PROTEÍNAS

PROTEÍNAS Sustancias que componen las estructuras celulares. Son herramientas que hacen posibles las reacciones químicas del metabolismo. En seres vivos no vegetales, representan el 50% de su peso en seco.

Son polímeros de aminoácidos dispuestos en secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aa se llama péptido. Están constituidas por CHON, pueden contener S, P y en menor proporción, Fe, Cu, Mg y I.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las componen grandes cadenas de aminoácidos, que son moléculas pequeñas formadas por un grupo amino (NH₂) y un grupo carboxilo (COOH). 20 aminoácidos constituyen las proteínas de organismos vivos, pero se conocen unos 150 aminoácidos que no forman parte de las proteínas.

FÓRMULA GENERAL DE LAS PROTEÍNAS

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Este enlace es covalente, se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Siempre hay un extremo amino y otro carboxilo en una proteína, independientemente de la longitud.

ENLACE PEPTÍDICO

Para denominar las cadenas que se forman se usan los prefijos convencionales: A- dipéptido: dos aminoácidos (aa). B- tripéptido: tres aa. C- tetrapéptidos: cuatro aa. D- oligopéptidos: menos de 10 aa. E- polipéptidos: más de 10 aa.

La mayoría de los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aa. Aquellos que no pueden sintetizar se les llama aa esenciales.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS A- Estructura primaria: indica qué aa componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aa se encuentran. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino terminal hasta el carboxilo final. La función depende de la secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA PRIMARIA

B- Estructura secundaria: Es la disposición de la secuencia de aa en el espacio. Los aa van adquiriendo una posición espacial estable. Existen dos tipos, hélice alfa y hélice beta que da la estructura de lámina plegada.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

C- Estructura terciaria: Es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica. Esta estructura es específica de cada molécula y determina su función. Existen dos tipos, estructuras fibrosas insolubles en agua como la alfa queratina o el colágeno y proteínas globulares que son solubles en agua. Como las enzimas.

D- Estructura cuaternaria: se da cuando los péptidos pueden unirse en agregados de dos o más para formar el cuarto nivel. También se dan los enlaces de hidrógeno entre los aa. Un ejemplo de esta estructura es la hemoglobina.

HEMOGLOBINA

RELACIÓN ENTRE LAS CUATRO ESTRUCTURAS

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS A- Desnaturalización: Es la pérdida de la estructura terciaria por romperse los puentes que forman esta estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas son de forma abierta y con interacción máxima con el disolvente, esto la hace insoluble en agua y precipita. Se puede producir por cambios de temperatura o cambios de pH.

B- Solubilidad en agua: Los radicales de los aa permiten a las proteínas inteaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos entonces son casi o completamente insolubles en agua, y si abundan los hidrofílicos son solubles en agua. C- Especificidad: es consecuencia de la estructura tridimensional. Puede ser de función o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusiva de cada especie.