Dirección General de Bachillerato PROTEINAS SEV Dirección General de Bachillerato Equipo N° 4 Tema: Proteínas Integrantes: 1.- Azalia Pérez Vallejo 2.-Cinthia López Rosas 3.-Oscar Iván Solabac García 4.-Alejandro Geovani Duran Gutierrez 5.-Abel Sayed Rodriguez Nayen 6.-Jocsan Páez Vela

INTRODUCCIÓN Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Su proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. A continuación hablaremos a cerca de estas comenzando por los aminoácidos ya que estos constituyen en gran parte a las proteínas.

CLASIFICACIÓN QUIMICA Y BIOLOGICA DE LOS AMINOCIDOS AMINOACIDO: Su nombre alude a que son ácidos orgánicos (carboxílicos ) con un grupo amino (NH2) situado en posición , es decir, en el carbono contiguo al grupo carboxilo (COOH ). . Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteína.

ESTRUCTURA BASICA DE UN AMINOACIDO

CLASIFICACION QUÍMICA Existen 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Todos ellos son a-aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.

AMINOACIDOS ALIFATICOS En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada. L - Glicina  L - Alanina L - Valina L-Leucina L - Isoleucina

AMINOACIDOS AROMATICOS En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo aromático. La Fenilalanina es una Alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la Fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. L - Prolina L - Fenilalanina L - Tirosina L - Triptófano

AMINOACIDOS AZUFRADOS Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster. L - Cistina L - Metionina

AMINOACIDOS HIDROXILADOS Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos. L - Serina L- Treonina

AMINOACIDOS BASICOS Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: L - Lisina L - Arginina L - Histidina

AMINOACIDOS ACIDOS Se ubican en este grupo el ácido Aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la Glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre. Acido L- Aspártico L - Asparagina L - Glutamina

CLASIFICACION BIOLOGICA Proteicos: Codificables o Universales.- Son incorporados como tales a la proteína. Modificados o Particulares.- Son producto de modificaciones químicas una vez sintetizada la proteína. No proteicos: Triiodotironina (hormona tiroidea) .- se origina a partir de tirosinas integrantes de una proteína. Su acción hormonal se inicia precisamente cuando se libera de la proteína de origen. Ácido gamma-aminobutírico (GABA).- se halla en el sistema nervioso central y tiene propiedades antiepilépticas. Taurina.- unida a los ácidos cólicos forma las sales biliares.

PROPIEDADES ANFOTERAS DE LOS AMINOACIDOS La presencia simultánea de una función ácida y de una función básica confiere a los aminoácidos unas propiedades particulares llamadas anfóteras. Los aminoácidos en solución acuosa están ligados al agua por puentes de naturaleza electrostática, consecuencia de la estructura de la molécula de agua. Responden, entonces, a la fórmula general: HO – H - NH2 – R - COOH Debido al fuerte poder ionizante del agua, esta molécula se va a disociar: En medio ácido se encuentran los iones OH – y ( H – NH2 – R – COOH)+ En medio básico se encuentran los iones H + y (O – H – NH2 – R – COOH) –

Clasificación de las proteínas Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su : Composición Conformación

Según su composición, las proteínas se clasifican en : Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos. Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ - amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.

Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco) Metaloproteínas (Metal) Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético : Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco) Metaloproteínas (Metal) Fosfoproteínas (Fosfato) Glucoproteínas (Glucosa) Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula

Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en : Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituidas por cadenas polipeptidicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas). Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluidas. (colágeno, µ -queratina, elastina).

Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas. Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas)

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU SOLUBILIDAD Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.

Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares.

A su vez las proteínas globulares pueden clasificarse de acuerdo con su solubilidad: Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo). Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc. Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo. Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

ESTRUCTURA PROTEICA Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Conformaciones estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal.

Por qué conocer la estructura primaria de las proteínas Es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, que no se ejecute en lo absoluto.

Enlace peptídico El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Péptidos Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos o enlace triple con una conjugación de ADN (acido desoxirribonucleico) Al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido.

Oligopéptido: Número de aminoácidos = menos de 10. Polipéptido : Número de aminoácidos = más de 10. Proteína: Número de aminoácidos = más de 100. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición espacial que adopta la cadena peptídica a medida que es sintetizada en los ribosomas. Esta determinada por la capacidad de rotación del carbono y formación de puentes de hidrogeno que permiten giros y plegamientos para adoptar diversas formas. Existen dos tipos de estructura secundaria: La a(alfa)-hélice o en hélice La conformación beta o plegada

La a(alfa)-hélice o en hélice La conformación beta o plegada La a(alfa)-hélice :Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídica puede establecer dos puentes de hidrógeno . La conformación beta o plegada: Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura b

a(alfa)-hélice

ESTRUCTURA TERCIARIA Es el plegamiento de la cadena polipeptídica sobre si misma, dando una estructura tridimensional especifica para cada proteína. Esta estructura determina la actividad biológica que desempeña. Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Fibrosas : Formadas por una o mas cadenas polipeptidicas, son cadenas muy alargadas. Son ejemplos el colágeno (piel), la queratina (cabello) y la fibroína (seda). Globular: Son de forma esférica o helicoidal. La mayoría de proteínas es de este tipo. Son solubles en agua, por ejemplo la hemoglobina.

ESTRUCTURA CUATERNARIA Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar el número y la naturaleza de los distintos monómeros y la forma en que se asocian en el espacio. En las proteínas con estructura terciaria fibrosa, la estructura cuaternaria se genera de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga.

ESTRUCTURAS PROTEICAS

DEZNATURALIZACIÓN Y FUNCION BIOLOGICA DE LAS PROTEINAS

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

FACTORES DESNATURALIZANTES 1.-la polaridad del disolvente, 2.-la fuerza iónica, 3.- el pH, 4.- la temperatura

Funciones defensivas e inmunológicas FUNCION BIOLOGICA  Funciones defensivas e inmunológicas Funciones de transporte Funciones homeostáticas.  Funciones contráctiles Funciones de reserva Funciones enzimáticas o catalíticas Funciones reguladoras u hormonales Funciones estructurales