Proteínas Fibrosas Mayor parte de cadena polipeptídica está organizada en forma paralela a un eje Proteínas fibrosas son por lo general mecánicamente muy fuertes Proteínas fibrosas son generalmente insolubles Por lo geneal tienen un papel estructural en la naturaleza

Estructuras secundarias y propiedades de proteínas fibrosas Estructura Característica Ejemplo a-hélix,enlaces cruzados Resistente,insoluble a-queratina(cabello, por puentes S-S dureza y flexibilidad cuerno, escamas) variable Conformación b Filamentos suaves, Fibroína de seda flexibles Triple hélice colágeno Alta fuerza de tensión Colágeno en tendón no se estira, matriz ósea Cadenas deelastina con Estiramiento en 2 Elastina de enlaces X-ados por direcciones con ligamentos desmosina y lisnorleu elasticidad

Proteínas fibrosas Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno Función estructural Piel, tejido conectivo, fibras (pelo, lana, seda) Secuencia favorece tipo especial de estructura 2ria  propiedades mecánicas especiales Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno Elastina

Alfa Queratina En cabello, uñas, garras, cuernos y picos Secuencia consiste de segmentos cilíndricos alfa helicoidales de 311-314 residuos con extremos N- y C- terminales no helicoidales Estructura primaria de hélices consiste de repeticiones de 7 residuos : (a-b-c-d-e-f-g)n, a y d son no polares. Promueve asociación de hélices!

Cabello células muertas: 20 mm  Macrofibrillas 2000 Å coiled-coil  Protofibrillas (2) Protofilamentos 20 Å (9+2) Microfibrillas 80 Å Macrofibrillas 2000 Å Cabello células muertas: 20 mm

Formación del coiled coil de queratina g f b e d a c no polar a’ d’ c’ b’ g’ f’ e’ Ricas en cisteína Más dureza, + S Formación del coiled coil de queratina

Fibroina = Beta Queratina Proteínas que forman hojas plegadas extensas Encontradas en fibras de seda Secuencia alternada : Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser.... Residuos de una hoja beta se extienden hacia arriba y abajo del plano de la hoja; esto coloca a todas las glicinas en un lado y a todas las alaninas y serinas del otro lado! Las Glys de una hoja se intercalan con las Glys de la hoja adyacente (lo mismo para las Ala/Sers)

FIBROINA Hojas beta [Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]

[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]

Estructura del colageno

Colágeno – Una Triple Hélice Componente principal de tejido conectivo (tendones, cartílago, hueso, dientes) unidad básica es tropocolágeno: 3 cadenas polipeptídicas enrolladas (1000 residuos cada uno) MW = 285,000 300 nm largo, 1.4 nm diámetro composición unica de aminoácidos

Colágeno Cerca de 1 de cada 3 residuos es Gly Contenido de Prolina es muy alto Aminoácidos raros encontrados : 4-hidroxiprolina 3-hidroxiprolina 5-hidroxilysina Pro & HyPro juntos constituyen 30% de aa.

La Triple Hélice de Colágeno La composición inusual de aa. del colágeno no es apropiada para hélices alfa u hojas plegadas Es ideal para la triple hélice de colágeno : 3 hebras helicoidales “entretejidas” 3.3 residuos por vuelta Extensiones largas de Gly-Pro-Pro/HyP

TAREA: Cuál es la relación entre el colágeno, el escorbuto y la vitamina C?