UD. 4 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN Las proteínas son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Macromoléculas (alto pm) Compuestas por C, O, H, N y también S (generalmente), P, Fe, I y otros (a veces). Compuestos orgánicos más abundantes en los seres vivos. Multifuncionales. A través de ellas se expresa la información genética.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN HOLOPROTEÍNAS (Sólo aminoácidos) GLOBULARES FILAMENTOSAS HETEROPROTEÍNAS (Parte no proteica) CROMOPROTEÍNAS (Con pigmentos) (Con azúcares) GLUCOPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS (Con lípidos) (Con ácidos nucleicos) NUCLEOPROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos ESTRUCTURA (Alfa aminoácidos)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos Se clasifican en función de su cadena lateral R en: AMINOÁCIDOS APOLARES (Hidrofóbicos) AMINOÁCIDOS POLARES (Hidrofílicos) NEUTROS (NO IONIZABLES): Sin carga a pH neutro. ÁCIDOS: Con carga negativa a pH neutro (el grupo carboxilo se ioniza negativamente) BÁSICOS: Con carga positiva a pH neutro (el grupo amino se ioniza positivamente)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos APOLARES POLARES: Neutros Ácidos Básicos Existen 20 aminoácidos diferentes, algunos de ellos esenciales.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos apolares

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos polares neutros

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos POLARES ÁCIDOS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos POLARES BÁSICOS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos PROPIEDADES: Son alfa aminoácidos (grupo amino unido al carbono alfa). Con actividad óptica (excepto glicocola): puesto que poseen un carbono asimétrico, desvían el plano de la luz polarizada a derecha (dextrógiros) o izquierda (levógiros)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos PROPIEDADES: Isomería espacial: Según la disposición de los átomos en el espacio, en torno al C asimétrico. Formas D (grupo Amino a la derecha) Formas L (grupo Amino a la izquierda)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos PROPIEDADES: Carácter anfótero: Pueden comportarse como ácidos o como bases, dependiendo del pH del medio en que se encuentren. En condiciones fisiológicas, en general los grupos amino están protonados y los carboxilo desprotonados, en forma de zwitterión (doblemente ionizados). Punto isoeléctrico: es el pH en el cual un aminoácido o proteína presenta carga neta neutra.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos PROPIEDADES: Solubles en agua (establecen enlaces iónicos con el agua). Punto de fusión elevado (atracciones iónicas entre moléculas).

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos Funciones de los aminoácidos: Forman las proteínas. Mensajeros en la comunicación intercelular (glicina). Neurotransmisores (dopamina y noradrenalina, derivan de la tirosina). Hormonas: Tiroxina (derivadas de tirosina) Histamina (derivada de histidina)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos El enlace peptídico: Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son Ca-C y Ca-N.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS aminoácidos Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, formando: OLIGOPÉPTIDOS (10-12 aminoácidos) POLIPÉPTIDOS (hasta 60-100 aminoácidos) PROTEÍNAS (más de 60-100 aminoácidos)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS péptidos y oligopéptidos PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO: Función hormonal: Oxitocina ADH (arginina vasopresina) Insulina y glucagón Función transportadora Glutatión (transporte de aminoácidos hacia el exterior de la célula) Antibióticos: Gramicidina-S Valinomicina INSULINA GLUCAGÓN OXITOCINA

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura ESTRUCTURA de las proteínas: Cada proteína tiene su propia estructura tridimensional, la cual le confiere unas características específicas que se permiten desarrollar una función concreta. Cuando la proteína pierde su estructura tridimensional (se desnaturaliza), deja de ser funcional.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura primaria Es la secuencia de los aminoácidos (unidos por enlaces peptídicos) que componen la cadena polipeptídica (estructura plana unidimensional).

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura primaria Si una cadena lateral de un aminoácido es muy voluminosa, puede impedir o dificultar el giro en la molécula.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura primaria Un único cambio en uno de los aminoácidos puede suponer la pérdida de la estructura espacial de la proteína y, por tanto, su funcionalidad. Anemia falciforme

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura secundaria Es la configuración espacial de la cadena de aminoácidos, que se pliega para ganar estabilidad. Las principales formas de estructura secundaria son: Alfa hélice. Conformación beta o lámina plegada.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura secundaria Alfa hélice: La cadena polipeptídica gira (gracias al Carbono alfa) en torno a un eje central imaginario. Intervienen puentes de H (entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue). Dextrógira. Cadenas laterales de los aminoácidos orientadas hacia el exterior. Puente de H 5,4 Amstrong R

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura secundaria Conformación beta o lámina/hoja plegada: Dos cadenas o fragmentos de una misma cadena polipeptídica quedan enfrentadas en paralelo y se pliegan en forma de hoja, en zig-zag. Intervienen puentes de Hidrógeno (entre los enlaces peptídicos de las cadenas enfrentadas). Las cadenas laterales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura secundaria En la lámina/hoja plegada, las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralela (cadenas polipeptídicas en sentido N-C) o antiparalela (se alternan cadenas polipeptídicas en sentido N-C y C-N).

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS proteínas: estructura secundaria Beta-queratinas: proteínas con estructura beta que forman la seda. Alfa queratinas: proteínas con estructura de alfa hélice que forman el pelo, las uñas o el cuerno de los rinocerontes.