PROTEÍNAS Proteína proviene del griego proteios, que significa primordial. Se estreno este término en 1838 por Gerardus Mulder (alemán). Pertenecen también al grupo de Macromoléculas naturales. Son las moléculas que definen la identidad de cada ser vivo. Contienen el código genético para dar estructura a las células. Una bacteria contiene aproximadamente 1000 proteínas. Los seres humanos contamos con alrededor de 10 000.

Estructura Contienen Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno en su estructura. El Nitrógeno es el elemento más abundante en las proteínas pues es el elemento que sostiene el enlace entre los aminoácidos. Otros elementos presentes en las proteínas son: S, P, Fe y Cu. Las proteínas se consideras polímeros heterólogos. Las unidades fundamentales que las forman se conocen como aminoácidos. Los aminoácidos se consideran piezas de una gran rompecabezas. Los aminoácidos se componen de: un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2). H R – C – COO NH2

AMINOACIDOS ESENCIALES Estructura La “R” en la estructura significa el resto de la cadena, que puede ser muy variada y específica para cada aminoácido. Aminoácidos básicos es el termino que reciben los aminoácidos que componen las proteínas de los seres humanos. Aminoácidos naturales son los que se producen en el organismo. Aminoácidos esenciales deben ser obtenidos a través de los alimentos. A este grupo de aminoácidos se les conoce como alfa-aminoácidos, pues poseen la estructura básica. Fenilalanina Lisina Isoleucina Triptófano Leucina Treonina Metionina Valina AMINOACIDOS ESENCIALES

Estructura Una proteína puede contener de 1 hasta 300 aminoácidos. El enlace Peptídico es el que hace posible la unión de varios aminoácidos para formar una proteína. Se lleva a cabo entre el grupo Carboxilo y un grupo Amino. H R – C – COO NH2 H R – C – COO NH2 Enlace Peptídico La unión final de dos aminoácidos se conoce como Péptido. Una cadena de tres aminoácidos se denomina Dipéptido, etc. Cuando el número supera los 10 aminoácidos se llama Polipéptido.

Estructura La estructura de un péptido se lee de izquierda a derecha, iniciando por el grupo Amino y Terminando en el grupo carboxilo. El distinto acomodamiento de aminoácidos genera una nueva proteína. Alanina – Serina , no es lo mismo a Serina – Alanina. Cualquier cambio en el orden de los aminoácidos puede manifestarse en un problema metabólico en el organismo.

Estructura Primaria Es la secuencia lineal de varios aminoácidos. Se encuentran unidos por enlaces peptídicos. El orden de la unión de los aminoácidos determina la función de la proteína. El DNA es el que establece de manera específica como estarán ordenados los aa en la cadena (material Genético).

Estructura Secundaria La cadena adopta una estructura de espiral. El enlace peptídico permite el giro de los aminoácidos. Cada cuatro aminoácidos se establece un Puente de Hidrógeno. Esta estructura confiere gran estabilidad a las proteínas. A esta estructura terciaria se le conoce como alfa-hélice.

Estructura Terciaria Muestra la distribución de las cadenas polipeptídicas en el espacio. Se mantiene gracias a la interacción de los grupos “R”. Una unión más se da entre los puentes Di-Sulfuro ( S-S). Existen también uniones por Puente de Hidrógeno.

Estructura Cuaternaria Es la unión de varias estructuras terciarias distribuidas en el espacio. Hexoquinasas son proteínas con estructura cuaternaria, por la unión de dos proteínas terciarias. La Hemoglobina proteína contenida en la sangre se compone de la unión de cuatro proteínas terciarias. Los virus contienen más de cinco uniones en su estructura. Otras proteínas con estructura cuaternaria son: Inmunoglobulinas, Miosina, Enzimas y Anticuerpos.

Desnaturalización Se entiende como el rompimiento del enlace peptídico generando unidades esenciales llamadas aminoácidos. Se produce por: Polaridad del disolvente. pH del medio Condiciones extremas. A las proteínas se les denomina estructuras nativas, por lo que cualquier cambio a su medio se traduce en una desnaturalización. Un ejemplo sucede en un sartén al cocer un huevo (albúmina). Un ejemplo más es la lacto albúmina al hervir la Leche.

Función Estructural Dan estructura a varias células del organismo. Constituyen la forma de la membrana y la molécula de DNA. Colágeno: esta proteína de resistencia a estructuras como uñas, piel y cabello, brindando un enlace en hélice dando un aspecto de fibras. Miosina y Actina: Da resistencia y aspecto de fibra a los diferentes músculos del organismo.

Función Regulación Regulan reacciones químicas naturales. Insulina: Esta hormona es la encargada de regular los niveles de glucosa en el organismo y la concentración de esta en la sangre. Vasopresina: Regula la absorción de agua en el riñón. Oxitocina: Regula la secreción de leche materna y algunos aspectos relacionados al afecto sobre el bebé. Enzimas: Encargadas de la catálisis de manera específica de ciertas reacciones químicas (Lactasa).

Función Defensa Función Reparación Función Transporte Los anticuerpos e inmunoglobulinas defienden al organismo. Inmunoglobulinas: Anticuerpos de los vertebrados que destruyen antígenos causantes de enfermedades. Función Reparación Fibrinógeno: es una proteína de reparación que participa en el proceso de cicatrización cuando sufrimos una herida. Función Transporte Hemoglobina: Es la proteína presente en los glóbulos rojos y es la encargada de llevar oxígeno a otras células para que realicen sus funciones.

Metabolismo Boca: No sufren ninguna alteración Estómago: Sufren una desnaturalización por la acción del HCl En la orina se eliminan urea y sales, productos de degradación de las proteínas Estómago: La pepsina desdoblas las cadenas en péptidos Flora intestinal: Actúan sobre los Nitrógenos, generando escatol, de olor característico en las heces Páncreas: La tripsina desdobla los péptidos en aminoácidos