Repasar la química básica de la célula. Objetivos Repasar la química básica de la célula. Agua Proteínas Amino ácidos Estructura Ácidos Nucleicos Carbohidratos

Molécula más abundante en las células y los tejidos Solvente Universal Agua Molécula más abundante en las células y los tejidos Solvente Universal Reactivo o producto de diferentes Rxns químicas Propiedades: Capa protectora rodeando iones orgánicos Determina estructuras biológicas como proteínas, lípidos y ácidos nucléicos.

Water: the most abundant & important molecule in cells Fig. 3-1 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Consiste de uno o más polipéptidos Proteínas Consiste de uno o más polipéptidos 20 amino ácidos unidos por enlaces peptídicos. Estos pueden ser sintetizados separados. 100 -1000 9 residuos a 25,000 40 son estable para formar estructura terciaria

Protein sizes and shapes Fig. 3-5 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Los amino ácidos consisten: de un grupo amino unido a un alfa-carbón, a su vez unido a un grupo carboxilo. Prolina excepción De un β-carbón y un protón unidos al alfa carbón. Excepto glicina Un grupo R Son modificados para funciones estructurales y regulatorias Acetilaciones, metilaciones

R O H2N-C-C OH H R O +H3N-C-C O- H Amino acid structure pK >9 R groups differ for the 20 naturally occurring amino acids R O H2N-C-C OH H Chiral carbon atom: all proteins are L-chirality R O Amino acids are zwitterionic at neutral pH +H3N-C-C O- H pK >9 pK ~ 4 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Twenty amino acids specified by the genetic code Fig. 3-2 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Uncharged amino acids Fig. 3-2 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Polar and charged amino acids Fig. 3-2 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Post-translational modifications of amino acids Fig. 3-3 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Non-covalent bonds important for protein structure Fig. 4-5 ∆G = ∆H - T∆S Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Los terminales de los polipéptidos: Proteínas Enlaces peptídicos: N de un AA C de un AA Perdida de agua Los terminales de los polipéptidos: Amino (terminal N) Carboxilo (terminal C)

Estructura primaria = secuencias de AA que constituye el polipéptido Proteínas Estructura primaria = secuencias de AA que constituye el polipéptido Estructura secundaria = organización localizada de ciertas partes del polipéptido Enlaces de H Estructura terciaria= tercera dimensión de los AA en el polipéptido Enlaces hidrofóbicos Estructura cuaternaria= describe el número y la posición de las subunidades

Factores importantes en la estabilidad y conformacion de las proteinas: Cadenas R hidrofóbicas – se empacan compactadas en el core huyéndole al agua Regiones polares - expuestas en la superficie, aman el agua, no aportan a la conformación, se pueden sustituir y no afectan la estructura 3D Grupos polares del esqueleto (Amida y el carbonil) forman enlaces de H con otros átomos , del polipéptido o agua y son la base para estructuras 2rias : Hélices α, Placa ß

Estructuras secundarias Hélice α Segmentos de polipéptidos que asumen una forma helicoidal. Enlace entre el O del grupo carboxilo del AA 1 y el H del grupo amino del AA 5 (3.6 R por vuelta) Consequencias: Dipolo eléctrico PLT Terminal C negativo (COO) Centro más estable que los terminales. Ser, Asn cap para N; Lys, His, Gln cap para C Estructura amfipática Proteínas fibrosas en ambientes acuosos

α helix Fig. 3-8 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Coiled-coil of two parallel alpha-helices Proteinas fibrosas tienen este arreglo Fig. 3-10 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Coiled-coil of two parallel alpha-helices Factores de transcripcion tienen este arreglo Fig. 3-10 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Estructuras secundarias Laminas β Consiste de hileras β (5-8 aa) Enlaces de H entre hileras β de un mismo polipéptido o de dos adyacentes Paralelas o antiparalelas Las laminas antiparales se unen para formar β Barrel

Beta-sheets Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved. Fig. 3-8

Estructura terciaria - 3D Determinada por la secuencia de AA Parámetros responsables: La sección hidrofóbica se esconde en el interior de la proteína. La sección polar se expone en el la superficie de la proteína Estabilizada por estructuras secundarias Hélices alfa y laminas β Presencia de loops conectando a las estructuras secundarias

Ribbon diagrams of three globular proteins Fig. 3-9 b subunit of hemoglobin Che Y Immunoglobulin domain Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Laminas β

Turns between elements of secondary structure Fig. 3-8 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Protein domains Fig. 3-13 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Nucleotides: ATP Triphosphate Base Ribose Book icon Fig. 3-14 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Covalent structure of nucleic acids Phosphodiester bond DNA backbone Fig. 3-15 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Base pairing in nucleic acids DNA RNA Fig. 3-14 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Base pairing allows two complementary strands of DNA to form an anti-parallel double helix (B-form DNA helix) 3' 3' 5' 5' Figs. 3-17 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Conformational flexibility of nucleic acids allows RNAs to form asymmetrical structures All bonds rotate along the backbone Fig. 3-15 and 3-21 Hammerhead ribozyme Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Secondary structure of nucleic acids RNA DNA Figs. 3-17 & 3-21 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Phenylalanine transfer RNA Fig. 3-20 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

RNA conformational changes Fig. 3-10 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

RNA secondary structures Loop Base-paired rRNA secondary structure determined by covariation Fig. 3-19 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Simple sugar molecules Fig. 3-23 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Glycosidic bonds Fig. 3-24 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved.

Glycoconjugates Most abundant biopolymer on earth Principle energy store in animals Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved. Fig. 3-25

Crowded cytoplasm Fig. 3-27 Copyright 2008 by Saunders/Elsevier. All rights reserved. Fig. 3-27