AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.

Presentación del tema: "AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS."— Transcripción de la presentación:

1 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

2 1.-Características y función de los aminoácidos.
1.1.- Concepto de aminoácidos: Los aminoácidos son compuestos orgánicos formados por un carbono alfa (C) al cual se le unen un hidrógeno (H) un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH) y un radical (R) de estructura variable, que tienen como función principal ser constituyentes de las proteínas.

3 1.-Características y función de los aminoácidos.
1.2.- Aminoácidos formadores de proteínas: Nombre del aminoácido Clave de tres letras Ácido Aspártico (aspartato) Asp Isoleucina Ile Ácido glutámico (glutamato) Glu Leucina Leu Alanina Ala Lisina Lis Arginina Arg Metionina Met Asparragina Asn Prolina Pro Cisteina Cis Serina Ser Fenilalanina Fen Tirosina Tir Glicina Gli Treonina Tre Glutamina Gln Triptofano Tri Histidina His Valina Val

4 1.-Características y función de los aminoácidos.

5 1.- Características y función de los aminoácidos.
1.3. – Clasificación de los Aminoácidos. Según la naturaleza química de (R): Aminoácidos Alifáticos: (R ) cadenas abiertas de carbono e hidrógeno. Gli, Ala, Val, Leu. Ile. Aminoácidos Heterocíclicos: (R) otros elementos junto al carbono e hidrógeno. Grupo hidroxilo Ser, Tre Átomos de azufre Cis, Met Grupos ácidos Asp, Glu Grupos amida Asn, Gln Átomos de nitrógeno Arg, His, Lis Iminoácidos Pro Aminoácidos Aromáticos: (R) formando anillos cerrados. Fen, Tir, Tri.

6 1.- Características y función de los aminoácidos.

7 1.- Características y función de los aminoácidos.
1.3. – Clasificación de los Aminoácidos. Clasificación Biológica , nutricional o de capacidad de síntesis. Aminoácidos esenciales: Aminoácidos no esenciales: los que el organismo no puede sintetizar. Tri, Fen, Lis, Leu, Ile, Val, Tre, Met los que el organismo puede sintetizar Ala, Asn, Asp, Gln, Glu, Gli, Pro, Ser, Tir, His*, Arg*, Cis*

8 1.- Características y función de los aminoácidos.
1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. .- Anión: compuesto químico cargado negativamente o con carga neta negativa. .- Catión: compuesto químico cargado positivamente o con carga neta positiva. .- Switterión: compuesto químico eléctricamente neutro pero con cargas (+) y (-) sobre átomos diferentes.

9 1.- Características y función de los aminoácidos.
1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. .- Anfóteros : compuesto que puede actuar cómo ácido o como base según el medio en el que se encuentre. .- Punto isoeléctrico (pi) : valor de pH en el cual un compuesto anfótero tiene carga neta cero.

10 1.- Características y función de los aminoácidos.
1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. .- Solubilidad: Depende directamente de la naturaleza de (R). De forma general son solubles en solventes polares (agua, etanol, etc.) e insolubles en solventes no polares (benceno, hexano, etc.) .- Punto de fusión: En su mayoría > 200°C .- Actividad óptica: Existen D-aminoácidos y L-aminoácidos.

11 2.- Características y función de los péptidos.
2.1. – Concepto de péptido. Los péptidos son compuestos orgánicos formados por la unión de dos o mas aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, que cumplen diversas funciones en el organismo. 2.2. – Enlace péptidico. (enlace amida de tipo covalente).

12 2.- Características y función de los péptidos.
2.3. – Estructura y nomenclatura de los péptidos. Extremo N terminal Extremo C terminal Serina Glicina Tirosinaa Alanina Leucina Nombre : Seril – Glicil – Tirosil – Alanil - Leucina

13 2.- Características y función de los péptidos.
2.4. – Clasificación de los Péptidos según el número de aminoácidos. Oligopéptidos: – aminoácidos Polipéptidos: más de 10 aminoácidos 2.5. – Productos Peptídicos de Interés Biomédico. .- Antioxidante y déstoxificante: Glutatión. .- Hormonas: Insulina, Glucagón, Oxitocina, Vasopresina. .- Antibióticos: Tirocidina A, Gramicidina, Valinomicina.

14 3.1.- Concepto de proteínas:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.1.- Concepto de proteínas: Las proteínas son MACROMOLÉCULAS constituidas por un gran número de AMINOÁCIDOS, unidos entre sí por ENLACES PEPTÍDICOS, las cuales cumplen diversas funciones en los seres vivos. Composición química de las proteínas: .- Todas contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y NITRÓGENO (N) .- La mayoría contienen azufre (S) .- Algunas contienen fosforo (P), hierro (Fe), Cinc (Zn) y cobre (Cu)

15 3.2.- Funciones orgánicas de las proteínas:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.2.- Funciones orgánicas de las proteínas: Funciones Ejemplos de proteínas Estructural o soporte mecánico Lipoproteínas (membrana celular), Colágeno y Elastina (piel) α-Queratina (piel, uñas, plumas) Enzimas Amilasas, proteasas y lipasas (digestión), hidrolasas, transferasas Transporte Hemoglobina (sangre), Citocromos (cadena respiratoria) Reserva energética Ovoalbúmina (huevos), Caseína (leche) Inmunidad y protección Inmunoglobulinas (anticuerpos), Fibrinógeno y Trombina Hormonas Insulina, Gastrina, Tiroideas, Somatótropina Contracción muscular Miosina y actina Recepción de señales Glucoproteínas de membrana Toxinas Prototóxinas (venenos de serpientes), Clostridium botulinum

16 Proteínas Simples Conjugadas Derivadas
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.3.- Clasificación de las proteínas: Según su composición: Simples Conjugadas Derivadas Proteínas

17 3.3.1.- Clasificación de las proteínas por su composición:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. Clasificación de las proteínas por su composición: Simples: formadas únicamente por aminoácidos. .- Albúminas: seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina .- Globulinas: miosina, actina, seroglobulina, β-lactoglobulina. .- Escleroproteínas: colágeno, elastina, queratina .- Gluteínas y prolaminas: presentes en los cereales.

18 3.3.1.- Clasificación de las proteínas por su composición:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. Clasificación de las proteínas por su composición: Conjugadas: formadas por aminoácidos y otros elementos llamados GRUPO PROSTÉTICO. .- Lipoproteínas: VLDL, LDL, HDL .- Glucoproteínas: ovomucina, proteínas de membrana. .- Cromoproteínas: hemoglobina, clorofila, globina .- Nucleoproteínas: presentes en núcleo de las células. .- Fosforoproteínas: caseína

19 3.3.1.- Clasificación de las proteínas por su composición:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. Clasificación de las proteínas por su composición: Derivadas: formadas a partir de otras proteínas como resultado de reacciones químicas o enzimáticas. .- Derivadas primarias: insolubles en agua (caseína + cuajo) .- Derivadas secundarias: proteosas, peptonas y peptidos.

20 Proteínas Fibrosas (escleroproteínas) Globulares (esferoproteínas)
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.3.- Clasificación de las proteínas: Según su Conformación (Solubilidad): Fibrosas (escleroproteínas) Globulares (esferoproteínas) Proteínas

21 3.3.2.- Clasificación de las proteínas por su conformación:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. Clasificación de las proteínas por su conformación: Fibrosas: son proteínas constituidas por cadenas ordenadas a lo largo de un eje formando fibras o laminas largas. .- Son muy resistentes, insolubles en agua y soluciones salinas diluidas. .- Representan la estructura básica del tejido conjuntivo de los animales superiores. .- Ejemplos: .- α-Queratina: cabello, cuero, cuernos, uñas, plumas. .- Colágeno: tendones y matriz de los huesos. .- Elastina: tejido conjuntivo elástico.

22 3.3.2.- Clasificación de las proteínas por su conformación:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. Clasificación de las proteínas por su conformación: Globulares: son proteínas constituidas por cadenas plegadas estrechamente adoptando formas esféricas compactas. Solubles en sistemas acuosos. Desempeñan funciones móviles o dinámicas dentro de la célula ( enzimas, hormonas, anticuerpos, de transporte). .Ejemplos: .- Albuminas = solubles en agua .- Globulinas = solubles en soluciones salinas diluidas. .- Glutelinas = solubles en soluciones ácidas o básicas diluidas . .- Prolaminas = solubles en soluciones acuosas de etanol .

23 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura de una proteína: Es la disposición característica en la cual se organiza una proteína para adquirir cierta forma en condiciones determinadas. Niveles: Primario Secundario Terciario Cuaternario

24 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Primaria:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Primaria: Equivale a la secuencia de aminoácidos presentes en la cadena considerando EL NÚMERO de aminoácidos y EL ORDEN en el cual se unen en la cadena polipeptídica a través de enlaces peptídicos. .- Representa la identidad de la proteína. .- Contiene la información para la estructura tridimensional. .- Determina las propiedades biológicas de la proteína. .- Se pierde solo por hidrólisis.

25 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Secundaria:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Secundaria: Se refiere a la conformación del esqueleto polipeptídico como resultado del plegamiento regular local entre residuos aminóacidicos cercanos . .- Su estabilidad está determinada principalmente por PUENTES DE HIDRÓGENO intracatenarios. .- Existen dos tipos de estructura secundaria: .- Hélice alfa .- Laminas beta (paralelas o antiparalelas)

26 ESTRUCTURA SECUNDARIA
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Secundaria: Aminoácido Enlace peptídico Estructura primaria α-Hélice Puente de hidrógeno β-Lamina Puente de hidrógeno ESTRUCTURA SECUNDARIA

27 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Terciaria:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Terciaria: Resulta del superplegamiento en el espacio de la estructura secundaria generando una forma compacta, esférica o globular precisa en tres dimensiones. .- Es estabilizada principalmente por Puentes S-S. .- A.A. polares hacia el exterior y A.A. no polares hacia el interior. .- Es factor determinante de las funciones que cumplirá la proteína.

28 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Cuaternaria:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: Estructura Cuaternaria: Resulta de la disposición espacial de varias cadenas polipeptídicas que unidas originan una Proteína Oligomérica. .- Es estabilizada principalmente por H-H, interacciones hidróficas, puentes salinos, S-S. .- Determina las propiedades reguladoras de las proteínas especialmente en los sistemas alostéricos.

29 3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo.
3.4.- Niveles estructurales de las proteínas:

30 3.5.- Propiedades Generales de las Proteínas:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.5.- Propiedades Generales de las Proteínas: Desnaturalización: Es la perdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (estructura nativa) de una proteína como resultado de la exposición a agentes desnaturalizantes como altas temperaturas (> 60 °C), pH extremos, detergentes, alta salinidad. Efectos de la desnaturalización: .- Aumento de la viscosidad y disminución del coeficiente de difusión. .- Reducción drástica de la solubilidad. .- Perdida de la actividad biológica.

31 3.5.- Propiedades Generales de las Proteínas:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.5.- Propiedades Generales de las Proteínas: Renaturalización: Es el proceso mediante el cual una proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa a partir de su estructura primaría.

32 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre: Hemoglobina (Hb): Es una proteína conjugada formada por cuatro cadenas polipeptidicas (globinas) a las que se le une un anillo de porfirina con un átomo de hierro quelatado (grupo hemo). Funciones de la Hemoglobina: . Transportar el O2 de los pulmones a los tejidos (oxihemoglobina). . Transportar CO2 de los tejidos a los púlpones (carbaminohemoglobina). . Constituye el 33% del peso de los eritrocitos y da el color rojo a la sangre.

33 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre: Albúmina: Es una proteína simple globular producida en el hígado y presente abundantemente en el plasma llegando a ser la proteína mas abundante de la sangre. Funciones de la Albúmina: . Mantiene la presión oncótica (coloido-osmotica) de la sangre. . Transporte de diversas sustancias en sangre: hormonas, ácidos grasos libres, bilirrubina, fármacos y drogas. . Unión competitiva con Iones Ca y control de pH.

34 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre: Globulinas: Grupo de proteínas simples globulares que representan el 33% de las proteínas plasmáticas y cuya funcionalidad varia según su estructura. Tipos de Globulinas : . Globulinas alfa 1 y 2; Globulinas beta ; Globulinas gamma. . Gammaglobulina: incluyen las inmunoglobulinas séricas o anticuerpos IgA, E,G M.

35 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre:
3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo. 3.6.- Características de las Proteínas de Sangre: Fibrinógeno: Proteína oligómérica simple formada por tres pares de polipeptidos unidos por enlaces disulfuros que junto a las plaquetas son parte fundamental del mecanismo de coagulación de la sangre. Funciones del Fibrinógeno: . Precursor de la fibrina coadyudante de la coagulación. . Determinante de la viscosidad y flujo sanguíneo.

36