PROTEÍNAS

PROTEINAS Proteios, Proteo. Son las moléculas biológicas más numerosas e importantes. Funciones: Estructurales Transportadoras Receptores Hormonas Inmunitarias Enzimas Otras

Aminoácidos Los proteínas están formadas por monómeros que se llaman aminoácidos, si se unen varios aminoácidos y se estructuran forman las proteínas. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que tienen un grupo carboxílico y un grupo amino. En función de donde se encuentre el carbono amino entonces se llaman aaa, baa, gaa. Tienen características ópticas, y carácter anfótero. Es decir que puede actuar como base o como ácido

Aminoácidos Según el ordenamiento de estos grupos alrededor del Ca, pueden ser D o L Aminoácidos Los residuos AA de las proteínas son SÓLO esteroisómeros L (así pueden formar estructuras estables y repetidas)

Aminoácidos Cuando un AA se disuelve en agua, se encuentra como un ion dipolar o zwitterion. Puede actuar como un ÁCIDO (donador de H+) o como una BASE (aceptor de H+), son anfóteros.

Clasificación de Aminoácidos En 5 grupos según las propiedades de sus cadenas R: Grupos R Apolares Alifáticos Grupos R Aromáticos Grupos R Polares Sin Carga Grupos R Cargados Positivamente Grupos R Cargados Negativamente

Conceptos Básicos Forma Nativa. Conformación: Estabilidad: Estado estructural que puede alcanzar una proteína sin romper sus enlaces covalentes. Determinado por condiciones biológicas. Estabilidad: Tendencia de una proteína a mantener su forma nativa, determinada especialmente por enlaces disúlfuro e interacciones iónicas.

Enlaces Peptídicos Son enlaces covalentes, planos y rígidos. Entre grupo COOH- y NH2 Limitan las posibles conformaciones de un polipéptido. Implica la formación de un leve dipolo eléctrico (doble enlace)

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas tienen 4 estructuras: la estructura primaria la estructura secundaria la estructura terciaria la estructura cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIA En la estructura primaria lo que importa es el orden de los aminoácidos, si alguno de ellos cambia su orden, entonces cambia todo el tipo de proteína. Todas las estructuras tienen estructura primaría.

Estructura Secundaria Conformación local de algunas partes de polipéptido. Existen 2 modelos estructurales especialmente estables. a Hélice b Planar

Alfa Hélice Estructura más sencilla que puede adoptar una proteína por la rigidez de enlaces. Hace un uso óptimo de puentes de H+ internos. La secuencia de aminoácidos afecta la estabilidad de la hélice, apareciendo ciertas restricciones.

Restricciones a la Alfa Hélice Presencia de Prolina o Glicina en la Cadena. Repulsión/Atracción electrostática de aminoácidos con grupos R cargados. Grupos R muy grandes. Interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos separadas de a 3 o 4 residuos.

Beta Planar Extensión del esqueleto de una proteína en zig-zag. Es la organización favorecida con grupos R pequeños. Se forman puentes de H+ entre segmentos adyacentes de la cadena. Los grupos R de la cadena sobresalen en direcciones opuestas. Pueden ser cadenas: Paralelas: Misma interacción amino-carboxilo en todas las cadenas. Antiparalelas: Orientaciones opuestas grupos amino-carboxilo.

Estructura Beta Planar

ESTRUCTURA CUATERNARIA Se forma cuando se unen varias cadenas polipeptídicas, cada una de estas se llama proptómero y por lo tanto una proteína con estructura cuaternaria puede ser un dímero (2 proptómeros) o un tetrámero (que tiene 4 proptómeros) como la hemoglobina

Estructura terciaria Lo que hace es informar de la estructura secundaria en el espacio, en este caso se habla de conformación terciaria. Hay dos tipos, la Filamentosa y la conformación globular

Ejemplos de proteínas: Proteínas Fibrosas Proteínas con funciones estructurales, de fuerza y elasticidad Ejemplo Clásico: Actina, Colágeno. Tienen un solo tipo de estructura secundaria en general. Insolubles en H2O, gran cantidad de AA hidrofóbicos.

Proteínas Globulares Tienden a presentar distintos tipos de estructura secundaria. Proporciona gran diversidad estructural. Son generalmente proteínas: Transportadoras. Enzimas. Inmunoglobulinas. Reguladoras. Otras.

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