Aminoácidos y Péptidos Semana 29 Aminoácidos y Péptidos

AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS Definición, fuentes, estructura, grupos funcionales Nomenclatura común (20 α - aminoácidos) Clasificación: Por sus cadenas laterales: Polares, apolares, ácidos y básicos Aromáticos, alifáticos, hidroxilados, imino y azufrados Por su requerimiento: Esenciales y no esenciales Propiedades físicas Isomería óptica, Formas D y L, Comportamiento anfólito, Ionización de aminoácidos: catión, anión, zwitterión Formación de péptidos, representación general Péptidos de importancia biológica Glutatión Vasopresina (hormona antidiurética) Oxitocina (hormona estimulante de contracciones) LABORATORIO 29: Propiedades Físicas y Químicas de Aminoácidos y Proteínas

AMINOÁCIDOS (aa) Son compuestos que contienen enlazados a su carbono α una función CARBOXILO(-COO), una función AMINO(-NH2) y un RADICAL (-R) que diferencia los aminoácidos entre sí. Son las unidades estructurales de las PROTEÍNAS y existen 20 α-aa protéicos. Se clasifican según su cadena lateral –R y según su requerimiento en la dieta. Su nombran abreviando las 3 primeras letras de sus nombres.

Estructura de un α-aa

CLASIFICACIÓN de aminoácidos POR LA CADENA LATERAL: Alifático (solo tienen C e H) pueden ser ramificados como la Valina, Leucina e Isoleucina. Hidroxilados (tienen grupos –OH) Azufrados (tienen azufre -S). Ácidos (tienen grupos carboxílicos adicionales). Básicos (tienen rupos amino adicionales). Aromáticos (presentan anillos bencénicos). Heterocíclicos(con anillos con C y N integrados a la estructura cíclica) POR SU REQUERIMIENTO: Esenciales No esenciales POR SU POLARIDAD: No polares Polares y neutros Ácidos Básicos

AMINOACIDOS NO POLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Glicina Gli Gly Alanina Ala Valina Val

AMINOACIDOS NO POLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Leucina Leu Isoleucina Ile Fenilalanina Fen Phe

AMINOACIDOS NO POLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Metionina Met Prolina Pro Triptofano Trp

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Serina Ser Treonina Tre Thr Tirosina Tir Tyr

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Cisteina Cis Cys Asparagina Asn Glutamina Gln

AMINOACIDOS ACIDOS Acido Glu Glutámico Asp Aspartico NOMBRE ABREVI- TURA ESTRUCTURA Acido Glutámico Glu Aspartico Asp

AMINOACIDOS BÁSICOS His Lis Lys Arg Histidina Lisina Arginina NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Histidina His Lisina Lis Lys Arginina Arg

Aminoácidos Esenciales Son los que el organismo no sintetiza, por lo que son esenciales en la dieta. La ausencia de de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína. Son 10 ADULTOS SOLO NIÑOS VALINA LEUCINA METIONINA ISOLEUCINA FENILALANINA LISINA TREONINA TRIPTOFANO ARGININA HISTIDINA Va Le Me Iso Fe Lis Tre Tri

Aminoácidos no esenciales Son los que el organismo sí sintetizar o forma, por lo que no son esenciales en la dieta.

Propiedades de los aa Todos los aa proteicos tienen ACTIVIDAD ÓPTICA porque tienen Carbonos asimétricos, excepto la GLICINA. Los 20 α-aa proteicos tienen la forma L (los carbohidratos son D). Son sólidos, cristalinos, punto de fusión mayor que 200º C Son solubles en agua.

Chapter 19, Unnumbered Figure 1, Page 679

Ionización de los aminoácidos Zwitteriones, pH isoeléctrico, anfólitos Los aa se encuentran ionizados en las soluciones con pH fisiológicos. El grupo carboxilo se ioniza –COOH a: –COO- El grupo amino se ioniza –NH2 a: –NH3+ ZWITTERIONES (sal interna, ión dipolar): Son las formas ionizadas con cargas + y – en la misma molécula. Punto isoeléctrico (pI) ó pH isoeléctrico de un aminoácido es cuando el zwitterión tiene una carga eléctrica neta igual a 0 (cargas+=cargas-) por lo que no migra ni al cátodo o al ánodo en un campo eléctrico. Cada aminoácido tiene su propio pH isoeléctrico (pI).

AMINOACIDOS pH isoeléctrico aprox. NEUTROS 4.8 - 6.3 ACIDOS 2.8 – 3.2 BASICOS 7.6 – 10.8 (pH isoeléctrico)

COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE (anfólito) DE LOS AMINOÁCIDOS : Etapas de ionización Forma catiónica : el aminoácido existe en ésta forma a pH inferiores al pH isoeléctrico, ( pH ácido ) Forma de sal interna el aminoácido se halla en ésta forma en el pH isoeléctrico Forma aniónica el aminoácido existe en ésta forma A pH superiores al pH isoeléctrico, es decir a pH alcalino ó básico.

Comportamiento ANFÓLITO ó anfótero de los aa: se refiere a que pueden reaccionar como ácidos ó bases al estar en forma de zwitteriones (con –COO- y –NH3+) (pH isoeléctrico)

FORMACION DE ENLACES PEPTÍDICOS En las proteínas y péptidos, los aminoácidos se unen entre sí por medio de enlaces amida llamados enlaces peptídicos, entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro. No. de aminoácidos NOMBRE 2 DIPEPTIDO 3 TRIPEPTIDO 4 TRETAPEPTIDO 5 a 35 POLIPEPTIDO

Como se forma el enlace Peptídico

AMINOÁCIDO N-TERMINAL: es el aminoácido escrito a la izquierda del péptido, queda con su grupo amino libre (-NH3 +) sin enlazar. AMINOÁCIDO C-TERMINAL: es el aa escrito a la derecha del péptido, queda con su grupo carboxilo libre (-COOH-) sin enlazar.

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA: (GLUTATIÓN, VASOPRESINA Y OXITOCINA) El GLUTATIÓN es un tripéptido formado por 3 aminoácidos: Glu-Cis-Gli (Ácido glutámico, cisteína y glicina). Es un antioxidante protector de las células.

Vasopresina y Oxitocina: son nonapéptidos