2. BIOMOLECULAS 2.1 AMINOÁCIDOS Estructura química Clasificaciones: química, biológica y fisicoquímica Funciones Comportamiento.

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1 2. BIOMOLECULAS 2.1 AMINOÁCIDOS 2.1.1. Estructura química 2.1.2 Clasificaciones: química, biológica y fisicoquímica 2.1.3. Funciones. 2.1.4. Comportamiento químico: Reacciones de los aminoácidos 2.1.5 Enlace peptídico

2 AMINOÁCIDOS Unidades químicas o elementos constitutivos de las proteínas que a diferencia de los demás nutrientes contienen nitrógeno. Están formadas por C, H, O, N y S. Cuentan con un extremo Amino otro carboxilo (excepto la prolina) y un grupo funcional llamado R Carbono α Grupo Amino Grupo Carboxilo

3 Funciones de los Aminoácidos Forman parte de las proteínas Actúan como neurotransmisores o como precursores de neurotransmisores Se ayudan de minerales y vitaminas a cumplir correctamente su función Algunos son utilizados para aportar energía al tejido muscular Se los utiliza también para tratar traumas, infecciones y deficiencias de minerales o vitaminas

4 Funciones de los Aminoácidos Estructural (Colágeno)Movimiento (Actina y miosina) Inmunidad (Células de defensa) Hormonal (Crecimiento) Digestiva (Enzimas)Hormonal (Leptina)

5 Aminoácidos esenciales

6 No se producen en el cuerpo se adquieren a través de la dieta 8 7 3 2

7 Funciones de los AA

8 La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral. Tiene dos radicales iguales y no posee isomería óptica Las configuraciones se especifican mediante la notación D (Dextrógiro) y L (Levógiro). Estereoquímica Glicina (Aquiral) L-aminoácido (Proyección de Fischer y en perspectiva)

9 El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centro estereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido con más de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D da lugar a un diastereoisómero. Estereoquímica L-Isoleucina D-Allo-Isoleucina

10 Configuración Hay dos tipos: D: dextrarotatorio (más abundante en la naturaleza) L: levorotatorio Proyección de la IMAGEN ESPECULAR

11 La mayoria de los aminoacidos con actividad biológica son los del tipo “L” (forman parte de las proteínas). Existen algunos casos de aa del tipo “D” con actividad biológica, los cuela se han encontrado en vertebrados superiores, invertebrados y bacterias. Figura: Imágenes especulares de la alanina

12 GRUPOS AROMATICOS 1825 DESCUBRE EL BENCENO Michael Faraday

13 GRUPOS AROMATICOS August Kekulé 1865 ESTRUCTURA DEL BENCENO Nylon, el linóleo, el látex, aspirina, el Valium y la penicilina (Ouroboros)

14 CADENA ABIERTA BENCENO SUMA DE CARGAS =0 SUMA DE CARGAS =POSITIVA SUMA DE CARGAS =NEGATIVA

15 Grupos R de los aa

16 AA con grupo R No polares o Hidrofobicos 8 aa en total Son menos solubles en el agua 5 de los cuales alifáticos (cadena abierta) 2 con anillos aromáticos 1 con Azufre Grupo R Sustituye al Amino

17 AA con grupo R polares sin carga Más solubles en agua Contiene grupos polares y neutros Primer aa Aislado 1820 Deben su Polaridad al OH Deben su Polaridad al grupo amida Deben su Polaridad al grupo sulfhídrico

18 AA con grupo R cargados positivamente + Poseen todos 6 átomos de Carbono Contiene un segundo grupo amino en el ε Contiene un grupo Guanidinio Contiene un grupo Imidazolio Histamina, pilocarpina.

19 AA con grupo R cargados Negativamente - Solo 2 miembros y ambos poseen 2 grupos carboxilo COO -

20 AA poco frecuentes en las proteínas

21 Todos son derivados de algún aa corriente.

22 AA NO proteicos Además de los 20 aa esenciales y unos cuantos poco comunes hay alrededor de 150 aa NO proteicos Se encuentran en distintas células y tejidos De forma libre o combinada pero NUNCA en las proteínas ácido γ-aminobutírico (GABA)

23 AA NO proteicos Citrullus lanatus

24 Es un endulcolorante formado por la unión de dos aminoácidos (Acido aspartico y fenilalanina) unidos por enlace peptídico. Es 200 veces mas dulce que el azúcar de caña (sacarosa). Los dos aminoácidos que forman el aspartame se encuentran de manera natural en muchos alimentos como las frutas y verduras. Aspartame

25 La acumulación de fenilalanina y de sus productos metabólicos en sangre y ciertos tejidos del cuerpo: irritabilidad, vómitos, se incrementa el tono muscular. En casos severos puede ocasionar desordenes cerebrales (retardo mental). En personas fenilcetonuricas, la tirosina se convierte en un aminoácidos esencial que tiene que convertirse en la dieta. Prueba de tamiz neonatal Fenilcetonuria Fenilalanina hidrolasa Fenilalanina

26 Prolina y Glicina Importante papel estructural: su presencia dificulta la formación de estructura secundaria Por esa misma razón suele ser invariante en series filogenéticas Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-prolina) es muy abundante en el colágeno Puentes de HPuede haber L y DPero en la naturaleza la Dextrógira es la única Puentes de HPuede haber L y DPero en la naturaleza la Dextrógira es la única Beta plegada

27 Cisteína AA con grupo R polar sin carga

28 Oxitocina

29 Auxina Fitohormona derivado del triptófano Acodos

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31 2. BIOMOLECULAS 2.2 PROTEÍNAS 2.2.1. Nivel Estructural: primario, secundario, terciario y cuaternario 2.2.2. Funciones y ejemplos. 2.2.3. Clasificaciones: química, biológica y fisicoquímica 2.2.4 Propiedades: desnaturalización, especificidad, capacidad osmótica y amortiguadora.

32 Proteínas Biomoléculas más abundantes en la célula Representan el 50 % del peso total seco de la célula Están en todas partes de la célula Son fundamentales tanto en estructura y función Existen muchas clases de proteínas Todas contienen C, H, O y N Casi todas S Algunas contienen bioelementos como P, Fe, Zn y Cu

33 Proteínas

34 Funciones de las proteínas

35 Características de las proteínas

36 SIMPLES Su ruptura solo da aminoácidos 50% Carbón, 23% oxígeno, 16% nitrógeno, 7% hidrogeno y de 0 a 3% azufre CONJUGADAS Su ruptura NO solo produce aminoácidos Lipoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas,

37 Físicamente resistentes, insolubles Cabello, cuernos, tendones, plumas Cadenas poli peptídicas plegadas estrechas Son solubles, Función móvil en la célula como Miosina Casi todas las enzimas son de este tipo, algunas hormonas y proteínas de transporte como la Hemoglobina Esfericas o

38 Propiedades de las proteínas

39 Solubilidad

40 Desnaturalización y Renaturalización

41 Especificidad FunciónEspecie

42 Capacidad amortiguadora

43 Enlace peptídico Unión covalente. Se da entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Largos polímeros no ramificados PEPTIDOS Formación CONDENSACIÓN Ruptura HIDRÓLISIS

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45 Nivel estructural de las proteínas Unido covalentemente Polipéptido El segundo enlace covalente son los puentes disulfuro de las Cisteínas 2 aa. Dipéptido 3 aa. Tripéptido 4 aa. Tetrapéptido 5 aa. ó más Polipéptido

46 Estructura de las proteínas Estructura Primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

47 Se refiere al esqueleto poli peptídico formado por enlaces covalentes estableciendo la secuencia de los distintos aminoácidos que la conforman Estructura Primaria

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49 Estructura Secundaria

50 Estructura Secundaria Alfa hélice

51 Estructura Secundaria Beta plegada

52 Estructura Terciaria Estructural Queratina Efectoras Enzimas Inmunoglobulinas Transporte

53 Estructura Terciaria

54 Estructura Cuaternaria

55 Resumen

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