BIOMOLECULAS AMINOACIDOS

AMINOACIDOS Componentes estructurales de las proteínas Cientos de aminoácidos naturales contienen (estructura general): Átomo de carbono central al que están unidos: Un grupo amino; R—NH2 Un grupo carboxilo: R---COOH Un grupo R : Un átomo de hidrogeno Grupo hidrocarbonado ( isopropilo) Derivado hidocarbonado (hidroximetileno)

AMINOACIDOS CLASIFICACION De acuerdo con la posición del grupo amino con referencia al grupo carboxilo: Alfa Beta gamma

AMINOACIDOS ALFA Clase mas frecuente El grupo amino esta unido al átomo de carbono ( carbono alfa), inmediatamente adyacente al grupo carboxilo Unido al carbono central alfa esta otro grupo , cadena lateral o grupo R (propiedades químicas; hidrófobas o hidrófilas, interacción de grupos R; función biológica)

AMINOACIDOS Aminoácidos beta ; Aminoácido gamma: El grupo amino esta unido al carbono segundo a partir del grupo carboxilo Aminoácido gamma: El grupo amino esta unido al carbono tercero a partir del grupo carboxilo

AMINOACIDOS Moléculas anfóteras; pueden actuar como ácido o como base Bloque de construcción de las proteínas Su secuencia determina la configuración tridimensional final de la proteína Moléculas anfóteras; pueden actuar como ácido o como base

AMINOACIDOS CLASIFICACION Aminoácidos estándar Aminoácidos no estándar Modificación química

AMINOACIDOS 20 aminoácidos alfa que se encuentran habitualmente en las proteínas Tienen la misma estructura general con excepción de la prolina ( grupo amino secundario, formada por un cierre de anillo entre el grupo R y el nitrógeno amida)

AMINOACIDOS ESTANDAR CLASIFICACION De acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua ( cuatro clases) : Aminoácidos neutros apolares Aminoácidos neutros polares Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos

AMINOACIDOS ESTANDAR NEUTROS APOLARES Contienen grupos R hidrocarbonados Los grupos R no tienen carga positiva o negativa Hidrófobos : interaccionan poco con el agua Importantes para el mantenimiento de la estructura tridimencional Tipos de cadenas hidrocarbonadas: Aromáticos : estructura ciclicas(benceno) hidrocarburos insaturados Alifáticos: no aromáticos (metano, ciclohexano ) cadenas laterales ( átomos de azufre) grupo sulfhidrilo ( -SH) Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Tiptofano Metionina Cisteina prolina

AMINOACIDOS NEUTROS APOLARES AROMATICOS Y ALIFATICOS

AMINOACIDOS NEUTROS POLARES Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrogeno Interaccionan fácilmente con el agua Hidrófilos o amantes del agua Presencia del grupo OH: Participa en enlaces hidrogeno ( estabilidad de estructura proteica) Formación del Ester fosfato de tirosina Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y treonina) Presencia de un grupo amida ( muy polar) enlaces hidrogeno no dan estabilidad Serina Treonina Tirosina Asparagina glutamina

AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA (GRUPOS –OH, R-C-NH2) Grupo –OH Grupo R-C-NH2 Derivados amida de los aminoácidos ácidos: ácido aspartico ácido glutámico

AMINOACIDOS ACIDOS Ácido aspartico ; aspartato Poseen cadenas laterales con grupos carboxilato Cadenas laterales cargadas negativamente a PH fisiológico Ácido aspartico ; aspartato Ácido glutámico; glutamato

AMINOACIDOS BASICOS Histidina: A PH fisiológico llevan una carga positiva Pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos La lisina: Grupo amino en la cadena lateral, Acepta un protón del agua para el ácido conjugado (-NH3+) Oxidación ; enlaces Inter. e intramoleculares La arginina: Grupo guanidino; No actúa en reacciones ácido- base Histidina: Base débil, actividad catalítica de enzimas

Aminoácidos polares sin carga Aminoácidos polares con carga CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN LA NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL Aminoácidos apolares Alifaticos;glicina,alanina,valina,leucina,isoleucina Aromaticos;fenilalanina,triptofano Con azufre; metionina,cisteina Iminoacidos:prolina Aminoácidos polares sin carga Serina,treonina,asparagina,glutamina.tyrosina Aminoácidos polares con carga Carga negativa; aspartato,glutamato Carga positiva; lisina,arginina,histidina

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS DE ACUERDO A SU ESENCIALIDAD ESENCIALES NO ESENCIALES

AMINOACIDOS ESENCIALES En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes Los seres vivos 20 aminoácidos para sintetizar proteínas 9 son esenciales para el ser humano (debido a que sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de átomos de azufre o grupos amino dentro de la cadena de átomos de carbono que los forman)

Esenciales solo para niños; arginina e histidina Semiesenciales (prematuros y adultos con enfermedades especifica);cisteína y tirosina

AMINOACIDOS FUNCIONES (ACTIVIDAD BIOLOGICA) Su secuencia determina la configuración tridimensional final de cada proteína ( mas importante):secuencia primaria Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa) Precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno Intermediarios metabólicos

AMINOACIDO ACTIVIDAD BIOLOGICA MENSAJEROS QUIMICOS Aminoácidos alfa o derivados : Glicina El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado de la glutamina Serótonina Melatonina( derivado del triptófano) Tiroxina ( derivado de la tirosina) Ácido indol acético ( derivado del triptofano: plantas)

AMINOACIDOS ACTIVIDAD BIOLOGICA PRECURSORES DE MOLECULAS COMPLEJAS Las bases nitrogenadas; componentes de los nucleótidos y ácidos nucleicos El hemo Clorofila

AMMINOACIDOS ACTIVIDAD BIOLOGICA INTERMEDIARIOS METABOLICOS Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación de desechos nitrogenados): Arginina Citrulina Ornitina

AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS PROTEINAS Residuos de aminoácidos se forman tras la síntesis de la cadena polipeptídica: Ácido gamma – carboxiglutamico: une el calcio de la protombina 4 hidroxiprolina y la 5 – hidroxiprolina: componente mas importante del colageno ( proteina mas abundante del tejido conjuntivo) Fosforilación de aminoácidos con grupos OH: enzima glucógeno sintetaza

Aminoácidos modificados

AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES Carbonos asimétricos o quírales: los carbonos alfa de 19 de los 20 aminoácidos estándar; unidos a 4 grupos diferentes ( hidrogeno, amino, carboxilo y R ) Moléculas que pueden existir como: Esteroisómeros Enantiomeros

AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS Esteroisómeros; Moléculas que solo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos Enantiomeros: Imágenes especulares una de otra Se diferencian por la posición del grupo amino y del átomo de hidrogeno

AMINOACIDOS ENANTIOMEROS Propiedades físicas idénticas Isomeros ópticos: desvían la dirección de la luz polarizada plana en direcciones opuestas D gliceraldehido dextrógiro (+): desvía la luz en el sentido de las agujas del reloj L gliceraldehido levógiro (-) desvía la luz en sentido opuesto En las proteínas solo se encuentran los aminoácidos L

TITULACION DE LOS AMINOACIDOS Por sus características estructurales, los aminoácidos se ionizan en solución acuosa, de manera que pueden funcionar como ácidos y bases ( anfolitos) Los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) se pueden protonar y desprotonar, lo que determina que cada uno tenga una curva de titulación especifica La titulación es un proceso mediante el cual se introducen o se remueven protones ,al agregar respectivamente ácidos (H+) o bases (OH-) A medida que se produce la titulación ocurren cambios en la estructura del aminoácido que involucra los grupos protonables

AMINOACIDOS TITULACION Los aminoácidos contienen grupos ionizables La forma iónica de estas moléculas en disolución depende del PH Efecto del PH sobre la estructura del aminoácido Determina la reactividad de las cadenas laterales del aminoácido Punto isoeléctrico: al PH donde un aminoácido no tiene carga neta y es eléctricamente neutra, en este punto son memos solubles Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas positivas y negativas se les denomina;zwitteriones

AMINOACIDOS REACCIONES Las reacciones que pueden experimentar los aminoácidos son determinadas por sus grupos funcionales: Formación de enlaces peptídicos Formación de puentes disulfuro Fosforilacion Glucosilacion

AMINOACIDOS REACCIONES FORMACION DE ENLACES PEPTICOS Enlaces peptídicos: son enlaces amida, que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno alfa-amino de un aminoácido ataca al carbono alfa- carboxilo de otro aminoácido en una reacción de sustitución núcleofila La reacción elimina una molécula de agua ( deshidratación) Residuos de aminoácidos: los aminoácidos unidos Residuo N-Terminal: el residuo de aminoácido con el grupo amino libre ( se escribe a la izquierda) Residuo C-Terminal: el residuo de aminoácido con el grupo carboxilo libre( aparece a la derecha)

AMINOACIDOS REACCIONES ENLACES PEPTIDICOS Los polipéptidos: polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos Dipéptido: la unión de dos moléculas de aminoácido El prefijo revela el numero de residuos Los péptidos se nombran utilizando su secuencia de aminoácidos iniciando por su residuo N-Terminal N-TH2yr-Ala-Cys-Gly-COOH Tirosilalanilcisteinilglicina

POLIPETIDOS ENLACE PEPTIDICO Estructura tridimensional bien definida Conformación nativa de la molécula ( orden o secuencia de aminoácidos) Se pliegan en una única forma biológicamente activa Carácter rígido del enlace peptídico ( limita el numero de posibilidades conformacionales) Los enlaces peptídicos tienen un carácter parcial de doble enlace ( híbridos de resonancia)

AMINOACIDOS REACCIONES OXIDACION DE LA CISTEINA El grupo sulfhídrico de la cisteina es muy reactivo La reacción mas común es de oxidación reversible que forma un puente disulfuro Puente de disulfuro: cuando dos residuos de cisteina forman un enlace disulfuro Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas

AMINOACIDOS REACCIONES FOSFORILACION Las cadenas de los aminoácidos serinna, treonina Tirosina, pueden sufrir un proceso de fosforilacion Por la unión de su grupo hidroxilo(OH) de una Molécula de fosfato inorganico,la fosforilacion es Reversible y el grupo fosfato es eliminado. La fosforilacion es un medio muy común de la Regulación de la actividad proteica

AMINOACIDOS REACCIONES GLUCOSILACION En las células eucariotas los azucares se pueden unir de forma covalentemente a los aminoácidos de las proteínas mediante la formación de un enlace O-glucosidico,si el carbono anomerico del azúcar reacciona con el grupo hidroxilo de una Serina o una treonina. también se puede formar un enlace N-glucosidico si la unión se realiza con el grupo amino de la cadena lateral de la asparagina

PEPTIDOS Polipéptidos cortos con una longitud inferior a 50 aminoácidos Moléculas señalizadoras que utilizan organismos multicelulares para regular actividades complejas Coordinación de procesos bioquímicas Interrelación dinámica entre procesos opuestos

PEPTIDOS Protección de células de los radicales libres Regulación de la ingestión de alimentos y peso corporal Estimuladores del apetito Inhibidores del apetito Disminución de la expresión de genes Regulación de la presión sanguínea Estimulo de leche y contracción uterina Alivian el dolor, placenteras Percepción del dolor Glutation Neuropeptido Y, galanina Colocistocinina Hormona estimulante de melanocitos Leptina Vasopresina (antidiurética) Factor natri urético atrial oxitócica Pépticos opiáceos ( encefálinas) Sustancia P y bradiquinina