Otra variedad de biomoléculas

Slides:



Advertisements
Presentaciones similares
Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Año 2013 Asignatura: Bioquímica.
Advertisements

Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica.
PROTEÍNAS.
PROTEIOS= PRIMERO O PRINCIPAL
Aminoácidos Lic. Raúl Hernández M..
CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
QUÍMICA ORGÁNICA DRA YELITZA GARCÍA
BIOLOMOLÉCULAS 2ª PARTE
TEMA 5 PROTEÍNAS.
Moléculas Inorgánicas Sales minerales Gases Agua Orgánicas
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS CÉLULAS
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
13. Aminoácidos.
PROTEÍNAS.
Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.
PATRICA ROJAS FIGUEROA BIOLOGÍA Y CIENCIAS
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA MATERIA
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
PROTEINAS.
UD. 4 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
PROTEINES.
Reserva hormonal Defensa Enzimática Reguladora
Fabrizio Marcillo Morla MBA
PROTEINAS.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.
Biomoléculas Proteínas.
UNIDAD 6 PROTEÍNAS.
Bioquímica Aminoácidos.
TEMA 4. CLASE: PROTEÍNAS PROFESOR: MARCOS.
CUESTIONARIO CARBOHIDRATOS.
Situaciones problémicas
PROTEÍNAS Dra. María José Albuja C..
PROTEINAS.
Amino Acidos: Sillares de las Proteínas
Macromoléculas biológicas.
MACROMOLÉCULAS Ingeniería Bioquímica I Alejandra Bosch.
PROTEÍNAS Proteína proviene del griego proteios, que significa primordial. Se estreno este término en 1838 por Gerardus Mulder (alemán). Pertenecen también.
Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.
- POLÍMEROS NATURALES - POLÍMEROS SINTETICOS.
 Funciones:  Sirven como componentes estructurales de las células y tejidos. Estructurales  Transportan y almacenan pequeñas moléculas. Transportadoras.
Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica
AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS
PROTEÍNAS.
PROTEÍNAS.
Profesora: Andrea Fuentes
LOS AMINOACIDOS En la salud.
Cap.3 Moléculas Biológicas
Cap.3 Moléculas Biológicas
PROTEÍNAS.
Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales.
Aminoácidos y Péptidos
Cuestionario Que son los aminoácidos y como están formados
Proteínas.
Aminoácidos José De Jesús Orozco Franco
Estructura de las Proteínas
AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS Capítulo 16
Proteínas.
Dr. Roberto Najle HIDRATOS DE CARBONO, “Azucares”Simples (glucosa) Disacáridos (sacarosa) Polisacáridos (almidón) LÍPIDOSGrasas, aceites, fosfolípidos,
Unidade 4 PROTEINAS. OBXECTIVOS DA UNIDADE Obxectivos 1. Determinar o concepto de proteína. 2. Clasificar correctamente as proteínas. 3. Analizar as características,
PROTEÍNAS LICEO Nº 1 “JAVIERA CARRERA” DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA.
PROTEÍNAS. O Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno.
AREA: CIENCIAS SECTOR: BIOLOGÍA NIVEL: IV MEDIO COMÚN CLASE: PROTEÍNAS PROFESOR: JULIO RUIZ A.
AMINOÁCIDOS Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos.
PROTEÍNAS Cátedra de Química Orgánica. F.C.A.yF. – UNLP Curso 2013.
Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica.
AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS QUÍMICA 2017
PROTEINAS.
AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS QUÍMICA 2016
PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES
Transcripción de la presentación:

Otra variedad de biomoléculas PROTEINAS Otra variedad de biomoléculas Dra. Judith García de Rodas

Existen las biomoléculas porque…. Que Dios nos bendiga éste día, para que comprendamos to…do el contenido.

Cuáles son los monómeros que estructuran: Los disacáridos:______________________ oligosacáridos:_____________________ _ Los lípidos:_________________________ Las proteínas:_______________________ Qué variedad de átomos contienen las variedades de carbohidratos, lípidos y proteinas. Como ocurre la poliperización molecular:__ Que es una subunidad monomèrica:_______

Saberes: : El estudiante Describe las características estructurales y funcionales de las proteínas, Enumera la variedad de proteínas y su relación con otras biomoléculas, Explica la importancia de las proteínas y su actividad en los organismos vivos.

Definición: Proteinas son macromoléculas de las más abundantes y versátiles en los organismos, Aunque su función no es energética, aportan 4 calorías/gr. Existen miles de proteínas en una célula. Si se mezclan con agua forman soluciones coloidales, Participan en actividades estructurales y funcionales

Estructura Todas contienen C, H, O y N y casi todas también S. Ligeras variaciones, contenido N representa, término medio, 16% masa molécula; 6,25g proteínas = 1 g N. Sus monómeros estructurales son los aminoácidos

Enlace Péptidico Es lo que caracteriza e identifica a las proteínas. Reacción anabólica con eliminación de una molécula agua (deshidratación), por unión del grupo amino de un AA y carboxilo de otro. Se forma un enlace covalente CO---NH, hasta n aminoácidos añadidos al péptido, según el número contenido en la proteína.

Aminoácidos Molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH3) libres. Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Existen 20 aminoácidos codificados en el ADN, pero sólo unos cuantos se repiten para formar las proteínas

Clasificación Aminoácidos Según propiedades de su cadena lateral: Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina (Gln). Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp). Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu). Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

Ejemplo de aminoácidos

Metabolismo de Aminoácidos Loa aminoácidos (AA) se encuentran en forma libre o unidos a proteínas AA libres tienen 3 posibles orígenes: Absorción intestinal de los alimentos Síntesis de novo (elaboración dentro de la células) Hidrólisis de proteínas corporales Pueden servir para: Síntesis de proteínas corporales u otros compuestos nitrogenados, Fuente de carbono en metabolismo intermedio Oxidados para fines de energía

Clasificación Aminoácidos Según su obtención Esenciales: No pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros AA Deben ser ingeridos para obtenerlos No Esenciales: Si pueden ser sintetizados de novo a partir de otros AA

Clasificación de las proteínas

Actividades de las proteínas Participan en actividades estructurales: a)estructurales: *Formar cuerpo o partes de él b) Funcionales: *Metabolismo *Regulación

Estructurales que forman? Membranas organelos Citoesqueleto Organización del ADN (Histonas) Matriz extracelular: Variedad de colágena, elastina,

Actividades funcionales Catalítica Defensa Transporte Señalización Transducción Mensajeros Receptores Movimiento Transcripción

NIVELES DE ESTRUCTURA: Secuencia lineal de aminoácidos, sólo poseen enlaces peptídicos, es la estructura fundamental.

Niveles de estructura protéica

Estructura primaria Secuencia de aa en la proteína desde el N- terminal hasta el C-terminal mediante enlaces peptídicos, Las propiedades de una proteína dependen directa o indirectamente de esta estructura.

Conformación tridimensional de la estructura secundaria Lamina plegada Alfa hélice

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria son: puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, puentes salinos, interacciones dipolo-dipolo, interacciones hidrofóbicas. La estructura primaria determina las demás estructuras incluso la terciaria

Estructira terciaria Arreglo tridimensional de la cadena proteica en su totalidad, puede adoptar muchas conformaciones pero la nativa (primaria) es más estable. Incluye la estructura secundaria, enlaces los enlaces bisulfuro y cualquier otro plegamiento, El plegamiento permite a los aminoácidos hidrófobos ocupar el interior de la proteína y los hidrófilos en la superficie donde interaccionan con el agua.

Estructura cuaternaria Proteínas formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas o subunidades Se refiere a la interacción no covalente entre dichas subunidades Cada subunidad tiene su propia estructura primaria, secundaria y terciaria distintiva Las subunidades pueden ser identicas o diferentes

A partir de la estructura primaria se forman las siguientes estructuras proteicas

Desnaturalización proteica Se refiere a la pérdida de su conformación nativa Es causada por el calentamiento, cambios del pH, tratamiento con agentes reductores, radiación y otros factores Rompimiento de puentes de hidrogeno Se rompen puentes disulfuro Unicamente permanece la estructura primaria

Evaluación Cuáles unidades estructurales tienen las proteinas? Cómo se estructuran los aminoácidos? Diferencia entre proteínas, carbohidratos y lípidos: Semejanza entre proteínas, carbohidratos y lípidos: Diferencia entre proteínas de 1ra. Sda. 3ra. estruct. Que tipo de enlaces posee una proteína cuaternaria? Cuántas subunidades monoméricas de las proteínas aparecen codificadas en el ADN. Cómo esta constituido un aminoácido? Porqué hay aminoácidos esenciales y no esenciales? Porque se dice que las proteínas poseen anfipatía? Qué caracteriza a una proteína cuaternaria? En qué estructuras celulares participan proteinas? Enumere las funciones de las proteínas: