AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS MQ-0200. JGZ

AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS Características estructurales de los amino ácidos. Clasificaciones de los amino ácidos. El fenómeno de anfoterismo de los amino ácidos. Definición de pKa, pI, y su relación con la solubilidad de los amino ácidos. Formación del enlace peptídico y sus características. Relevancia nutricional y valor biológico de las proteínas. Definición de los niveles estructurales de las proteínas y de las fuerzas que los mantienen, citar ejemplos. Plegamiento de proteínas. Desnaturalización de proteínas. MQ-0200. JGZ

CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINO ÁCIDOS MQ-0200. JGZ

Estructura general de un aminoácido α MQ-0200. JGZ

Relación estérica de los estereoisómeros de la alanina L-Gliceraldehido D-Gliceraldehido L-Alanina D-Alanina MQ-0200. JGZ

Aminoácidos proteicos MQ-0200. JGZ

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINO ÁCIDOS MQ-0200. JGZ

Clasificación de los aminoácidos proteicos Grupos R aromáticos Grupor R alifáticos no polares Grupos R cargados positivamente Grupos R polares Grupos R cargados negativamente MQ-0200. JGZ

Aminoácidos con grupos R no polares Glicina Alanina Prolina Valina Leucina Isoleucina Metionina MQ-0200. JGZ

Aminoácidos con grupos R polares Serina Treonina Cisteína Asparagina Glutamina MQ-0200. JGZ

Aminoácidos aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptofano MQ-0200. JGZ

Aminoácidos con grupos R positivos Histidina Lisina Arginina MQ-0200. JGZ

Aminoácidos con grupos R negativos MQ-0200. JGZ

Formación de la cistina a partir de dos moléculas de cisteína La formación de enlaces disulfuro estabiliza la estructura de la proteína MQ-0200. JGZ

Estructura de la lisina MQ-0200. JGZ

Iminoácido prolina Prolina (Pro), (P) MQ-0200. JGZ

EL ANFOTERISMO DE LOS AMINO ÁCIDOS MQ-0200. JGZ

Ión dipolar o zwitterion Como un ácido (donador de protones) Como una base (aceptor de protones) MQ-0200. JGZ

Comportamiento ácido-base de los aminoácidos Los aminoácidos se comportan como ácidos o bases según el pH del medio. Esta característica los clasifica como iones anfotericos o anfolitos. MQ-0200. JGZ

Glicina pK2= 9,60 pK1=2,34 MQ-0200. JGZ

Punto isoeléctrico de un aminoácido con dos grupos ionizables Es el pH en el que un aminoácido es neutral (especie isoiónica) desde el punto de vista eléctrico, en el que la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas negativas pI= pK1 + pK2/ 2 MQ-0200. JGZ

Titulación de la glicina Especie isoiónica pI= 2,34 + 9,60/2→ 5,95 MQ-0200. JGZ

Punto isoeléctrico de un aminoácido con tres grupos ionizables pK1=2,1 pK3=9,7 pK2=4,3 pI= 2,1 + 4,3/ 2 = 3,2 MQ-0200. JGZ

pI= pK1 + pKR/2 pI= 3,22 pI= 2,19 + 4,25/2 Especie isoiónica MQ-0200. JGZ

PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 1 Respecto al anfoterismo de los amino ácidos: 1. El pI se define como el promedio de las pK de ese amino ácido. 2. Se esperaría que si el amino ácido está a un pH igual a su pI tendrá una carga neta positiva. 3. El anfoterismo se relaciona con la capacidad amortiguadora o buffer de los amino ácidos. 4. La mayor solubilidad plasmática para un amino ácido se observa cuando el pH del medio es igual al pI del amino ácido. MQ-0200. JGZ

EL ENLACE PEPTÍDICO MQ-0200. JGZ

Formación del enlace peptídico MQ-0200. JGZ

Formación del enlace peptídico MQ-0200. JGZ

Un pentapéptido Ser-Gli-Tir-Ala-Leu Serilgliciltirosilalanilleucina Extremo aminoterminal Extremo carboxiterminal Serilgliciltirosilalanilleucina MQ-0200. JGZ

PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 2 Una característica del enlace peptídico es: 1. Tiene carácter de enlace sencillo. 2. Es rígido. 3. Participa directamente en la estabilización de las estructuras primarias y secundarias de las proteínas. 4. Durante su formación se consume una molécula de agua. MQ-0200. JGZ

ESTRUCTURA E IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS. MQ-0200. JGZ

Características de las proteínas Están constituidas a partir de 20 aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos en secuencias lineales características Son moléculas muy sensibles al medio ambiente. MQ-0200. JGZ

Funciones de las proteínas 1. Catalizadores orgánicos. Enzimas digestivas. 2. Estructurales. Colágeno 3. De reserva. Ovoalbúmina, Caseína. 4. De transporte. Hemoglobina 5. Hormonas proteicas. Insulina 6. Receptores. Receptores de hormonas 7. Contráctiles y motoras. Actina y miosina en músculos 8. De defensa. Protección contra enfermedad. Anticuerpos MQ-0200. JGZ

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS. MQ-0200. JGZ

Niveles estructurales en una proteína MQ-0200. JGZ

Niveles estructurales en una proteína 1. Estructura primaria 2. Estructura secundaria 3. Estructura terciaria 4. Dominios 5. Estructura cuaternaria MQ-0200. JGZ

Constituida por aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos Estructura primaria Constituida por aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos MQ-0200. JGZ

Estructura primaria MQ-0200. JGZ

Enlace peptídico MQ-0200. JGZ

Estructura secundaria 1. Conformación de α-hélice 2. Conformación β o de hojas plegadas 3. Conformación desordenada MQ-0200. JGZ

Enlaces de hidrógeno en una cadena polipeptídica MQ-0200. JGZ

Estructura secundaria de una proteína (espiral alfa) MQ-0200. JGZ

Estructura secundaria de las proteínas Hojas plegadas Desordenada Alfa hélice MQ-0200. JGZ

Conformación de α-hélice MQ-0200. JGZ

Colágeno MQ-0200. JGZ

Colágeno MQ-0200. JGZ

Conformación β o de hojas plegadas MQ-0200. JGZ

Representación de la α-hélice y de las hojas plegadas MQ-0200. JGZ

Interacciones que estabilizan la estructura secundaria Puentes o enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos MQ-0200. JGZ

Estructura terciaria (una única cadena polipeptídica enrollada) Mioglobina MQ-0200. JGZ

Mioglobina (proteína con estructura terciaria) MQ-0200. JGZ

Interacciones que estabilizan la estructura terciaria 1. Enlaces disulfuro 2. Interacciones hidrofóbicas 3. Enlaces de hidrógeno 4. Interacciones iónicas MQ-0200. JGZ

Dominios proteicos Una unidad estructural distintiva de una cadena polipeptídica. Los dominios pueden enrollarse como unidades compactas independientes y exhibir funciones separadas MQ-0200. JGZ

Estructura cuaternaria MQ-0200. JGZ

Cadena β de la hemoglobina MQ-0200. JGZ

Hemoglobina (estructura cuaternaria) MQ-0200. JGZ

Interacciones que estabilizan la estructura cuaternaria 1. Enlaces disulfuro 2. Interacciones hidrofóbicas 3. Enlaces de hidrógeno 4. Interacciones iónicas MQ-0200. JGZ

PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 3 Respecto a las estructuras de las proteínas: 1. La primaria es estabilizada por enlaces covalente y no covalentes. 2. En la secundaria aparecen puentes de hidrógeno. 3. La terciaria y cuaternaria están presentes en la mayoría de las proteínas. 4. Todas las proteínas con estructura cuaternaria tienen cuatro subunidades. MQ-0200. JGZ

Desnaturalización de la ribonucleasa Ribonucleasa nativa urea + β-mercaptoetanol Ribonucleasa desnaturalizada MQ-0200. JGZ

PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 4 Con respecto a la desnaturalización de las proteínas: 1. Siempre es irreversible. 2. Implica la pérdida de las estructuras superiores de las proteínas. 3. Solamente se puede producir por medios físicos como la temperatura o la agitación. 4. Es equivalente a la digestión. MQ-0200. JGZ