Cadenas polipeptídicas La cadena polipeptídica queda definida por la secuencia de Aa y la composición. Existen infinidades de alternativas, sin embargo, en la naturaleza solo existen cadenas péptidicas de diferentes longitudes y composiciones de acuerdo con la función que cumplirán. Los polipéptidos poseen entre 10 y 100 Aa. Los polipéptido puede alcanzar niveles de organización más complejos, dependiendo de la secuencia, composición y longitud de aa. Los Aa que componen las proteínas en función de las propiedades de sus cadenas laterales (tamaño, carga y grupo funcional), determinarán la estructura tridimensional de esta.

Ejemplo polipeptido

Proteínas Estructuras: Primaria Secundaria - Interacciones entre enlaces peptidicos - Alfa Helice - Beta plegada Terciaria - Interacciones entre grupos R - Ejemplo Dominio Cuaternaria - Caracteristicas Estructura Cuaternaria Clasificación de las proteínas según su estructura.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de Aa. de la proteína Nos indica que Aa componen la cadena y en que orden. La función de una proteína depende de la secuencia y la forma que este adopte. El numero total de Aa determina la longitud y el peso de la proteína. Una vez formados los enlaces peptídicos, se pierden las propiedades ácido-base de los grupos α-amino y α-carboxilicos

Estructura Secundaria Corresponde a la disposición de la secuencia de Aa en el espacio. A medida que van siendo enlazados los Aa van adquiriendo una disposición espacial. Existen dos tipos de estructura secundaria: -la (alfa)-hélice -la conformación beta

Caracteristicas Alfa helice Constituye un ordenamiento helicoidal, con giro hacia la derecha, rígido como un cilindro. Deja hacia el exterior de dicho cilindro los grupos R, cuyas paredes están definidas y estabilizadas por interacciones de tipo puente de hidrógeno entre el carbonilo del enlace péptidico del primer aminoácido y el amino del enlace péptidico del cuarto aminoácido. Cada vuelta contiene como promedio 3,6 residuos de aminoácido que ocupan una longitud de hélice de 5,4 A. Este tipo de ordenamiento tridimensional se encuentra tanto en proteínas globulares como fibrilares (pero, es representativa de las proteinas globulares).

Alfa Helice Cuando los grupos radicales (R) son voluminosos, ocuparán un espacio mayor obligando a la cadena polipéptidica a enrrollarse en forma de espiral conocida como alfa helice.  Esta estructura se forma al enrollarse la estructura primaria, helicoidalmente sobre sí misma Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O, aportado por el primer aminoácido al enlace peptídico y el -NH- aportado por del cuarto aminoácido al enlace peptídico que le sigue.

Beta plegada En esta no se forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag. Este tipo de estructura se representa por un trazo ancho indicando el sentido con una flecha en el extremo carbonilo. Estas estructuras pueden estabilizarse por puente de hidrógeno entre carbonilos y aminos de enlaces péptidicos de hebras diferentes, en forma paralela o antiparalela.

Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc

Caracteristicas Estructura Terciaria Las estructuras de tipo terciarias pueden formarse por sectores de la cadena polipéptidica en forma independiente, a cada región de la cadena altamente estructurada se le denomina DOMINIO ESTRUCTURAL. y esta asociada a una función de la proteína como un todo. Esta conformación se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de interacciones y un enlace.: el puente disulfuro(enlace covalente) entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. Interacciones por puentes de hidrógeno Interacciones por puentes iónicos Interacciones hifrófobas. Interacciones por fuerzas de Van der Waals

Tipos de interacciones

Ejemplo Dominio

Estructura Cuaternaria

Caracteristicas Estructura Cuaternaria Es él máximo grado de complejidad alcanzado por la estructura tridimensional de las proteínas Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Se encuentra estabilizada por las mismas interacciones que la estructura terciaria, pero además contiene enlaces disulfuras intercatenarios

Clasificación por estructura Proteínas Globulares: Existe una combinación de estructuras secundarias que permiten un enrrollamiento tridimensional, como ovillo. - Estas estructuras, se caracterizan por dejar ocultos al interior los grupos R de los Aa hidrofóbicos y al exterior (hacia el solvente) los Aa hidrofílicos. Estas son proteínas solubles con propiedades dinámicas y de transporte. Proteinas Fibrilares: - Predomina una sola estructura secundaria. Si es alfa-hélice conduce a fibras de gran longitud, como es el caso del pelo, la fibra muscular, cartílagos, plumas, seda, etc. - Estas proteínas, poseen predominantemente aa hidrofóbicos, se caracterizan por ser insolubles y cumplen funciones estructurales.