Proteínas I.E.S. Bañaderos.

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1 Proteínas I.E.S. Bañaderos

2 PROTEÍNAS CONCEPTO. COMPOSICIÓN.
Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de α-aminoácidos unidas entre si por enlaces peptídicos. - Son macromoléculas. - Puede presentar cuatro niveles de plegamientos. - Son muy abundantes, constituyen la mitad del peso en seco de la célula - Son específicas. - A través de ellas se expresa la información genética. COMPOSICIÓN. Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S). En algunas proteínas complejas (heteroproteínas) también están presentes el fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.

3 AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al carbono que ocupa la posición α (C contiguo al grupo carboxilo). Unidos también a ese carbono tenemos un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral, de mayor a menor complejidad, llamada radical o cadena (R). Las características de esa cadena son las que distinguen unos aminoácidos de otros.

4 Fórmula general de un aminoácido
ÁTOMO DE HIDRÓGENO GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.

5 Aminoácidos hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por cadenas hidrocarbonadas
Valina (Val) Alanina (Ala) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso) Triptófano (Trp) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen)

6 Aminoácidos polares hidrofílicos: grupo R polar pero sin carga.
Glutamina (Gln) Serina (Ser) Treonina (Tr) Prolina (Prl) Asparagina (Asn) Tirosina (Tir) Cisteína (Cis) Glicocola (Gli)

7 Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.
Aminoácidos ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos. AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (carga negativa) Lisina (Lis) Ácido aspártico (Asp) Arginina (Arg) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His)

8 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Sólidos. Incoloros. Cristalizables. De elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C). Solubles en agua. Actividad óptica. Comportamiento anfótero.

9 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base (captan protones) El aminoácido se comporta como un ácido. (ceden protones) Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)

10 Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. D - aminoácido L - aminoácido El grupo amino está a la derecha El grupo amino está a la izquierda Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.

11 PEPTÍDOS Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos. Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos. Un oligopéptido contiene menos de 50 Se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.

12 Formación del enlace peptídico

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14 Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Plano del enlace peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal

15 Características de un enlace peptídico
Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. Posee cierto carácter de doble enlace. Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N

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18 20 n Estructura primaria de las proteínas
Todas las proteínas la tienen. Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. Está dispuesta en zigzag. El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: 20 n Número de aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: ·10100

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20 Estructura secundaria:  -hélice
La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo -NH- de un aminoácido y el -C=O del cuarto aminoácido que le sigue mantienen la estructura. La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

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22 Estructura secundaria: conformación 
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Enlaces de hidrógeno Enlace peptídico Disposición paralela Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas. Disposición antiparalela

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24 Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
Estructura terciaria de las proteínas Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros. Enlaces de hidrógeno. Atracciones electrostáticas. Atracciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro. En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios. En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.

25 ▪ Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos. ▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas.

26 Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos. ▪ Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc.

27 ► Estructura cuaternaria
► Estructura cuaternaria. Muchas proteínas de gran tamaño están formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

28 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño y la forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R. Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas supone la perdida de sus estructuras secundarias y terciarias. Perdiendo de esta forma muchas de sus propiedades fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este momento, sus funciones biológicas (cambios de temperatura, o en el pH, alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular). Especificidad. Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

29 Desnaturalización y renaturalización de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA DESNATURALIZADA PROTEÍNA NATIVA En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

30 Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... DE TRANSPORTE CONTRÁCTIL Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina... ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa... HOMEOSTÁTICA Albúmina...

31 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas simples u holoproínas. Formadas exclusivamente por aminoácidos, en forma de cadenas polipeptídicas (según su forma, pueden ser) Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Forma alargada o fibrosa. Estructura "-hélice. Insolubles en agua. Función estructural. Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo. Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc. Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos. Proteínas globulares o esferoproteínas. De forma esférica y solubles en agua o disoluciones polares. Albúminas. Constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de la sangre y constituye la reserva principal de proteínas del organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc. Globulinas. Incluyen  y - globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),... Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas.

32 Proteínas conjugadas o heteroproteínas
Formadas por cadenas peptídicas y sustancias naturales no proteicas, llamada grupo prostético (según la naturaleza química de su grupo prostético pueden ser) Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente. Mucoproteínas, secretan mucus Algunas hormonas (FSH, LH,...) Membranas celulares, transporte de sustancoias Fibrinógenos: grupos sanguíneos Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento. Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina (rojo-sangre) No porfirínicas. Como la hemocianina.(azul) Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a la proteína mediante un enlace no covalente. LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico. Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

33 Lipoproteína plasmática
Ejemplos de heteroproteínas Hemoglobina Inmunoglobulina Retinal Lipoproteína plasmática Rodopsina

34 Clasificación de las proteínas: holoproteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. Más complejas que las fibrosas. Son proteínas insolubles en agua. Plegadas en forma más o menos esférica. Tienen funciones estructurales o protectoras. Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. ALBÚMINAS COLÁGENO Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. MIOSINA Y ACTINA Responsables de la contracción muscular. GLOBULINAS QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. HISTONAS Y PROTAMINAS ELASTINA Proteína elástica. Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

35 Clasificación de las proteínas: heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Glucoproteína Glúcido fibrinógeno Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido quilomicrones

36 The End