Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

Glúcidos Agua Iones Lípidos Proteínas Ácidos Nucleicos

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transportadores - Adherencia Celular y Organización Tisular

Aminoácidos R H

Isomería Óptica Luz Polarizada Plana Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador

Isomería Óptica

Aminoácidos Clasificación

Aminoácidos Propiedades Formación de puentes disulfuro

Aminoácidos Propiedades Formación de Puentes disulfuro Formación de Sales Propiedades Ácido- Base

Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

Enlace Peptídico

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura Primaria

Estructura Primaria

Estructura Secundaria (disposición espacial estable)

Estructura Secundaria Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina :: cadena en forma de zig-zag Disposición al Azar

Estructura Secundaria

Estructura Secundaria

Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hifrofóbicas.

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria Enlaces de Hidrógeno

Estructura Terciaria Enlaces disulfuro S

Estructura Cuaternaria Enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas

Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

Dominios estructurales en la Inmunoglobulina G

Mioglobina

Porina

Inhibidor de ribonucleasa

Lectina de Pisum sativum

Glucógeno fosforilasa (homotetrámero)

Propiedades de las Proteínas Especificidad: referida a su función Propiedades Ácido-Base Solubilidad: Efecto del pH Efecto de las sales

Desnaturalización de Proteínas Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: Disminución drástica de la solubilidad/precipitación Pérdida de sus funciones biológicas

Estado Desnaturalizado Desnaturalización de Proteínas Estado Nativo Estado Desnaturalizado

Agentes Desnaturalizantes Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina

Clasificación de las PROTEÍNAS Criterio Químico Criterio Físico Criterio Estructural Criterio Funcional

Criterio Químico Proteínas Simples (Holoproteínas): formadas exclusivamente por -aminoácidos. Ejemplo: ubiquitina (53 AA) Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): contienen además un componente no aminoacídico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ácidos nucleicos o simplemente un ión inorgánico). Proteína afuncional: Apoproteína Proteína + Grupo prostético: Holoproteína Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.

Criterio Físico El más utilizado es la Solubilidad Albúminas: solubles en agua o en soluciones salinas diluídas Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución Prolaminas: solubles en alcohol Glutelinas: sólo se disuelven en soluciones ácidas o básicas Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes

Criterio Estructural Proteínas Globulares: ovoalbúmina, insulina, lactoalbúmina, etc Proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, etc

Criterio Funcional Proteínas Monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina. Proteínas Oligoméricas: varias cadenas polipeptídicas (subunidades) iguales o distintas entre sí, como la hemoglobina

Muchas Gracias