden de aparición Orden de aparición

Ejemplo

Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada 1. Oxidoreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas

Enzimas clasificación

Enzimas clasificación

Enzimas clasificación

1- oxidoreductasas Requieren coenzimas!!!! Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2 Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato

Ejemplo oxidoreductasa Requieren coenzimas Lactato Piruvato 1.1.1.27

2- transferasas 2.6.1.1

3- hidrolasas Hidrolasas: cortan uniones entre: C-S, C-O, C-N y O-P

4- liasas Liasas: cortan uniones entre: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas)

5- isomerasas Isomerasas : interconvierten isómeros

6- ligasas También llamadas SINTASAS Catalizan la formación de enlaces entre C y O,N,S y otros átomos Requiere de energía

bibliografía BLANCO, A.: Química Biológica, 7ma. ed., El Ateneo, Buenos Aires, 2000. BOREL, J.P.; RANDOUX, A.; MAQUART, F.X.; LE PEUCH, C. & VALEIRE, J.: Bioquímica Dinámica, 1ra. ed. en español, Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 1989. MURRAY, R; GRANNER, D; MAYES, P & RODWEL, V: Bioquímica de Harper, 15ta. ed., El Manual Moderno, México, 2000. VOET, D; VOET, JG & PRATT, ChW. Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel molecular. 2º ed., Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 2007. www.medicapanamericana.com