AMINOÁCIDOS Y PEPTIDOS

Presentación del tema: "AMINOÁCIDOS Y PEPTIDOS"— Transcripción de la presentación:

1 AMINOÁCIDOS Y PEPTIDOS
SEMANA 29 AMINOÁCIDOS Y PEPTIDOS

2 ALFA AMINOÁCIDOS Son moléculas con un grupo amino en carbono adyacente al grupo carboxilo, ( carbono α) a excepción de prolina e hidroxiprolina.

3 Aminoácido

4 Sus nombres UIQPA resultan difíciles.
Los aminoácidos se conocen exclusivamente por sus nombres comunes, con frecuencia el nombre indica algo acerca del aminoácido. Sus nombres UIQPA resultan difíciles. Cada aminoácido tiene una abreviatura de 3 letras(en la mayor parte las tres primeras del nombre), puede usarse también una sola letra. Aminoácido Origen del nombre Asparagina Aislado del jugo de espárrago. Glicina Aislado de la gelatina. Se le dio ése nombre por su sabor dulce. Glykos= dulce.

5 ABREVIATURA

6 FUENTES

7 CLASIFICACIÓN

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12 APOLARES

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19 ISOMERÍA ÓPTICA El carbono alfa de los aminoácidos tiene cuatro grupos diferentes , por lo tanto, es un átomo de carbono quiral, es ópticamente activo, por lo que los a.a presentan imágenes especulares no superponibles o enantiómeros produciendo los D y L aminoácidos.

20 GLICINA (no presenta isomería óptica)
El código genético eucariótico emplea solo L-aminoácidos. Todos los aminoácidos, excepto glicina, presentan isomería óptica. GLICINA (no presenta isomería óptica) Dos susti- tuyentes iguales

21 Configuración D y L

22 Propiedades Físicas: Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles. Solubles en agua e insolubles en solventes orgánicos. Sus propiedades son similares a las de las sales inorgánicas. Por lo tanto en estado cristalino o disueltos en agua se les asigna una estructura iónica dipolar, la cuál se denomina sal interna o switterion Amino protonado y Carboxilo desprotonado

23 Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros. Los aminoácidos pueden aceptar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos aceptan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros.

24 Punto isoeléctrico: es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero.

25 Un aminoácido que existe como un ion dipolar es neutro porque las cargas positiva y negativa se cancelan. Para valores de pH altos, los aminoácidos se cargan negativamente, obtienen la forma aniónica. Para valores de pH bajos, los aminoácidos se cargan positivamente, obtienen la forma catiónica. En solución se establece un equilibrio entre las tres formas.

26 Peptidos Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

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28 Dipèptido

29 Polipèptido

30 La secuencia de aminoácidos se puede indicar también, dando el nombre del amino ácido (abreviatura) seguido por un guión. Se inicia a la izquierda (N-terminal) y se finaliza a la derecha (C- terminal). N-Ala-Lis-Fen-Gli-Asp-Trp-Ser-Arg-COO-

31 Ejercicio

32 N-Ala-Lis-Fen-Gli-Asp-Trp-Ser-Arg-COO-
Según el número de a.a unidos asi se le colocará el prefijo al peptido: N-Ala-Val-Leu-COO- (Tripéptido) N-Leu-His-COO- (Dipéptido) N-Ala-Lis-Fen-Gli-Asp-Trp-Ser-Arg-COO- -¿Cuàl es el a.a. N-terminal? -¿Cuàl es el a.a C- terminal? Dependiendo del número de a.a que se unen, se le colocará el prefijo al peptido: N-Ala-Val-Leu-COO- (Tripéptido) N-Leu-His-COO (Dipéptido)

33 Péptidos de Importancia Biológica:
Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos destacar las siguientes: Agentes Vasoactivos: El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido. Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido.

34 Glutatión: El glutatión (GSH) es un tripéptido que contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral de glutamato. Es un antioxidante, y protege a las células de toxinas tales como los radicales libres. El glutatión no es un nutriente esencial, ya que puede ser sintetizado a partir de los aminoácidos L-cisteína, ácido L-glutámico y glicina. El sulfhidrilo (tiol), grupo (SH) de la cisteína, sirve como donador de protones y es responsable de la actividad biológica del glutatión. TIOL

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38 Hormonas: oxitocina : nonapéptido que provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria. cis-tir-ile-gln-asn-cis-pro-leu-gli vasopresina : nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón. cis-tir-fen-gln-asn-cis-pro-arg-gli

39 PROPIEDADES QUÍMICAS Reacción de Biuret: El reactivo contiene CuSO4 en medio alcalino (NaOH ó KOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido a que se produce un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que se encuentra en los enlaces peptídicos. Es positiva para todos los compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos en sus moléculas.

40 Reacción Xantoprotéica
En la reacción xantoproteica, el HNO3 reacciona con el radical fenilo de los aminoácidos que lo contienen, radical que se transforma en hidroxi-benceno (por la adición de NaOH), que da el color amarillo-naranja característico de esta reacción.

41 FIN