Funciones: Sirven como componentes estructurales de las células y tejidos. Estructurales Transportan y almacenan pequeñas moléculas. Transportadoras Transmiten información entre células Hormonas Proteicas Proporcionan defensas defensa Sirven como Catalizadoras Enzimas.
Intervienen en la contracción y movimientos de la célula y estructuras intracelulares Motoras Responsables del control y organización de las funciones celulares Reguladoras. Facultan a la célula para responder a estímulos químicos del medio Receptores Proteícos
Son polímeros lineales de aminoácidos Polimerización de aminoácidos forman un polipéptido Una proteína es una o varias cadenas polipeptídicas
Monoméricas: Los monómeros son aminoácidos Multiméricas: formadas por dos o mas subunidades polipetìdicas Homoméricas: sus subunidades son idénticas Heteroméricas: Estan formadas por dos o más subunidades diferentes Desnaturalización
Estructura: Átomo de carbono Grupo carboxilo (COO¯) Grupo amino (NH³) Un átomo de hidrógeno Una cadena lateral Polímeros de 20 aminoácidos distintos
Covalente: Entre un grupo carboxilo y otro amino se le llama amida o peptídico Intervienen en el plegamiento y estabilización Puente Disulfuro Puente de Hidrógeno Enlaces iónicos Interacciones de Van Der Waals Interacciones Hidrófobas
No polares 9 Hidròfobos Polares 11 Hidrófilos Básicos Ácidos
Enlace covalente entre un grupo carboxilo y otro amida. N(amino) terminal en un extremo y C (carboxilo) terminal en el otro. Los dos reactivos son aminoácidos Se elimina agua La información del orden de los aminoácidos esta definida genéticamente
Estructura primaria Secuencia de aminoácidos de su cadena polipeptídica Secuencia aminoacílica Estructura secundaria es el ordenamiento regular de aminoácidos dentro de regiones localizadas
hélice a ( alfa) se forma cuando una región de una cadena polipeptídica se enrolla sobre si misma con el grupo CO de un enlace peptídico formando un enlace de hidrógeno con el grupo NH de un enlace peptídico situado cuatro residuos mas debajo de la cadena lineal polipeptídica Los puentes de hidrógeno son intramoleculares
Puede formarse entre varias hebras polipeptídicas que pueden estar orientadas bien paralelas o anti paralelas entre si Los puentes de hidrógeno pueden ser intramoleculares como intermoleculares
Es el plegamiento de la cadena polipeptídica como resultado de las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos que se encuentran en diferentes regiones de la secuencia primaria. Se pliegan en estructuras globulares compactas denominadas dominios. No es repetitiva ni predecible. Se pliega, gira y enrolla en su conformación nativa.
Enlaces disulfuro covalentes entre grupos sulfihidrilo de los residuos de cisteina estabilizan la estructura plegada en muchas proteínas Dominio
Interacciones y ensamblajes de sus subunidades. Solo puede aplicarse a proteínas multiméricas Su peso molecular supera los 50,000 Algunas con diferentes cadenas polipeptídicas en proteínas compuestas de más de un polipéptido Ej la Hemoglobina. Otras por subunidades idénticas. Enlaces: Puentes de hidrogeno, enlaces covalentes, disulfuro, atracciones electrostáticas.
Principales moléculas de información de la célula Material genético en el núcleo ARNm transporta información del ADN a los ribosomas ARNr y ARNt implicados en la síntesis de proteínas Catalizan reacciones químicas
Polímeros de nucleótidos Bases; Purina y pirimidina Azucares fosforilados ADN : Purinas; Adenina y Guanina Pirimidinas; Citosina y Timina
Sustituye el uracilo por la timina Su azúcar es una ribosa Es monocatenario
Fosfodiester Puentes de hidrógeno Tipos de Acidos Nucleicos Poli nucleótidos: ARN ADN Oligonucleótidos ATP, AMP, ADP