Proteínas DANIELA LOPEZ

CONCEPTO Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, pues constituyen el 50 % o más de su peso seco. Las proteínas son polímeros lineales de α-aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, con gran variabilidad estructural. Si los polímeros constan de menos de 100 aminoácidos se denominan péptidos.

Los monómeros de las proteínas: los aminoácidos Los aminoácidos son variados químicamente, pero todos ellos contienen un grupo de ácido carboxílico y un grupo amino, ambos unidos al mismo átomo de carbono.

Aminoácidos Las características básicas del -NH2 y las ácidas del -COOH, hacen que los aminoácidos puedan comportarse como ácidos y como bases según el pH del medio, es decir, son anfóteros. En la siguiente tabla tenemos las fórmulas de los principales aminoácidos de las proteínas, unos 20. Vemos que, salvo en la glicocola, en los demás el carbono α es asimétrico. Por tanto, de cada aminoácido podrá haber dos isómeros ópticos, D y L. En la naturaleza casi todos se presentan en la forma L. Los aminoácidos se clasifican en función de que sus cadenas laterales sean: ácidas, básicas, polares no cargadas o no polares. El nombre de los aminoácidos se puede abreviar utilizando tres letras o una sola letra. Por ejemplo, Alanina = Ala = A.

I. Cadenas laterales no polares

II. Cadenas laterales polares no cargadas

LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

Estructura de las Proteínas El tamaño de las proteínas puede oscilar desde una centena de aminoácidos hasta varios miles, en una o más cadenas de polipéptidos. La variedad de las proteínas es potencialmente ilimitada, diversidad que se sustenta en los diferentes niveles estructurales que se definen en estas moléculas. Se han descrito hasta cuatro niveles de organización en las proteínas.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

2. Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: La a(alfa)-hélice La conformación beta

Estructura Secundaria La hélice α se forma cuando una cadena polipeptídica gira sobre sí misma para formar una hélice en la que cada enlace peptídico está unido regularmente por puentes de hidrógeno a otros enlaces peptídicos de la cadena. La estructura de la lámina β se forma cuando una cadena polipeptídica se pliega hacia adelante y hacia atrás sobre sí misma, de tal forma que diferentes tramos de la cadena, bien aquellos que discurren en el mismo sentido (paralelos) o los que lo hacen en sentido contrario (antiparalelos), quedan enfrentados y se unen mediante puentes de hidrógeno entre los átomos de los enlaces peptídicos.

La a(alfa)-hélice

Estructura Terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria… Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno. los puentes eléctricos. las interacciones hifrófobas.

Estructura cuaternaria Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Propiedades de las proteínas La solubilidad de las proteínas depende del tamaño y la forma de las moléculas, de los radicales de los aminoácidos y su disposición, y del pH del medio. Los radicales de los aminoácidos, al ionizarse, forman enlaces por puentes de hidrógeno con el agua. De esta manera, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que pueda unirse con otras proteínas. El gran tamaño molecular de muchas proteínas explica que formen disoluciones coloidales

PROPIEDADES DE PROTEÍNAS Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

Bibliografía