LIPIDOS COMPUESTOS

Existen tres clases principales de lípidos compuestos: Fosfoacilgliceroles, Fosfátidos ó Fosfolípidos Esfingolípidos Glicolípidos

Fosfolípidos: Derivan del fosfato de glicerol, son moléculas anfipáticas (con una región polar y una no polar) son los lípidos que poseen mayor polaridad.

Posee solo dos cadenas de ácido graso-diacilglicerol-un grupo fosfato que le da alta propiedad hidrofílica a un extremo

El más común es la LECITINA contiene una colina, es abundante en la yema de huevo y en el frijol de soya.

CEFALINA del griego kephalikos –cabeza-por encontrarse en tejido espinal y cabeza. Participan en la coagulación. Tienen una etanolamina o una serina

Esfingolípidos: Son derivados del aminoalcohol insaturado ESFINGOSINA, no contienen glicerol, además poseen ácidos grasos y fosfato.

Glicolípidos: Poseen estructuras tanto de lípidos como de Carbohidratos. Los que son solubles en agua son llamados LIPOSACARIDOS y los solubles en solventes orgánicos son GLICOLÍPIDOS

Los CEREBROSIDOS son un grupo que pueden ser considerados como Glicolípidos o Esfingolípidos: poseen carbohidrato y esfingosina. Están en el cerebro y mielina de los nervios. Tienen ácidos grasos de 24 carbonos y poseen D-galactosa

Importancia Biológica Ya que son constituyentes del tejido nervioso algunas enfermedades pueden deberse a su deficiencia o a algún defecto en su estructura. Por Ej. Enfermedad de Gaucher: En lugar de D-galactosa se encuentra glucosa por lo que se acumulan en riñon,bazo o cerebro. Enfermedad de Tay-Sachs: No se fragmentan los glucolípidos, entonces se acumulan en tejidos cerebrales.

ESTEROIDES

ESTEROIDES Los esteroides se construyen alrededor de un nucleo esteroidal: un esqueleto de ciclopentanoperhidrofenantreno. Son solubles en solventes apolares, no experimenta saponificación. El más importante es el colesterol.

Colesterol: Es el esteroide mejor conocido, no se encuentra en los vegetales, pero sí en carnes y derivados de los productos animales. El colesterol es sintetizado en el hígado, utilizandose para formación de: sales biliares, hormonas sexuales y vitamina D.

Colesterol

Aminoácidos Biomolécula: grupos amino y carboxilo. Alfa aminoácidos, cadena R diferente. Aminoácidos clasificación No polares hidrofóbicos, polares hidrofílicos. Básicos y ácidos.

Aminoácidos no polares

aa no polares, continuación

Aminoácidos polares

aa polares, continuación

Aminoácidos ácidos (polares)

Aminoácidos básicos (polares)

Requerimientos de aa Esenciales No esenciales Arginina Alanina Histidina Asparagina Isoleucina Ácido aspártico Leucina Cisteína Lisina Ácido glutámico Metionina Glutamina Fenilalanina Glicina Treonina Prolina Triptófano Serina Valina Tirosina

ISOMERÍA ÓPTICA Al átomo de carbono alfa de los aminoácidos hay cuatro grupos diferentes unidos, por lo tanto, el carbono alfa es un átomo de carbono quiral por lo que es ópticamente activo, presentan imágenes especulares no superponibles o enantiómeros dando los D y L aminoácidos.

El código genético eucariótico emplea solo L-aminoácidos para síntesis de proteínas. Todos los aminoácidos, excepto en el aminoácido más sencillo, la glicina, la cual tiene un segundo átomo de hidrógeno y no un grupo R unido al átomo de carbono alfa, presentan isomería óptica.

Los iones dipolares también se conocen como zwitteriones COMPORTAMIENTO ANFÓLITO Los aminoácidos tienen un grupo ácido y un grupo básico, por lo que presentan propiedades anfotéricas, puede aceptar y donar un H+. En una solución ácida fuerte, bajo pH, están totalmente protonados y tienen una carga positiva, la forma catiónica. Si la solución es casi neutra (pH fisiologico), los aminoácidos existen como iones dipolares, o sea iones con carga positiva y una carga negativa. Los iones dipolares también se conocen como zwitteriones

Un aminoácido que existe como un ion dipolar es neutro porque las cargas positiva y negativa se cancelan. Para valores de pH altos, los aminoácidos se cargan negativamente, la forma aniónica.

Punto isoeléctrico Es el pH en que las cargas positivas y negativas están balanceadas. Estructura y carga de aminoácido. Dependen del aa particular y su pH.

Propiedades físicas En pH fisiológico los grupos funcionales están ionizados: Carboxílico y amino. Zwitterion. Forma sólida cristalinos, no volátiles. En Punto isoeléctrico: cargas = 0. Solubles en H2O. Puntos de fusión elevados.

Enlace peptídico Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Enlace peptídico

PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA Agentes vasoactivos: El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido. Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido.

Hormonas: La oxitocina (nonapéptido que provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria), la vasopresina (nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón), la insulina y glucagón: regulan el metabolismo de los azúcares.

Neurotransmisores: Las encefalinas (pentapéptido), las endorfinas (pentapéptido) y la sustancia P (undecapéptido). Antibióticos: La valinomicina y la gramicidina son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica.