AMINOACIDOS Aminoácidos, importante clase de compuestos orgánicos que contienen un grupo amino (8NH2) y un grupo carboxilo (8COOH). Veinte de estos compuestos son los constituyentes de las proteínas. Se los conoce como alfaaminoácidos (a-aminoácidos) y son los siguientes: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptófano, tirosina y valina. Todos ellos responden a la siguiente fórmula general: Como muestra dicha fórmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, llamado átomo de carbono alfa. Ligado a él se encuentra un grupo variable (R). Es en dichos grupos R donde las moléculas de los veinte alfaaminoácidos se diferencian unas de otras. En la glicina, el más simple de los ácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno, así como oxígeno, nitrógeno y azufre.

Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico. El grupo carboxilo del segundo aminoácido reacciona de modo similar con el grupo amino del tercero, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Esta molécula en cadena, que puede contener de 50 a varios cientos de aminoácidos, se denomina polipéptido. Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ácido nucleico, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte alfaaminoácidos se incorporan a la proteína, y en qué orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas. Los a-aminoácidos sirven de materia prima en la obtención de otros productos celulares, como hormonas y pigmentos. Además, varios de estos aminoácidos son intermediarios fundamentales en el metabolismo celular.

La mayoría de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos inorgánicos para obtener todos los aminoácidos necesarios en su crecimiento, pero los animales necesitan conseguir algunos de los a-aminoácidos a través de su dieta. A estos aminoácidos se les llama esenciales, y en el ser humano son: lisina, triptófano, valina, histidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina, metionina y arginina. Todos ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de origen animal ricos en proteínas, y en ciertas combinaciones de proteínas de plantas.

Aparte de los aminoácidos de las proteínas, se han encontrado en la naturaleza más de 150 tipos diferentes de aminoácidos, incluidos algunos que contienen los grupos amino y carboxilo ligados a átomos de carbono separados. Estos aminoácidos de estructura poco usual se encuentran sobre todo en hongos y plantas superiores.

Formación tridimensional: La unidad estructural es una fibra de triple hélice enrollada Asia la derecha llamada tropocolageno. Es una proteína der. Las más largas y estrechas mide unos tres mil angosto de largo 15 de ancho. La triple hélice es un elemento de estructura secundaria mantenida por puentes de hidrogeno transversales al eje de tropocolageno. Es muy estable y resistente. Tiene muchas proteínas e idrixiprolinas que son aminoácidos de cadenas laterales grandes que rompen la hélice. Cada cadena tiene tres residuos por vuelta, estable por repulsiones de tipo estético y las proteínas están lo más alejadas unas de otras. Cuando se asocian tres cadenas uno de lo s aminoácidos se tiene que quedar adentro po eso hay tanta glicina. Se establecen puentes de hidrógeno entre grupos de enlace peptídico. La prolina no tiene dador por que la cadena vuelve a unirse al aminoácido. La cadena polipeptídica tiene cabeza y cola diferenciada por que la secuencias de amonoasidos no permite adquirir estructura como consecuencia el principio y el final de triple hélice esta un poco desordenado. Cuando se unen las cadenas se desplaza un poco una sobre otra y al soplarse cabeza y cola se ven las estrías. Hay dos características que explican su gran estabilidad.

Hay muchos aminoácidos hidroxilados que pueden aporta un OH extra para formar puentes de hidrógeno, sin los aminoácidos el colágeno es mas frágil. La hidrixilasion de la prolina se produce cuando EST ya forma parte de la cadena gracias ala enzima hidrxilada. Si esta fala colágeno será más frágil. El escorbuto es una creencia de vitamina C que forma Parte de la composición de la hidrxilasa, al escasear produce fragilidad y con siguiente ruptura de capilares. Hay enlaces covalentes cruzados entre la misma trieole hélice o entre distintas que se establecen entre un residuo de lisina estando una de ellas oxidada por una oxidasa. El numero de enlace covalente cruzados aumenta con la edad asiendo los huesos mas quebradizos parte, Conforme aumenta la fuerza iónica, se puede precipitar una proteína ya que la consentrasion elevada de sales puede eliminar el agua de hidratación de las moléculas de proteínas. El sulfato de amonio es utilizado frecuentemente para este propósito.

Fraccionamiento de disolventes: La adicción de solventes orgánicos misibles con el agua, como lo son el etano y la acetona dismille la solubilidad de la mayor parte de las proteínas globulares, de tal forma que permiten. El efecto de solventes es incrementar la fuerza de atracción entre cargas opuestas, disminuyendo el grado de ionización de los grupos r de la proteína. Así las moléculas de proteínas tienden a agregarse y precipitan. Efecto de la temperatura de la solubilidad: Entre los 0 y 40 gados la solubilidad de la mayoría de las proteínas aumenta conforme aumenta la temperatura apartir de los 50 centígrados comienza la desnaturalización en muchas proteína, que se agregan y precipitan.

ENLACE SÉPTICO. (ESQUELÉTICO COVALENTE) Es de naturaleza covalente por lo tanto muy estable. Se forma por condensación entre un a- cooh y el a-n+h3 siguiente: H3+n-ch-coo-+h3+n-ch-coo-coo-hn-… Es un enlace tipo amida en el que pierde una molécula de agua al unir un tercer aminoácido se une igual, por lo que todos los a-coohc y a-nh3. Están inplicades en el enlace y dejan de ser operativos todos menos los dos de los extremos. Al a-nh3 de l final se le denomina n- Terminal y al a- cooh. Ch Terminal. Los pépticos se ordenan representando primero al aminoácido que tenga el n- Terminal libre. Si hay asta 10 aminoácidos se llama oligopeptido. Los polímetros son lineales, como no tienen mas grupos para formar enlaces no se ramifican. A cada aminoácido se le llama residuo.

NOMENCLATURAS DE PEPTIDOS: Todos menos el ultimo acaban en –IL y el ultimo hermanes igual. Características del enlace peptico: El esqueleto covalente siempre es el mismo y solo varían las cadenas laterales también es importante la secuencia, del orden que llevan. Es amas corto que un enlace censillo pero más largo que uno doble, carácter parcial de doble enlace. Se suponen dos formas resonantes del enlace simple y doble: o o o Ca. C nh- ca. C.nh. c= nh.

Como es doble no puede girar entorno zullo Como es doble no puede girar entorno zullo. Solo gira en enlace simple del ca, lo que da lugar a isomeros cis- trans de los cuales las formas mas estables es la trans. La forma trans tiene un inpedimiento esterico. En la forma trans los ca están lo más alejados posibles. Como el o es mas electronegativo que el n el enlace esta polarizado. El grupo NH del peptídico no se disocia ningún ph. 2. grupos pueden formar parte de un puente de hidrogeno, el carbonilo (c=o), seria aceptor y e NH dador. El c del carbonilo tiene 3 sustitullentes dirigidos Asia los vértice de un triangulo en el mismo plano, de este modo, la cadena polipeptídica esta formada por una serie de planos que giran alrededor de lo ca. Plano rígido.