Repaso examen Estructura y función de proteínas

Presentación del tema: "Repaso examen Estructura y función de proteínas"— Transcripción de la presentación:

1 Repaso examen 1 1.0 Estructura y función de proteínas
1.1 Estructura y función de aminoácidos 1.2 Niveles de estructuración de proteínas 1.3.1 Funciones de las proteínas (enzimas)

2 Menciona la clasificación de los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
No polares cadena lateral alifática No polares cadena lateral aromática Polares cadena lateral con carga positiva Polares cadena lateral con carga negativa Polares cadena lateral sin carga

3 Menciona cuántos y cuáles aminoácidos pertenecen a cada grupo:
(7) Glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina y metionina. Grupos R no polares, alifáticos Grupos R no polares, aromáticos Grupos R polares sin carga Grupos R polares cargados positivamente Grupos R polares cargados negativamente (3) Fenilalanina, tirosina y triptófano (5) Serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina. (3) Lisina, Arginina e histidina. (2) Aspartato y glutamato.

4 Abreviatura de tres letras Abreviatura de una letra
Nombre del aminoácido Abreviatura de tres letras Abreviatura de una letra Características del grupo R Glicina Gly G Solamente tiene un átomo de hidrogeno. Aminoácido aquiral. Alanina Ala A Grupo metilo Prolina Pro P Su cadena lateral esta unida al carbono α y al átomo de nitrógeno Valina Val V Cadena lateral hidrocarbonada. Leucina Leu L Isoleucina Ile I Cadena lateral hidrocarbonada. Incluye un centro quiral adicional. Metionina Met M Cadena lateral alifática que incluye un grupo tioéter (-S-). Triptófano Trp W Cadena lateral aromática. Tiene un anillo indol unido a un grupo metileno. Fenilalanina Phe F Cadena lateral aromática. Contiene un anillo fenílico.

5 Abreviatura de tres letras Abreviatura de una letra
Nombre del aminoácido Abreviatura de tres letras Abreviatura de una letra Características del grupo R Serina Ser S Contiene grupo hidroxilo (-OH). Treonina Thr T Tirosina Tyr Y Asparagina Asn N Contiene un grupo terminal carboxiamida. Glutamina Gln Q Lisina Lys K Tiene un grupo épsilon amino. Arginina Arg R Tiene un grupo guanidino. Histidina His H Tiene un grupo imidazol. Cisteína Cys C Contiene un grupo sulfhidrilo o tiol. Aspartato Asp D Cadena lateral ácida. Glutamato Glu E

6 Completa: 1. Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico la carga neta del aminoácido es cero. 2. A pHs mayores que el punto isoeléctrico la carga neta de los aminoácidos es negativa. 3. A pHs menores que el punto isoeléctrico la carga neta de los aminoácidos es positiva. Cero, positiva, negativa Cero, positiva, negativa Cero, positiva, negativa

7 Clasifica los aminoácidos como alifáticos, aromáticos, carga positiva, carga negativa, polar sin carga. Fenilalanina Glicina Aspartato Glutamina Triptófano Alanina Serina Prolina Valina Leucina Metionina Isoleucina Tirosina Lisina Arginina Histidina Treonina Serina Cisteína Glutamato Aromático Alifático Alifático Alifático Carga negativa Aromático Polar sin carga Carga positiva Aromático Carga positiva Alifático Carga positiva Polar sin carga Polar sin carga Alifático Polar sin carga Alifático Polar sin carga Alifático Carga negativa

8 Elige la opción correcta.
1. El enlace peptídico, que une a dos aminoácidos covalentemente, resulta de: La oxidación de aminoácidos. La condensación de aminoácidos. La hidrólisis de aminoácidos. Enlaces de hidrógeno entre aminoácidos. 2. ¿Qué grupo o grupos en una proteína, contribuyen a sus propiedades ácido-base? Los grupos α-amino de aminoácidos no terminales. El grupo α -amino del aminoácido carboxilo terminal. Los grupos R en la proteína. El grupo α -carboxilo del aminoácido amino terminal. 3. Se refiere a cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo espacial local de los átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la conformación de su cadena lateral o su interacción con otro segmento: Estructura cuaternaria. Estructura secundaria. Estructura primaria. Estructura terciaria.

9 5. Los residuos de cisteína juegan un papel importante en la estructura de diversas proteínas porque... El átomo de azufre puede formar enlaces covalentes con otros átomos de azufre en otras cadenas polipeptídicas o en una misma cadena polipeptídica. Unen dos cadenas de proteína mediante interacciones hidrofóbicas. Contienen una cadena lateral aromática. 6. Una reacción enzimática: a. Tiene una energía de activación mayor que una catalizada por un compuesto inorgánico. b. Es igual de estereoespecífica que una catalizada por un compuesto inorgánico. c. Responde a la temperatura igual que la catalizada por un compuesto inorgánico. d. Puede ser regulada específicamente.  7. Cuando se dice que una enzima está saturada por su sustrato significa que: a. La velocidad observada de la reacción es igual a cero b. La velocidad es máxima. c. La concentración del complejo ES va aumentado en relación con el tiempo. d. La enzima se inactiva.

10 Relaciona las columnas de acuerdo a la definición
A. Enlace o puente disulfuro Es el arreglo tridimensional de todos los átomos de una proteína. ( ) B. Estructura primaria Es plano, posee carácter de doble enlace. ( ) C. Estructura terciaria Se refiere a cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo espacial local de los átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la conformación de su cadena lateral. ( ) D. Estructura cuaternaria Es la descripción de todos los enlaces covalentes que unen los residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica. ( ) E. Enlace peptídico Es la disposición espacial de las distintas cadena polipeptídicas de una proteína multimérica. ( ) F. Estructura secundaria Enlace covalente entre los grupos tiol de dos cisteínas. ( ) C E F B D A

11 Falso o verdadero Las proteínas globulares son muy alargadas. ( )
Las funciones de las proteínas fibrosas son fundamentalmente estructurales. ( ) Las proteínas globulares son resistentes e insolubles. ( ) Son ejemplos de proteínas fibrosas colágeno, queratina y fibroína de la seda. ( ) Las proteínas fibrosas tienen forma mas o menos esférica. ( ) Las proteínas fibrosas son solubles flexibles y dinámicas. ( ) Son ejemplos de proteínas globulares la hemoglobina y los anticuerpos. ( ) F V F V F F V

12 1. Una holoenzima es una enzima completa, catalíticamente activa.
2. Los cofactores son iones inorgánicos o coenzimas que forman la parte no proteínica de una enzima. 3. Las coenzimas son moléculas orgánicas que forman la parte no proteínica de una enzima. 4. Las holoenzimas están formadas por una parte proteínica o apoenzima, y por una parte no proteínica que puede ser orgánica o inorgánica. 5. Un grupo prostético es un cofactor unido covalentemente a la enzima. Activa o inactiva Cofactores o apoenzimas Orgánicas o inorgánicas Apoenzima o cofactor Grupo prostético u holoenzima

13 Tipo de reacción catalizada
Completa la tabla Clasificación Tipo de reacción catalizada Ejemplos Oxidorreductasas. Reacciones de oxidación-reducción. Deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas. Transferasas. Transferencia de grupos funcionales. Transaminasas, cinasas, transacetilasas, metiltransferasas, aciltransferasas, glucosiltransferasas. Hidrolasas. Reacciones de hidrólisis. Esterasas, fosfatasas, glicosidasas, proteasas. Liasas. Eliminación de grupo para formar enlaces dobles. Descarboxilasas, aldehído liasas, cetoácido liasas. Isomerasas. Isomerización. Racemasas, epimerasas. Ligasas. Formación de enlace acoplada con la hidrólisis de ATP. Sintetasas.

14 Selecciona la respuesta correcta.
1. En una enzima es el sitio donde se lleva a cabo la catálisis: Sitio activo. Sitio de unión a sustrato. Sitio alostérico. 2. En una enzima es el sitio al que se unen moléculas pequeñas, cuyo efecto es el cambio en el sitio activo o el sitio de unión al sustrato lo que modula la actividad enzimática. Sitio activo Sitio de unión al sustrato.

15 ¿Qué parámetro se describe?
Definición Kcat o número de recambio. (constante para cada enzima). Número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones saturantes del sustrato. Km Concentración de S a la que V0 es ½ Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S. Vmax Velocidad máxima. Velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato.

16 Coloca el nombre de cada parámetro en la gráfica.
1 2 3

17 Relaciona las columnas.
A. Inhibidor incompetitivo o acompetitivo. El inhibidor se une a la enzima libre interfiriendo con la unión del sustrato, su efecto se contrarresta cuando aumenta la concentración del sustrato, compite con el sustrato por el sitio de unión y reduce la concentración de la enzima libre disponible. ( ) B. Inhibidor competitivo. El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima sustrato, interfiriendo la unión del sustrato y la formación del producto, su efecto no se contrarresta al incrementar la concentración del sustrato. ( ) C. Inhibidor mixto El inhibidor se une a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato, por lo tanto interfiere en la unión del sustrato y de la formación del producto. ( ) B A C

18 A. Inhibidor isostérico.
El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une el sustrato. ( ) B. Inhibidor alostérico. El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato. ( ) B A

19 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
-La inhibición no competitiva es un caso particular de la inhibición mixta. -En la mixta general el inhibidor tiene diferente afinidad por la enzima libre que por el complejo E-S. -En la no competitiva tiene la misma afinidad por ambos.

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21 Que tipo de inhibición representa cada gráfica y como varían los parámetros Km, Vmax y Vmax/Km.
Inhibidor competitivo ↑Km no cambia Vmax  Vmax/Km Inhibidor incompetitivo (acompetitivo) Km Vmax = Vmax/Km Inhibidor mixto ↑Km Vmax  Vmax/Km

22 Elige la opción correcta
Enzimas inactivas que son convertidas a formas activas por proteólisis. Zimógenos Isoenzimas Enzimas con cooperatividad positiva. Enzimas con cooperatividad negativa. Enzimas que en un organismo catalizan la misma reacción pero están codificadas por genes diferentes.