28/04/20151 AMINOACIDOS Y PROTEINAS

28/04/20152 Las proteínas están formadas por unidades básicas que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar una estructura en cadena. Son macromoléculas, de PM muy elevados.

28/04/20153 TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

28/04/20154 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS Aminoacidos NO POLARES CON N BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS POLARES CON CARGA

28/04/ NO POLARES AROMÁTICOS

28/04/ POLARES SIN CARGA

28/04/2015Gloria Maria Mejia Z.77 BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

28/04/ AMINOÁCIDOS ESCENCIALES

28/04/ Aminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre. Deben ser administrados en la dieta. Son 10: val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

28/04/2015Gloria Maria Mejia Z.10 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

28/04/ PROPIEDADES ÁCIDO-BASE -COOH -COO - + H + ÁCIDO pK 1 -NH 2 + H + -NH 3 + BASE pK 2 ZWITTERIÓN pK 1 pK 2

Punto isoeléctrico Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero

28/04/ Punto isoeléctrico A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitteriónv o ión dipolar) para un aa neutro pI = pK 1 + pK 2 2.

28/04/ Al subir el pH se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión. Al subir el pH, en medio más básico, se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión.

28/04/ Cuando el aminoácido se encuentra en medios fuertemente básicos pierde el protón del grupo amino, dando lugar a la especie desprotonada. esprotonada.

Punto Isoeléctrico Cuando los AA están como Ion dipolar En un aminoácido Monoamino Monocarboxílico

28/04/ Propiedades químicas Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

28/04/ PUENTES DI SULFURO Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO) CISTINA

28/04/ OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS Reacción con ácido nítrico: identificación de aa aromáticos. Reacción con ninhidrina: compuestos coloreados Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor- 2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.

28/04/ PÉPTIDOS Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena

28/04/ NOMENCLATURA Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

28/04/ PEPTIDOS EJEMPLOS: –OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero. –GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. –ANTIBIÓTICOS –GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.

28/04/ Los aminoácidos se pueden obtener por halogenación de ácidos carboxílicos, seguida de sustitución nucleófila con amoniaco. La halogenación de la posición a del ácido carboxílico se realiza con la reacción de Hell-Volhard-Zelinsky.

28/04/ La Glicina [3] puede prepararse a partir de ácido etanoico [1]. En la primera etapa el ácido etanoico [1] reacciona con Bromo catalizado con fósforo para formar el ácido halogenado en su posición a [2]. La reacción de [2] con dos equivalentes de amoniaco produce mediante S N 2 la Glicina [3] más bromuro de amonio.

28/04/ Sintesis de aminoácidos - Gabriel En esta síntesis se hace reaccionar la sal de la Ftalimida con el ester malónico halogenado. En etapas posteriores se alquila, hidroliza y descarboxila obteniéndose el aminoácido. [1] Desprotonación de la Ftalimida. [2] Sustitución nucleófila [3] Desprotonación del diéster [4] Alquilación. [5] Hidrólisis de la imida y el diéster [6] Descarboxilación del 1,3-diácido

28/04/2015Gloria Maria Mejia Z.26 Se trata de un método muy utilizado para preparar aminoácidos en el laboratorio. Se hace reaccionar el amidato de la etanamida [1] con el ester malónico halogenado [2], obteniéndose el compuesto [3] que se alquila e hidroliza dando un diácido [6], que descarboxila para formar el aminoácido [7]. Síntesis de aminoácidos - Malónica

28/04/ PROTEINAS DEFINICIÓN Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S

28/04/ Por su naturaleza química SIMPLES SIMPLES CONJUGADAS CONJUGADAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta FIBROSA FIBROSA GLOBULAR GLOBULAR Por su función Biológica ENZIMAS ENZIMAS PROTEÍNAS DE TRANSPORTE PROTEÍNAS DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA DE DEFENSA REGULADORAS REGULADORAS NUTRIENTES NUTRIENTES HORMONAS HORMONAS

Propiedades de las proteinas Desnaturalizacion: Cambios irreversibles por acciones externas. Reacciones coloreadas: Prueba de Biuret: Sulfato cuprico Reaccion xantoproteica: Acido Nitrico conc.con la parte aromatica. Hidrólisis: Ruptura de enlaces peptidicos 28/04/201529

28/04/ PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico. SOLUBILIDAD: –Forman dispersiones en agua –Efecto del pH: hace variar la carga. –Efecto de las sales: –Baja [ ]: aumenta la solubilidad –Alta [ ]: disminuye la solubilidad –Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

28/04/ ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Las proteínas tienen 4 niveles de organización: ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

28/04/ ESTRUCTURA PRIMARIA Hace referencia a: La identidad de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos. La cantidad de aminoácidos. La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

28/04/ ESTRUCTURA SECUNDARIA Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias: HÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

28/04/ HELICE ALFA Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.

28/04/ HOJA PLEGADA BETA Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibroína (seda)

28/04/ ESTRUCTURA TERCIARIA Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo. Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina

28/04/ ESTRUCTURA TERCIARIA

28/04/ ESTRUCTURA CUATERNARIA Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

28/04/ Desnaturalización de proteínas “Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica” Agentes: Físicos: Químicos Calor solventes orgánicos Radiaciones soluc. de urea conc. Grandes presiones sales

28/04/ MIOGLOBINA Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por: Fracción proteica: globina Fracción no proteica (grupo prostético) –Porción orgánica: grupo HEM –Porción inorgánica: átomo de Fe +2. Función: transporte de O 2 en el músculo

28/04/ HEMOGLOBINA Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina. Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) –2 cadenas  y  2 cadenas  adulto  –2 cadenas  y 2 cadenas  (feto) Presenta fenómeno de cooperativismo positivo. Formas: –Oxihemoglobina –Carboxihemoglobina –Metahemoglobina: Fe +3

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28/04/ PROTEINAS DEL PLASMA ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la coagulación. GLOBULINAS:  1,  2,  1,  2 y  IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D. INMUNOGLOBULINAS