Estructura de Proteinas Antonio Flores Giancarlo Alvarez 12 de setiembre de 2008.

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Transcripción de la presentación:

Estructura de Proteinas Antonio Flores Giancarlo Alvarez 12 de setiembre de 2008

R 1 H 2 N CH C OH O H R 2 H N CH COOH + H2OH2O R 1 H 2 N CH C O H R 2 N CH COOH dipéptido

El oxígeno carbonílico (C=O) tiene una carga parcial negativa El nitrógeno amídico (NH) tiene una carga parcial positiva → se establece pequeño dipolo eléctrico Enlace peptídico tiene naturaleza parcial de enlace doble, → es menos flexible que un covalente simple convencional Todos los enlaces peptídicos en proteínas ocurren en trans

C-N = 1.46 A C-O = 1.20 A Enlace Peptidico y angulos Phy y psi

Elevación por residuo : 1.5 Å Ideal phi = -60°, psi = -45° Puente de H: entre C=O y N-H Alpha Helice

Otras Helices

Hojas Beta

Menos estable que antiparalela  se necesitan mas hojas

Prolina y Glicina prevalecen en vueltas beta Vueltas Beta

 y  = 0 2 enlaces peptídicos flanqueando C  están en el mismo plano Impedimentos estericos

Plot de Ramachandran

ESTRUCTURA TERCIARIA Estructura global tridimensional de una cadena polipeptidica. Las cadenas laterales de los aminoácidos son fundamentales en la formación de la estructura definitiva. El plegamiento de una proteína va a depender de su estructura primaria.

ESTRUCTURA TERCIARIA Es vital que la proteína siempre se plegue de una misma manera. Las interacciones débiles son muy importantes Motifs: Arreglos estables de varias estructuras secundarias. No son necesariamente independientes. Son importantes en la función. Se encuentran en distintas proteínas. Domains: Secciones de proteína independientes. Capaces de mantener estructura y función aun separadas de la proteína.

MOTIFS

DOMAINS

INTERACCIONES MOLECULARES

MODIFICACIONES EN PROTEINAS

EVOLUCION DE LAS PROTEINAS Hay un numero limitado de folds. Evolución Divergente de la función de una proteína. Evolución Convergente de la estructura de una proteína. No son excluyentes.

CLASIFICACION BIOQUIMICA

Christine Orengo, Janet Thornton 1. Class: the overall secondary- structure content of the domain 2. Architecture: a large-scale grouping of topologies which share particular structural features 3. Topology: high structural similarity but no evidence of homology. Equivalent to a fold in SCOP 4. Homologous superfamily: indicative of a demonstrable evolutionary relationship. Equivalent to the superfamily level of SCOP. Alexei G. Murzin class - general "structural architecture" of the domain fold - similar arrangement of regular secondary structures but without evidence of evolutionary relatedness superfamily - sufficient structural and functional similarity to infer a divergent evolutionary relationship but not necessarily detectable sequence homology family - some sequence similarity can be detected

Estructura Cuaternaria