L’enllaç peptídic L’unió entre aa es du a terme mitjançant l’enllaç peptídic És un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil d’un aa i el grup amino de l’aminoàcid següent, amb la formació d’una molècula d’aigua

· La disposició en l’espai d’un enllaç peptídic és tal que els àtoms del grup carboxil i del grup amino se situen en un mateix pla, amb distàncies i angles fixos. · L’enllaç peptídic té un comportament similar al d’un enllaç doble, és a dir, presenta una certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen. · Els enllaços peptídics són polars, tendeixen a interactuar entre sí, i amb les cadenes laterals polars, per a formar enllaços d’hidrògen.

L’estructura de les proteïnes Veure pág 80 ESTRUCTURA PRIMÀRIA L’estructura primària és la seqüència d’aminoàcids de la proteïna; per tant, ens indica quins aminoàcids componen la cadena polipeptídica i l’ordre en què es troben aquests aminoàcids La funció d’una proteïna depèn de la seqüència que tingui i de la forma que aquesta adopti Totes les proteïnes presenten un extrem N-terminal, en el qual es troba el primer aminoàcid amb el seu grup amino lliure, i un extrem C-terminal, en el qual està situat el darrer aminoàcid amb el seu grup carboxil lliure La seqüència d’una proteïna s’escriu enumerant els aminoàcids des de l’extrem N-terminal fins al C-terminal H2N-Lys-Met-Ala-Arg-Met-Val-COOH

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA SECUNDÀRIA L’estructura secundària és la disposició de la seqüència d’aminoàcids o estructura primària en l’espai Els aminoàcids, a mesura que van sent enllaçats durant la síntesi de les proteïnes, i gràcies a la capacitat de gir dels seus enllaços, adquireixen una disposició espacial estable, l’estructura secundària A més dels enllaços peptídics que configuren l’estructura primària d’una proteïna, es possible que s’estableixin interaccions de tipus pont d’hidrogen entre grups polars de diferents aa de la cadena polipeptídica. Aquests enllaços també contribueixen a que la proteïna adopti una determinada estructura secundària Hi ha tres tipus d’estructures secundàries: hèlix a, hèlix del col·lagen i conformació b

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA SECUNDÀRIA Hèlix a L’estructura secundària en hèlix a es forma quan l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa. Això és degut a la formació d’enllaços d’hidrogen entre l’oxigen del —C=O d’un aminoàcid i l’hidrogen del —NH— del quart aminoàcid que el segueix L’hèlix és destrògira i presenta 3,6 aminoàcids cada volta Cada aminoàcid forma enllaços d’hidrògen amb els que estan a l’espira superior i inferior, per la qual cosa l’estructura és molt estable Els grups R estan orientats cap a l’exterior Exemples de proteïnes amb aquesta estructura són les a-queratines de la pell, ungles, pèls,llana...

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA SECUNDÀRIA Estructura de l’hèlix del col·lagen El col·lagen és una proteïna molt abundant als vertebrats: teixit connectiu, ossos, tendons, pell, etc Té una disposició en hèlix especial, més allargada que l’hèlix a, a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina. L’hèlix és levògira i presenta 3 aminoàcids per volta La prolina i la hidroxiprolina dificulten la formació d’enllaços d’hidrogen, per això aquesta hèlix és més laxa que l’hèlix a Es forma una superhèlix deguda a l’associació de tres hèlix, unides per mitjà d’enllaços covalents i enllaços febles de tipus pont d’hidrògen.

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA SECUNDÀRIA Conformació b En aquesta disposició els aminoàcids formen una cadena en forma de zig-zag, ja que no hi ha enllaços d’hidrogen que uneixen els aminoàcids pròxims. Si la cadena amb conformació b es replega, es poden establir enIlaços d’hidrogen entre els segments, abans distants, que han quedat pròxims. Això dóna lloc a una làmina en zig-zag, molt estable, anomenada làmina b plegada Aquesta estructura també es pot formar entre dos o més cadenes polipeptídiques diferents. Els grups R estan per damunt o davall els plans en zig-zag de la làmina plegada Exemples de proteïnes que presenten aquesta estructura: La b-queratina de la seda o fibroïna i moltes proteïnes globulars presenten segments amb conformació b alternats amb d’altres d’estructura d’hèlix a

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA SECUNDÀRIA Conformació b En aquesta disposició els aminoàcids formen una cadena en forma de zig-zag, ja que no hi ha enllaços d’hidrogen que uneixen els aminoàcids pròxims. Si la cadena amb conformació b es replega, es poden establir enIlaços d’hidrogen entre els segments, abans distants, que han quedat pròxims. Això dóna lloc a una làmina en zig-zag, molt estable, anomenada làmina b plegada Aquesta estructura també es pot formar entre dos o més cadenes polipeptídiques diferents. Els grups R estan per damunt o davall els plans en zig-zag de la làmina plegada Exemples de proteïnes que presenten aquesta estructura: La b-queratina de la seda o fibroïna i moltes proteïnes globulars presenten segments amb conformació b alternats amb d’altres d’estructura d’hèlix a

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA SECUNDÀRIA

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA TERCIÀRIA És l’estructura que adopta a l’espai l’estructura secundària Estructura filamentosa Si les cadenes polipeptídiques estructurades a nivell secundari mantenen la seva ordenació sense modificacions posteriors. Es diu que les proteïnes presenten estructura terciària filamentosa o fibrosa. Són proteïnes insolubles en aigua i dissolucions salines; per això són idònies per exercir funcions esquelètiques Les més conegudes són el col.lagen dels ossos i del teixit conjuntiu, la a-queratina del pèl, les plomes, les ungles, les banyes, etc., la queratina o fibroïna del fil de seda i de les teranyines, i l’elastina del teixit conjuntiu, que forma una xarxa deformable per la tensió Estructura globular En freqüència l’estructura secundària es plega en una estructura tridimensional compacta, més o menys esfèrica, i diem que té estructura terciària globular. La conformació globular de les proteïnes en facilita la solubilitat en aigua i en dissolucions salines. Això els permet fer funcions de transport, enzimàtiques. hormonals. etc. Les conformacions globulars es mantenen estables per l’existència d’enllaços entre els radicals R dels aminoàcids. Hi ha diversos tipus d’enllaços: a) Un de fort de tipus covalent, el pont disulfur b) Altres de febles, com els ponts d’hidrogen, les forces de Van der Waals, les interaccions iòniques i les interaccions hidròfobes.

L’estructura de les proteïnes ESTRUCTURA QUATERNÀRIA Veure pàg. 82