UNIDAD PROTEÍNAS

DIRECTRICES Y ORIENTACIONES GENERALES PARA LAS PRUEBAS DE ACCESO A LA UNIVERSIDAD BLOQUE I. ¿CUÁL ES LA COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS? LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA I. PRINCIPALES TEMAS DEL CURRICULUM Base físico-química 5. Proteínas Concepto e importancia biológica Aminoácidos. Enlace peptídico Estructura de las proteínas Funciones de las proteínas. II. ORIENTACIONES 13. Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad. 14. Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. 15. Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas. 16. Describir la estructura de las proteínas. Reconocer que la secuencia de aminoácidos y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas. 17. Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de proteínas. 18. Describir las funciones más relevantes de las proteínas: catálisis, transporte, movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutrición y reserva, y hormonal.

PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS. FÓRMULA GENERA L α

AMINOÁCIDOS PROTEICOS

En las proteínas sólo aparecen aminoácidos de configuración L

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma de ión dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico.

Existen distintos criterios para clasificar los α-aminoácidos de las proteínas. El más utilizado es el que se basa en la polaridad de los grupos funcionales de su cadena lateral o grupo R. Así se distinguen: AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN

ENLACE PEPTÍDICO

PÉPTIDOS. POLIPÉPTIDOS

Consiste en el plegamiento de la estructura primaria debido a la infinidad de puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos -C=O de unos enlaces peptídicos y los grupos -NH de otros enlace próximos. La sucesión de placas planas articuladas de la estructura primaria queda estabilizada cuando adopta alguna de las cuatro estructuras secundarias posibles:  -hélice  -laminar o de hoja plegada Giros tipo  Hélice del colágeno ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice

ESTRUCTURA SECUNDARIA LÁMINA PLEGADA o β-laminar y GIRO o codo tipo β.

DISPOSICIÓN ESPACIAL TRIDIMENSIONAL Es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptídica, como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura terciaria de una proteína se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados grupos de las cadenas laterales R, que pueden ser de varios tipos: Enlaces o puentes de hidrógeno, entre cadenas de aminoácidos polares sin carga Enlaces electrostáticos, entre grupos carboxilo y grupos amino de aminoácidos ácidos y básicos, respectivamente. Enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van del Waals, entre radicales alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales correspondientes a aminoácidos apolares. Enlace covalente disulfuro (-S-S-), más fuertes que los anteriores, se establece entre dos regiones donde se encuentran dos grupos tiol (-SH) correspondiente a dos aminoácidos cisteína.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria, en aquellas que sólo presenten esta estructura) es responsable de su ACTIVIDAD BIOLÓGICA.

Hemoglobina (tetrámero):

De la estructura de las proteínas se derivan importantes propiedades que hacen posibles muchas de las funciones que desempeñan estas moléculas. Dependen por completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales R de los aminoácidos que quedan expuestos en su superficie y de la conformación geométrica que adopten. Estas propiedades son: Especificidad Solubilidad Desnaturalización

Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie posee algunas proteínas que otros organismos no tienen. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos o los injertos biológicos. La semejanza entre proteínas es un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos”.

Las proteínas son solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular; dicha solubilidad se basa esencialmente en la interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la proteína, con las moléculas de agua de su entorno (dipolo), lo cual da lugar a la llamada capa de solvatación. En este tipo de proteínas, los aminoácidos no polares se suelen situar en el interior de la estructura mientras que los polares quedan en el exterior, son los radicales de estos últimos los que pueden establecer puentes de hidrógeno con las moléculas de agua y, de esta manera, la proteína queda cubierta de una capa de moléculas de agua que impiden que se pueda unir con otras moléculas proteicas ya que si así lo hiciera precipitaría. Las proteínas filamentosas no son solubles debido a su estructura alargada, ya que no se recubren totalmente de agua y sus moléculas pueden reaccionar entre sí precipitando.

Es la pérdida de su conformación espacial característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables y, como consecuencia de ello, se anula su funcionalidad biológica. Las condiciones desfavorables pueden ser el calor excesivo, la acción de sustancias que varían el pH, la presencia de determinados iones o la intervención de agentes químicos y físicos (electricidad, presión, etc). Las proteínas se transforman en compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Si las condiciones ambientales que provocan la desnaturalización duran poco tiempo o son poco intensas, esta es temporal y reversible: cuando cesan las condiciones desfavorables, la proteína se pliega de nuevo y adopta su conformación original (renaturalización) Pero si los cambios ambientales son intensos y persistentes, los filamentos proteicos son incapaces de recuperar su forma original y permanece de modo irreversible en el estado fibroso, insoluble en agua y sin actividad biológica.